李小艷，李高陽，任國(guó)譜，*

（1.中南林業(yè)科技大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，湖南長(zhǎng)沙410004；2.湖南省農(nóng)產(chǎn)品加工研究所，湖南長(zhǎng)沙410006）

小麥面筋蛋白脫酰胺改性研究進(jìn)展

李小艷1，李高陽2，任國(guó)譜1，*

（1.中南林業(yè)科技大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，湖南長(zhǎng)沙410004；2.湖南省農(nóng)產(chǎn)品加工研究所，湖南長(zhǎng)沙410006）

對(duì)國(guó)內(nèi)外小麥面筋蛋白的研究現(xiàn)狀、面筋蛋白改性的意義和面筋蛋白脫酰胺改性的具體方法進(jìn)行了闡述，對(duì)小麥面筋蛋白脫酰胺改性的應(yīng)用和發(fā)展前景作出了展望。

小麥面筋蛋白，脫酰胺改性，進(jìn)展

蛋白質(zhì)是生命的基礎(chǔ)，而其功能特性會(huì)影響食品的外形、風(fēng)味、色澤等，因此掌握并運(yùn)用好蛋白質(zhì)功能特性是發(fā)展蛋白質(zhì)工業(yè)的基礎(chǔ)。小麥面筋蛋白是由小麥粉中提取出來的天然蛋白質(zhì)，是人類飲食中的一個(gè)重要蛋白質(zhì)來源。小麥面筋蛋白來源豐富，營(yíng)養(yǎng)價(jià)值高，應(yīng)用范圍廣，具有較高的經(jīng)濟(jì)價(jià)值。但是，目前全球小麥面筋蛋白市場(chǎng)需求總體“供大于求”，導(dǎo)致小麥面筋蛋白大量庫(kù)存無法及時(shí)轉(zhuǎn)變?yōu)閷?shí)際產(chǎn)品，因此，進(jìn)一步提高小麥面筋蛋白的功能特性具有巨大的商業(yè)價(jià)值。

小麥面筋蛋白可應(yīng)用于食品、醫(yī)藥、魚蝦的飼料、可降解可重新利用的綠色粘貼劑等，但其本身有一個(gè)缺點(diǎn)，即低溶解性?？刂迫芙舛鹊淖钪饕蛩厥请姾陕剩╟harge frequeney）和疏水性（hydrophobicity）[1]。脫酰胺改性可以改變蛋白質(zhì)電荷分布狀態(tài)，使蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)得到伸展，改善其疏水性，最終增大了蛋白質(zhì)的溶解性，使蛋白質(zhì)獲得良好的功能特性，從而拓寬它的應(yīng)用范圍。經(jīng)改性的面筋蛋白機(jī)械強(qiáng)度好、粘結(jié)度大，可用于各種熱塑產(chǎn)品、粘結(jié)劑、包裹材料的生產(chǎn)[2]。上世紀(jì)70～90年代，國(guó)外已經(jīng)開始深入研究植物蛋白，國(guó)內(nèi)起步相對(duì)較晚，至20世紀(jì)初期，才有相關(guān)文獻(xiàn)報(bào)道[3]。

1 小麥面筋蛋白脫酰胺改性

1.1 小麥面筋蛋白的組成

沿用Osborne[4]對(duì)蛋白質(zhì)分類的方法，按其在不同溶劑中的溶解性可劃分為：溶于水的清蛋白；溶于低鹽溶液的球蛋白；溶于稀酸或稀堿的麥谷蛋白以及溶于醇的麥醇溶蛋白，具體見表1。

1.2 脫酰胺改性原理

自然界中，多數(shù)蛋白側(cè)鏈富含酰胺基團(tuán)（谷氨酰胺和天門冬氨酰胺），它們通過氫鍵穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，使得蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)之間緊密相連，在一定條件下，去除這些側(cè)鏈基團(tuán)會(huì)使其脫酰胺基生成谷氨酸和天冬氨酸，引起氫鍵的減少和靜電排斥的增加，導(dǎo)致蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象發(fā)生變化，從而增加蛋白質(zhì)的溶解度，有利于功能特性的提高[5]，其具體過程如圖1[3]。蛋白質(zhì)一級(jí)、二級(jí)結(jié)構(gòu)的改變對(duì)其功能性質(zhì)的改變影響頗多，但Noah等[6]認(rèn)為天冬酰胺脫酰胺過程中初級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)有重要關(guān)聯(lián)。而由分子內(nèi)部作用力變化則說明了非共價(jià)分子內(nèi)作用力（包括疏水鍵、氫鍵），是小麥面筋蛋白改性過程中聚集體形成的最主要的作用力，二硫鍵處理后期才開始發(fā)生效應(yīng)，并逐步加固面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)[7]。

圖1 脫酰胺過程中酰胺基團(tuán)暴露到蛋白表面的步驟Fig.1 Exposure of amides to protein surfaces

表1 小麥面筋蛋白種類及性質(zhì)Table 1 Types and properties of wheat gluten

表2 脫酰胺改性方法Table 2 The methods of deamidation of wheat gluten

1.3 脫酰胺改性方法

目前，蛋白質(zhì)脫酰胺改性的方法主要有非酶法、酶法、混合脫酰胺法。蛋白質(zhì)的非酶法脫酰胺改性包括物理法和化學(xué)法，其中，物理法可分為濕熱法和雙螺桿擠壓法，化學(xué)法有溫和酸/堿、鹽改性。具體見表2。

1.3.1 非酶法脫酰胺—物理法 該方法下，溫度是影響蛋白脫酰胺的重要條件之一，一般情況在較高的溫度下，有利于加快脫酰胺反應(yīng)速率。周非白等[8]以經(jīng)琥珀酸脫酰胺改性、透析處理后的小麥面筋蛋白為原料，研究超聲處理提高小麥面筋蛋白氮溶指數(shù)的最佳條件。得出結(jié)果為：超聲功率100W、超聲時(shí)間10min、超聲溫度44℃時(shí)，有最高氮溶指數(shù)，達(dá)到了77.28%，處理后的樣品起泡性提高約11%，泡沫穩(wěn)定性提高20%。另外，廖蘭等[9]研究了小麥面筋琥珀酸脫酰胺（SDWGH）下兩種干燥方法冷凍干燥或噴霧干燥對(duì)可溶性氮指數(shù)、電動(dòng)電勢(shì)、分子量分布、二次結(jié)構(gòu)、功能性質(zhì)的影響。結(jié)果表明，在噴霧干燥和冷凍干燥下，麥谷蛋白變成分子量較小的高分子蛋白質(zhì)。這項(xiàng)研究使用改性后的小麥面筋在新產(chǎn)品配方和強(qiáng)化產(chǎn)生了一些重要的信息，比如蛋白質(zhì)強(qiáng)化飲料、嬰兒配方奶粉、咖啡美白產(chǎn)品、乳化劑和調(diào)味劑。

1.3.2 非酶法脫酰胺—化學(xué)法 蛋白質(zhì)的化學(xué)改性是指蛋白質(zhì)分子化學(xué)結(jié)構(gòu)的改變，包括兩個(gè)方面：蛋白質(zhì)分子的側(cè)鏈的基團(tuán)改變；蛋白質(zhì)主鏈結(jié)構(gòu)的改變[2]。小麥面筋蛋白化學(xué)改性的主要方法有磷酸化改性、?；男?、脫酰胺改性、糖基化改性[10]。其中，脫酰胺化學(xué)改性方法包括酸脫酰胺、堿脫酰胺、鹽脫酰胺。

酸脫酰胺，具體又可分為無機(jī)酸法和有機(jī)酸法，是蛋白質(zhì)脫酰胺最常用方法之一。Woodar等[11]將小麥面筋蛋白用1.0mol/L HC1溶液在75℃下處理30min，面筋蛋白去酞胺后具有很好的溶解性、乳化性和起泡性?？紫檎涞萚12]采用酸法對(duì)小麥面筋蛋白進(jìn)行了去酰胺改性，實(shí)驗(yàn)得出最佳工藝條件為：鹽酸濃度0.3mol/L，物料比12.5g/100mL，反應(yīng)時(shí)間5h，反應(yīng)溫度65℃。改性后的面筋蛋白的溶解性和乳化性均有很大提高。李紅梅等[5]采用酸法去酰胺作用改變玉米蛋白的結(jié)構(gòu)和乳化性能，考察了反應(yīng)時(shí)間，鹽酸濃度以及反應(yīng)溫度對(duì)反應(yīng)的影響。結(jié)果表明：反應(yīng)時(shí)間8h，溫度60℃，鹽酸濃度0.05～0.1mol/L為較好的反應(yīng)條件，且該反應(yīng)條件下有效地抑制蛋白質(zhì)的水解，去酰胺度達(dá)到28.6%。胡慶玲等[13]優(yōu)化了鹽酸對(duì)小麥面筋蛋白的脫酰胺工藝：小麥面筋蛋白濃度為24%，0.30mol/L的HCl，脫酰胺24h達(dá)到最高脫酰胺度65.67%。

目前，關(guān)于蛋白質(zhì)脫酰胺酸法改性的研究不僅僅局限于使用無機(jī)酸，出于對(duì)脫酰胺改性蛋白的安全性考慮，可食性有機(jī)弱酸，如醋酸、琥珀酸、檸檬酸等被開發(fā)應(yīng)用到小麥面筋蛋白的脫酰胺改性中。此類有機(jī)酸含有羧酸根可電離出氫離子，并可作為酸味調(diào)節(jié)劑廣泛使用于食品加工中。2010年，仇超穎等[14]研究了琥珀酸不同脫酰胺程度對(duì)小麥面筋蛋白Pancreatin酶解過程中蛋白回收率、水解度、總酸、總糖的影響，結(jié)果顯示蛋白回收率、水解度、總酸在酶解過程中逐漸上升，總糖含量在酶解12h后下降。2011年，廖蘭等[15]以鹽酸對(duì)小麥面筋蛋白的脫酰胺作用效果為參比，選取氮溶指數(shù)、脫酰胺程度為表征指標(biāo)，利用SDS-PAGE、FTIR和SEM研究檸檬酸脫酰胺改性過程中小麥面筋蛋白分子構(gòu)象和功能特性的內(nèi)在關(guān)系。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明：在相同的脫酰胺程度下，檸檬酸脫酰胺改性明顯改善小麥面筋蛋白的起泡性，其改性蛋白的起泡性是鹽酸脫酰胺改性樣品的4倍；當(dāng)脫酰胺程度為60%時(shí)，檸檬酸改性的蛋白其乳化性高于鹽酸改性效果，且其改性蛋白的分子柔性較原始面筋蛋白有所提高。2013年，Chaoying Qiu等[16]利用琥珀酸脫酰胺，改變小麥面筋蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)，從而大大提高小麥面筋蛋白的溶解性。

1.3.3 酶法脫酰胺 酶法脫酰胺改性蛋白具有專一性強(qiáng)、保持蛋白良好特性且無副作用等優(yōu)點(diǎn)?？紫檎涞萚17]用木瓜蛋白酶對(duì)小麥面筋蛋白進(jìn)行改性，在溫度25℃，pH11.0，物料濃度6%，加酶量E/S為1/200條件下水解3h，去酞胺度達(dá)50%，溶解度和乳化度都大大提高。YIE HUI YONG等[18]利用從金黃桿菌中提純的蛋白質(zhì)谷氨酰胺酶來做它對(duì)小麥面筋的脫酰胺基作用的研究。水不溶性蛋白在40℃下磷酸鈉緩沖溶液（pH為7）作用30h，脫酰胺程度可以達(dá)到72%。與未進(jìn)行脫酰胺面筋相比，面筋脫酰胺作用時(shí)間僅為1.5～2.0h，脫酰胺程度為35%～45%，且十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳呈現(xiàn)出上移趨勢(shì)。pH為7時(shí)面筋蛋白的溶解性和乳化性因?yàn)槊擋０纷饔玫玫礁纳?，但在pH為3時(shí)，脫酰胺作用卻會(huì)使兩種性能惡化。酶聯(lián)免疫吸附實(shí)驗(yàn)鑒定了脫酰胺面筋的致敏性，與未脫酰胺面筋相比，致敏性隨著脫酰胺作用時(shí)間延長(zhǎng)顯著降低。Sang Eon Lee等[19]研究了在美拉德反應(yīng)中酶法改性對(duì)小麥蛋白質(zhì)的吡嗪形成和其他揮發(fā)組分的影響。水解酶水解小麥面筋水解物（WGH）是使用谷氨酰胺酶脫酰胺產(chǎn)生脫去酰胺基的水解小麥蛋白（DWGH）。在加熱情況下分析了在WGH和DWGH葡萄糖或果糖揮發(fā)組分反應(yīng)。發(fā)現(xiàn)了在美拉德反應(yīng)中通過小麥蛋白的脫酰胺作用有氨的釋放，并生成了不同的揮發(fā)組分包括吡嗪。Petra Nordqvist等[20]發(fā)現(xiàn)，在運(yùn)用小麥水解蛋白酶對(duì)小麥面筋蛋白進(jìn)行改性過程中，輕度水解（0.3%～0.6%）或熱處理（90℃）可以提高小麥面筋蛋白的粘結(jié)強(qiáng)度和耐水性。

1.3.4 混合處理脫酰胺 混合處理脫酰胺可看作酶法和化學(xué)處理方法連用，主要有酶法與磷酸處理連用，酶法與鹽酸、酶法與堿連用，或者是多酶混用。

2 脫酰胺改性蛋白的應(yīng)用

2.1 在食品工業(yè)中的應(yīng)用

小麥面筋蛋白在食品領(lǐng)域應(yīng)用廣泛。在烘烤食品和面粉強(qiáng)化中，小麥面筋被用來調(diào)整面粉蛋白含量。通過采用添加小麥面筋蛋白粉來達(dá)到面包粉的要求是許多面粉生產(chǎn)廠家的普遍做法。用于生產(chǎn)甜點(diǎn)、餡卷、面包及其他各式各樣發(fā)酵產(chǎn)品的小麥面筋蛋白粉約為70%。面筋蛋白通過賦予面團(tuán)持水性、黏結(jié)性、粘彈性等來對(duì)烘烤品質(zhì)起著決定性的作用[21]。

另外，小麥面筋蛋白也可以作為黏結(jié)劑添加進(jìn)肉餅、香腸等畜肉產(chǎn)品中。這主要是因?yàn)楫?dāng)面筋被水化后，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)得到伸展，可被拉成絲或膜，形成所需的人造肉。

在水產(chǎn)類飼料中，小麥面筋蛋白以其高黏合性、黏彈性及豐富的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值，被作為魚蝦類的優(yōu)質(zhì)飼料應(yīng)用到現(xiàn)代漁業(yè)發(fā)展。這是因?yàn)樾←湹鞍椎酿椥詫暳险辰Y(jié)成球狀顆粒，懸浮于水中，這既有利于水產(chǎn)動(dòng)物吞食又提高了飼料在水中的利用率，同時(shí)也減少了飼料對(duì)水的污染，對(duì)于發(fā)展我國(guó)的綠色生態(tài)漁業(yè)有重大意義。

小麥面筋蛋白分子量較大，分子間作用力較強(qiáng)，可形成較好凝膠[22]。因此，還可將小麥面筋蛋白應(yīng)用于包裝膜和食品貯藏保鮮膜。彭海萍等[23]以小麥面筋蛋白為原料，制備可食性包裝膜。首先，通過單因素實(shí)驗(yàn)考察小麥面筋蛋白濃度和增塑劑用量、成膜溶劑、成膜溶液的pH及熱處理等條件對(duì)膜性能的影響，并進(jìn)一步做正交實(shí)驗(yàn)，確定了小麥面筋成膜的最佳工藝條件：小麥面筋-甘油配比為4∶1，乙醇濃度為50%，成膜溶液的pH為11，熱處理溫度為80℃。湯虎[24]運(yùn)用改性后的小麥面筋蛋白涂膜液對(duì)楊桃進(jìn)行涂膜處理，發(fā)現(xiàn)其更好地抑制了楊桃的蒸騰作用和呼吸作用，延長(zhǎng)保質(zhì)期至20～24d，比對(duì)照延后6～8d。

2.2 非食品工業(yè)中的應(yīng)用

作為一種植物蛋白，小麥面筋蛋白有著大部分高分子石化材料不可比擬的優(yōu)點(diǎn)：來源豐富、可再生、可降解。通過物理、化學(xué)、生物學(xué)等方法改性，小麥面筋蛋白可開發(fā)成小麥面筋蛋白膜、小麥面筋蛋白塑料、小麥面筋蛋白膠等新型的可生物降解的功能材料[25]。

蛋白類高分子均有易于代謝的優(yōu)點(diǎn)，并且能以相對(duì)非專一的形式包埋藥物，隨著新材料、新技術(shù)、新方法的涌現(xiàn)，采用天然高分子材料（尤其是可降解的植物蛋白）來制備納米、微米顆粒得到了更加廣泛的關(guān)注。2012年，廖蘭等[26]介紹了琥珀酸脫酰胺小麥面筋（SDWG）微粒采用加熱聚合的乳化SDWG通過OWO復(fù)合包埋法包裝魚油（FO）。研究了不同的SDWG濃度（16.8～67.2mg/mL）和FO/SDWG比例（1∶3～4∶3，w/w）。優(yōu)化工藝，分析了SDWG-FO乳化的粒度和電動(dòng)電勢(shì)及FO的包埋率。最佳情況是改性小麥面筋蛋白濃度為50.4mg/mL時(shí)魚油包埋率達(dá)到最高81.8%。該研究拓展了小麥面筋蛋白在藥物緩釋體系的應(yīng)用范圍，同時(shí)為以小麥蛋白為基礎(chǔ)設(shè)計(jì)其他敏感性油脂性或非油脂性藥物提供了理論依據(jù)。佟穎[27]利用玉米醇溶蛋白和麥醇溶蛋白對(duì)WG膜進(jìn)行改性，結(jié)果表明：添加適量的玉米醇溶蛋白可有效地降低膜的脆性，提高膜的韌性、阻水性、機(jī)械性和阻氧性。該研究為拓展WG膜的應(yīng)用范圍起到積極作用，為以小麥面筋蛋白為基礎(chǔ)設(shè)計(jì)的新型材料提供了理論基礎(chǔ)。

3 展望

我國(guó)是小麥種植大國(guó)，產(chǎn)量居世界之首，小麥的供大于求在我國(guó)尤為突出，因此深度開發(fā)小麥產(chǎn)品顯得尤為重要。目前，我國(guó)對(duì)小麥的研究尚處于初級(jí)階段，而且主要集中于食品領(lǐng)域，小麥的深加工技術(shù)亟待開發(fā)。王怡然等[21]認(rèn)為小麥面筋蛋白將來的研究重點(diǎn)可以放在通過改變從植物生長(zhǎng)合成蛋白質(zhì)到焙烤得到最終產(chǎn)品中的二硫結(jié)構(gòu)來改變面筋蛋白的特性。另外，還可以通過加入食品添加劑，如面團(tuán)改良劑，對(duì)面筋蛋白結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系進(jìn)行深入了解。異源基因表達(dá)和蛋白質(zhì)工程作為新的視角，將會(huì)對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)功能的研究有重要的幫助[19]。當(dāng)然，除了對(duì)小麥面筋蛋白的相關(guān)構(gòu)象研究，宏觀上，可以擴(kuò)大研究小面面筋蛋白的應(yīng)用領(lǐng)域。同時(shí)，也需要拓展小麥面筋蛋白改性方法技術(shù)。通過小麥面筋蛋白脫酰胺可獲得良好功能性質(zhì)的面筋蛋白，并且該方法相對(duì)成熟。因此，小麥面筋蛋白脫酰胺改性也可作為將來的研究重點(diǎn)，主要是爭(zhēng)取在脫酰胺的試劑選取和方法運(yùn)用上有突破研究。

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Reasearch progress in the deamidation of wheat Gluten

LI Xiao-yan1，LI Gao-yang2，REN Guo-pu1，*
（1.Central South University of Forestry and Technology College of food science and Engineering，Changsha 410004，China；2.Hunan Provincial Research Institute of Agricultural Product Processing，Changsha 410125，China）

Deamidation is an important means of wheat gluten modification.The latest research situation both in China and abroad was reviewed in this paper.The meaning of deamidation and its main methods were also summarized.At last，the application and the development of wheat gluten were presented.

wheat gluten；deamidation；advance

TS201.1

A

1002-0306（2014）08-0390-04

10.13386/j.issn1002-0306.2014.08.081

2013－08－19 *通訊聯(lián)系人

李小艷（1989-），女，在讀碩士研究生，研究方向：食品科學(xué)與營(yíng)養(yǎng)。