栗振義 龍瑞才 張鐵軍 楊青川 康俊梅

（中國農(nóng)業(yè)科學(xué)院北京畜牧獸醫(yī)研究所，北京 100193）

植物熱激蛋白研究進(jìn)展

栗振義 龍瑞才 張鐵軍 楊青川 康俊梅

（中國農(nóng)業(yè)科學(xué)院北京畜牧獸醫(yī)研究所，北京 100193）

熱激蛋白（heat shock protein，HSP）是一種普遍具有抗逆作用的保護(hù)蛋白，主要通過分子伴侶形式與其他蛋白結(jié)合來保護(hù)蛋白穩(wěn)態(tài)及修復(fù)變性蛋白從而維持植物內(nèi)環(huán)境的穩(wěn)定，在植物生長(zhǎng)發(fā)育及逆境調(diào)控過程中發(fā)揮重要作用。植物熱激蛋白分為HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、小分子HSP 五大家族，每一家族含有多個(gè)熱激蛋白。隨著對(duì)HSP的不斷研究，已有大量文獻(xiàn)報(bào)道了不同物種中的熱激蛋白，在此基礎(chǔ)上通過闡述植物熱激蛋白的結(jié)構(gòu)、功能以及調(diào)控作用，旨在為進(jìn)一步認(rèn)識(shí)熱激蛋白及其作用機(jī)理提供有價(jià)值的參考。

熱激蛋白；分子伴侶；熱激因子；抗逆性

熱激蛋白幾乎存在于整個(gè)生物界，最早被Ritossa［1］發(fā)現(xiàn)于熱激條件下的果蠅幼蟲唾液腺染色體中，該染色體呈蓬松狀且基因轉(zhuǎn)錄水平有所升高。接著Tissieres［2］利用SDS凝膠電泳技術(shù)分離果蠅熱激唾液腺得到一組新蛋白，隨之命名為熱激蛋白（heat shock protein，HSP），又稱熱休克蛋白。1987年，Soger［3］對(duì)熱激蛋白序列、基因結(jié)構(gòu)及作用位點(diǎn)等物理特性的闡明為進(jìn)一步探究熱激蛋白奠定了理論基礎(chǔ)。植物熱激蛋白發(fā)現(xiàn)于1979年，Barnett［4］對(duì)煙草和豌豆組織培養(yǎng)細(xì)胞熱激處理時(shí)，發(fā)現(xiàn)植物中同樣含有類似于動(dòng)物體內(nèi)的熱激蛋白。隨著Horwit對(duì)小分子熱激蛋白廣泛存在于植物中的認(rèn)識(shí)，人們才給予植物熱激蛋白更多關(guān)注。

近年研究發(fā)現(xiàn)，熱激蛋白在高溫、干旱、過氧化、重金屬等逆境下均能大量表達(dá)［5］，主要通過參與蛋白合成、折疊、細(xì)胞定位及蛋白降解等多種生物功能來維持植物內(nèi)環(huán)境的穩(wěn)定；在調(diào)控方面，熱激蛋白參與蛋白跨膜運(yùn)輸以及靶蛋白的降解等多種生物功能，其中HSP70可通過抑制端粒酶激活這一信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路來阻止脅迫導(dǎo)致的細(xì)胞程序性死亡。因此HSP在植物抵御逆境及適應(yīng)環(huán)境發(fā)揮重要作用［6］。熱激蛋白既是植物的必需蛋白，又是應(yīng)激蛋白，在逆境中有助于細(xì)胞結(jié)構(gòu)恢復(fù)和機(jī)能重建。本文綜合闡述了熱激蛋白的分類及每一家族蛋白的特征和功能，并初步概述了熱激蛋白的作用機(jī)理，為深入了解及研究植物熱激蛋白提供理論依據(jù)。

1 熱激蛋白的類型及分布特點(diǎn)

植物在正常生長(zhǎng)及逆境條件下，均能產(chǎn)生分子量為10-200 kD的熱激蛋白，Waters等［7］根據(jù)熱激蛋白分子量大小分為5大家族，分別為HSP100、HSP90（83-90 kD）、HSP70（66-78 kD）、HSP60（60 kD）和sHSPs（15-42 kD），一般sHSPs是蛋白復(fù)合體的小亞基，其復(fù)合體的分子量可達(dá)200-800 kD。目前，已發(fā)現(xiàn)多種熱激蛋白，可定位到細(xì)胞質(zhì)及不同細(xì)胞器，如細(xì)胞核、線粒體、葉綠體和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，HSP70蛋白與其他家族熱激蛋白有所不同，合成初期存在于細(xì)胞質(zhì)，成熟后遷移到核仁。表1中HSP70家族的結(jié)合蛋白（binding protein，Bip）是細(xì)胞內(nèi)質(zhì)網(wǎng)應(yīng)激反應(yīng)重要部分；HSP60家族的葉綠體分子伴侶（chloroplast chaperonin 60，Cpn60）參與細(xì)胞凋亡調(diào)控，CCT包含TCP溶質(zhì)分子伴侶（cytosolic chaperonin-containing TCP-1，CCT），參與應(yīng)激反應(yīng)［5］。

表1 主要熱激蛋白的分布及功能

2 熱激蛋白不同家族的特征及作用

2.1 HSP100

HSP100又稱為Clp蛋白（caseinolytic protease，Clp），可分為胞質(zhì)型HSP100和質(zhì)體型HSP100蛋白，其中胞質(zhì)型HSP100蛋白只在熱激時(shí)產(chǎn)生，正常條件下作為非必需蛋白存在。大多數(shù)HSP100蛋白是ATP依賴型蛋白酶，具有ATP酶活性和分子伴侶活性，能夠與其他蛋白相互作用，協(xié)同其他的分子伴侶修復(fù)變性蛋白，并降解錯(cuò)誤折疊的蛋白［8］，HSP100作為維護(hù)蛋白穩(wěn)態(tài)的參與者首先溶解異常蛋白，然后交給HSP70系統(tǒng)重新折疊加工，最后在HSP60的作用下再次形成具有正常功能的蛋白［5］。在植物生長(zhǎng)過程中HSP100既受生長(zhǎng)發(fā)育調(diào)控，又受熱激、寒冷、干旱和高鹽等脅迫的誘導(dǎo)［9-11］，并且參與對(duì)植物脅迫應(yīng)激，番茄LeHSP100/ClpB可能通過降解高溫產(chǎn)生的蛋白聚集體從而保護(hù)PSⅡ免受高溫傷害［12］。Bowen等［13］報(bào)道，蘋果細(xì)胞懸浮液經(jīng)預(yù)先熱激處理后可增強(qiáng)細(xì)胞在致死溫度下的存活率，表明HSP100與植物抗逆性密切相關(guān)。Grover等［14］綜合報(bào)道了轉(zhuǎn)HSP100基因擬南芥、煙草、水稻表現(xiàn)出較強(qiáng)的耐熱性，說明HSP100對(duì)增強(qiáng)植物耐熱能力具有促進(jìn)作用。

2.2 HSP90

熱激蛋白90（HSP90）是真核細(xì)胞中最豐富的結(jié)構(gòu)性表達(dá)蛋白，約占細(xì)胞總蛋白的1%-2%，同時(shí)也是應(yīng)激反應(yīng)的重要組成部分。從結(jié)構(gòu)上看，HSP90是一個(gè)受ATP調(diào)節(jié)的二聚體分子伴侶，包含3個(gè)高度保守的結(jié)構(gòu)域，N端為ATP酶結(jié)合結(jié)構(gòu)域，中間段是差異較大的氨基酸區(qū)域，C端存在二聚體結(jié)合區(qū)。未結(jié)合ATP時(shí)二聚體處于開放狀態(tài)，當(dāng)ATP酶活化時(shí)，使ATP與HSP90的N端區(qū)域結(jié)合，構(gòu)象發(fā)生改變，兩個(gè)分開的N端會(huì)短暫聯(lián)合使HSP90呈閉合狀，底物蛋白同時(shí)被包裹在HSP90分子夾內(nèi)，經(jīng)過ATP水解后兩個(gè)單體分開并釋放出ADP、Pi［15］。真核生物中所有的HSP90基因都位于細(xì)胞核，但蛋白在細(xì)胞質(zhì)、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)、葉綠體和線粒體中起作用［16］。

HSP90主要參與蛋白折疊、信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)、細(xì)胞周期調(diào)控、蛋白降解和蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)，以及調(diào)節(jié)擬南芥表型變異等生物過程［16，17］，HSP90也參與植物發(fā)育過程中多個(gè)蛋白酶與核甾類激素受體等相關(guān)蛋白的折疊與成熟。目前已從植物中分離出細(xì)胞質(zhì)HSP90、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)HSP90和質(zhì)體HSP90，與酵母菌、動(dòng)物的相似度可達(dá)63%-71%［18］。HSP90在擬南芥的遺傳進(jìn)化中起調(diào)節(jié)作用，對(duì)擬南芥形態(tài)演變與逆境適應(yīng)發(fā)揮重要作用［19］，HSP90也參與植物的抗逆過程，豌豆熱激蛋白基因GmHSP90s在擬南芥中的過量表達(dá)可減輕生物脅迫傷害［16］。

2.3 HSP70

HSP70又稱為熱激同源蛋白（heat shock cognates，HSC），是真核細(xì)胞中最豐富的熱激蛋白之一，也是最保守的家族，根據(jù)在細(xì)胞中的分布，可分為4大亞族，分別是細(xì)胞質(zhì)、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)、葉綠體和線粒體HSP70。HSP70蛋白N端包含一個(gè)保守的ATPase結(jié)構(gòu)域，C端包括底物結(jié)合域（substrates binding domain，SBD）與可幫助SBD與底物結(jié)合的C端“l(fā)id”［20］。HSP70作為細(xì)胞看家蛋白，以分子伴侶形式防止新生蛋白在成熟過程中不正確聚合和折疊，進(jìn)而保護(hù)植物細(xì)胞免受傷害，在植物生長(zhǎng)發(fā)育與抵抗逆境過程中扮演重要角色。

HSP70家族蛋白的主要作用是：參與新生蛋白的折疊，也可與部分蛋白疏水區(qū)結(jié)合從而阻止蛋白聚合；參與蛋白的跨膜運(yùn)輸及靶蛋白的降解。HSP70也可通過抑制端粒酶活化的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路來阻止脅迫下的細(xì)胞程序性死亡［21］。在HSP70行使功能過程中，DnaJ輔伴侶分子的J結(jié)構(gòu)可活化HSP70的ATPase結(jié)構(gòu)域，并把底物傳遞給HSP70［22］。擬南芥葉綠體基質(zhì)HSP70參與芽期種子分化與耐熱性的形成［23］，水稻HSP70在高溫下對(duì)葉綠體的分化起到重要作用［24］。HSP70也參與一些特殊功能，例如參與葉綠體的發(fā)育，熱激蛋白cpHSP70的突變體則表現(xiàn)為子葉雜色、葉片畸形、生長(zhǎng)緩慢、根系受損和熱敏感［25］。HSP70還參與多種脅迫應(yīng)激，菊花HSP70基因在擬南芥的過量表達(dá)可增強(qiáng)對(duì)熱激、干旱、鹽脅迫的抗性［26］，充分說明熱激蛋白是植物生長(zhǎng)不可缺少的蛋白，在維持蛋白內(nèi)穩(wěn)態(tài)及植物形態(tài)功能發(fā)揮重要作用。

2.4 HSP60

HSP60包括原核生物GroEL和真核生物HSP60，具有高度保守性，其中大腸桿菌HSP60呈桶狀結(jié)構(gòu)，是由兩個(gè)環(huán)狀結(jié)構(gòu)疊加形成的。HSP60可與多種蛋白結(jié)合，從而防止蛋白在轉(zhuǎn)錄后與折疊前的異常聚集［27］，HSP60不僅參與二磷酸核酮糖羧化酶（rubisco）的組裝，也參與蛋白的折疊、聚合與裝配并轉(zhuǎn)運(yùn)到葉綠體與線粒體內(nèi)［8］。HSP60蛋白進(jìn)入線粒體并保持線粒體功能，具有抗凋亡作用，也可通過維持線粒體的氧化磷酸化防止細(xì)胞死亡［28］，植物分子伴侶是有限的，一般認(rèn)為基質(zhì)分子伴侶HSP70和HSP60也參與新導(dǎo)入葉綠體內(nèi)蛋白的功能構(gòu)象的形成。目前對(duì)HSP60的研究較少，Tominaga［29］從孔石菇中分離出UpHSP60基因，其基因的表達(dá)受日照、溫度和重金屬影響，推測(cè)HSP60可能參與光照、溫度及重金屬脅迫應(yīng)激。

2.5 小分子HSP

小分子熱激蛋白sHSP是一類普遍存在于植物中較為復(fù)雜的蛋白，有的植物可包含30多種sHSP，分子量在15-42 kD，也存在分子量為15-22 kD的說法，sHSP可形成分子量為200-800 kD寡聚物。sHSP蛋白序列包括保守的C端結(jié)構(gòu)域和差異性較大的N端，C端大約含有90個(gè)氨基酸，又稱α-晶體蛋白域（alpha crystallin domain，ACD）；根據(jù)N端氨基酸序列及胞內(nèi)定位可分為6個(gè)亞族，其中classI、classII和classIII可定位于細(xì)胞質(zhì)和細(xì)胞核，其余3個(gè)亞族定位于質(zhì)體、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和線粒體，隨著更多的sHSPs被分離，其分類及定位還在不斷補(bǔ)充［30］。

sHSPs通常被稱蛋白錯(cuò)誤折疊的第一道防線，又稱“細(xì)胞衛(wèi)士”［31］，sHSPs主要通過非極性方式與異常蛋白結(jié)合，可以阻止異常蛋白聚集及溶解異常蛋白，但sHSPs本身不參與錯(cuò)誤蛋白的再折疊，只是通過分子伴侶與之結(jié)合然后經(jīng)過HSP70/HSP100完成再加工［30］。sHSPs不僅產(chǎn)生于植物不同生長(zhǎng)期［32］，在高溫、寒冷、干旱、鹽脅迫等逆境脅迫也會(huì)誘導(dǎo)sHSP表達(dá)［33］。擬南芥HSP18.1、HSP17.4和HSP17.6A都與植物抗逆性相關(guān)，擬南芥AtHSP15.7基因在正常條件下不表達(dá)，但在高溫和氧化脅迫下表達(dá)量增加［34］，轉(zhuǎn)sHSP17.7基因水稻在幼苗期表現(xiàn)抗旱作用［35］。紫花苜蓿線粒體MsHSP23基因在煙草中過量表達(dá)可提高轉(zhuǎn)基因植株對(duì)砷（Na2HAsO4）脅迫的抗性［36］。

大量文獻(xiàn)闡述了HSP的重要性，HSP作為分子伴侶在植物發(fā)育生長(zhǎng)過程中產(chǎn)生積極作用，從形態(tài)、遺傳進(jìn)化、理化性質(zhì)等方面來看，植物熱激蛋白有以下特點(diǎn)［27］：（1）熱激蛋白存在于正常條件下的植物中；（2）同一家族蛋白在不同物種間的相似度較高；（3）不同脅迫對(duì)應(yīng)不同熱激蛋白，并且不同脅迫強(qiáng)度下產(chǎn)生相對(duì)應(yīng)量的熱激蛋白；（4）熱激蛋白作為分子伴侶具有重新折疊變性蛋白、參與從頭合成蛋白的終止、阻止蛋白異常聚集的功能。

3 熱激蛋白功能

熱激蛋白在植物生長(zhǎng)過程中扮演重要角色，HSP既是植物的必需蛋白又是防御蛋白，有助于細(xì)胞正常結(jié)構(gòu)的重建和機(jī)能的恢復(fù)。主要功能如下：（1）分子伴侶功能：參與新生肽鏈的折疊、蛋白質(zhì)的組裝和轉(zhuǎn)運(yùn)，并參與從頭合成蛋白質(zhì)的終止［37，38］；（2）植物發(fā)育相關(guān)：作為看家蛋白，在植物不同生育期有相當(dāng)高的含量，能夠維持植物正常生長(zhǎng)發(fā)育；（3）脅迫應(yīng)激功能：植物體遇到逆境時(shí)，通過各種途徑減輕脅迫造成的傷害，熱激蛋白與異常蛋白的非共價(jià)鍵結(jié)合形式使得不影響下游反應(yīng)；（4）調(diào)節(jié)信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)蛋白活性：幾個(gè)固醇受體必須結(jié)合HSP90才能具有結(jié)合固醇的活性，HSP90可以阻止信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)途徑中相關(guān)的沉默變異基因的表達(dá)進(jìn)而保持正常狀態(tài)［39，40］；（5）交叉保護(hù)作用：HSP可被多種逆境誘導(dǎo)，不同脅迫下產(chǎn)生的蛋白在某種功能上存在重疊，一種抗逆能力的產(chǎn)生能增強(qiáng)對(duì)其他脅迫的忍受性。

在逆境脅迫時(shí)主要通過以下幾個(gè)途徑進(jìn)行防御。（1）維持蛋白的穩(wěn)定：保護(hù)蛋白功能結(jié)構(gòu)、阻止異常蛋白集聚、清除潛在危害的變性蛋白。（2）維護(hù)生物膜結(jié)構(gòu)穩(wěn)定：通過增加膜脂有序性與降低膜脂流動(dòng)性維護(hù)膜的完整性。（3）作為抗氧化劑清除過剩的活性氧（reactive oxygen species，ROS）：ROS水平的升高會(huì)導(dǎo)致氧化脅迫，進(jìn)而造成核酸、蛋白質(zhì)、碳水化合物和脂質(zhì)的氧化損傷，熱激蛋白可能通過增強(qiáng)葡萄糖-6-磷酸脫氫酶（G6PD）的活性而提高谷胱甘肽（glutathione，GSH）的還原水平清除過剩的活性氧［41］。

熱激蛋白作為一類抗逆蛋白，不同家族間存在相互作用，通過構(gòu)成一個(gè)蛋白網(wǎng)絡(luò)維護(hù)其它蛋白的穩(wěn)態(tài)。例如，豌豆HSP18.1可結(jié)合熱變性蛋白并保持折疊狀態(tài)，可以進(jìn)一步與HSP70/HSP100復(fù)合體結(jié)合并重新折疊蛋白。真菌Paraphaeosphaeria quadriseptata根部HSP90的抑制劑monocillin I（MON）會(huì)導(dǎo)致HSP100與HSP70的表達(dá)量升高從而提高轉(zhuǎn)基因擬南芥幼苗的耐熱性［42］。

4 熱激蛋白基因的調(diào)控機(jī)制

熱激蛋白序列上游存在熱應(yīng)答元件（heat shock element，HSE），可與細(xì)胞內(nèi)熱激因子（heat shock factors，HSFs）相互作用調(diào)控?zé)峒さ鞍谆虻霓D(zhuǎn)錄。HSE由真核生物基因上游TATA盒子的回文結(jié)合域5'-AGAANNTTCT-3'重復(fù)序列形成，通常至少兩個(gè)HSEs才能發(fā)揮作用。HSF序列的N端含有由7個(gè)疏水氨基酸重復(fù)形成的亮氨酸拉鏈結(jié)構(gòu)域DBD（DNA binding domain，DBD），DBD可形成螺旋束結(jié)構(gòu)與四股反平行的β片狀結(jié)構(gòu)，該結(jié)構(gòu)域保證了HSF與HSE精確定位，以及高度選擇性相互作用［21］，HSF可與多種HSP基因上游的HSE結(jié)合調(diào)控?zé)峒さ鞍椎谋磉_(dá)。

正常條件下，HSF以單體形式與阻遏蛋白結(jié)合，而不能與HSE結(jié)合，熱激條件導(dǎo)致HSF與阻遏蛋白分離，在HSE附近形成三聚體并與HSE特異結(jié)合，促進(jìn)HSP基因轉(zhuǎn)錄起始。非脅迫條件下HSP70與HSF相互作用保持HSF的非活性狀態(tài)，熱激時(shí)，異常蛋白與HSP70 競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合HSF，解除了抑制的HSF可形成具有DNA 結(jié)合活性的三聚體，可與HSE結(jié)合并啟動(dòng)HSP基因的轉(zhuǎn)錄［43］。信號(hào)分子ABA、乙烯、H2O2和水楊酸（SA）可能參與高溫應(yīng)激反應(yīng)［44］，在豌豆葉片發(fā)現(xiàn)熱激條件下SA表達(dá)量增加，SA會(huì)提高質(zhì)膜 H+-ATP酶轉(zhuǎn)錄水平和蛋白酶表達(dá)水平，進(jìn)一步引起Ca2+和HSP的累積。其中Ca2+和鈣調(diào)素（CaM）也可能參與熱激蛋白的表達(dá)調(diào)控，外源刺激促使細(xì)胞內(nèi)鈣調(diào)素的量增大，大量的Ca2+進(jìn)一步激活HSF活性并促進(jìn)HSPs的合成［45］。也有學(xué)者認(rèn)為熱激因子通常以無活性的泛素化形式存在，熱激導(dǎo)致泛素化酶失活，使轉(zhuǎn)錄因子恢復(fù)活性并積累進(jìn)一步啟動(dòng)熱激基因的轉(zhuǎn)錄功能［45］。

熱激轉(zhuǎn)錄因子可作為熱應(yīng)激基因、熱激蛋白以及分子伴侶表達(dá)的調(diào)控基因，目前發(fā)現(xiàn)的熱激因子大多集中在番茄與擬南芥中，如番茄中的HsfA1a、HsfA2和HsfB1；在擬南芥中發(fā)現(xiàn)了大約25種Hsf同系物，這些Hsfs構(gòu)成了一個(gè)復(fù)雜的調(diào)控網(wǎng)絡(luò)，其中HsfA1由H2O2、鹽、甘露醇誘導(dǎo)產(chǎn)生，HsfA1a與HsfA1b可以調(diào)控?zé)峒さ鞍谆虻谋磉_(dá)。AtHsfA2對(duì)熱激基因的轉(zhuǎn)錄及耐熱性的延伸具有重要作用［46］。Li等［47］發(fā)現(xiàn)HsfA2序列C端315位賴氨酸的泛素化導(dǎo)致HSP合成受阻與耐熱性的下降。

5 展望及應(yīng)用

熱激蛋白作為植物的基礎(chǔ)蛋白與應(yīng)激蛋白在惡劣的條件下起調(diào)節(jié)作用，這對(duì)植物的發(fā)育及進(jìn)化具有重要作用?？傊?，植物脅迫應(yīng)激是一個(gè)復(fù)雜過程，目前已有大量文獻(xiàn)報(bào)道熱激蛋白，一些文章報(bào)道了多種脅迫可誘導(dǎo)產(chǎn)生熱激蛋白，主要通過阻止蛋白錯(cuò)誤折疊和異常聚集保持內(nèi)環(huán)境的穩(wěn)態(tài)，因此認(rèn)為熱激蛋白具有分子伴侶功能，熱激蛋白質(zhì)的多樣化也反映了植物對(duì)不同逆境的耐受作用。隨著分子生物技術(shù)的不斷進(jìn)步，基因組學(xué)與蛋白組學(xué)的研究方法被廣泛應(yīng)用，分別從熱激蛋白DNA、RNA和蛋白質(zhì)水平進(jìn)行了深入的研究。另外，一些文獻(xiàn)報(bào)道通過分子生物學(xué)與生物化學(xué)等手段對(duì)熱激蛋白進(jìn)行基因克隆、蛋白序列分析及蛋白表達(dá)等研究發(fā)現(xiàn)，熱激蛋白在一些反應(yīng)中具有相關(guān)作用或是反應(yīng)的一部分［27］。

對(duì)熱激蛋白的研究可使人們更全面地認(rèn)識(shí)熱激蛋白并探索其作用機(jī)理，為今后植物抗逆遺傳育種和植物進(jìn)化變異在實(shí)際應(yīng)用中提供更詳實(shí)的資料?，F(xiàn)階段在對(duì)熱激蛋白了解的基礎(chǔ)上，可以應(yīng)用于以下研究及實(shí)踐生產(chǎn)中：（1）通過超表達(dá)方式提高植物中HSP及HSF的表達(dá)量以增強(qiáng)抗逆能力，同時(shí)還可以利用熱激蛋白的交叉保護(hù)作用提高植物對(duì)多種脅迫的抗逆性；（2）熱激蛋白可能與種子胚發(fā)育、休眠、萌發(fā)形成與壽命維持存在密切關(guān)系，所以熱激蛋白可以應(yīng)用到種子生產(chǎn)中；（3）熱激蛋白對(duì)細(xì)胞程序性死亡具有抑制作用，進(jìn)而應(yīng)用到植物的保鮮及生長(zhǎng)期的延長(zhǎng)工程中，繼而取代激素及農(nóng)藥；（4）熱激蛋白在植物進(jìn)化過程中起生物調(diào)節(jié)作用，可以為植物進(jìn)化研究提供重要信息；（5）在環(huán)境監(jiān)測(cè)中，以植物熱激蛋白對(duì)環(huán)境的敏感性作為生物標(biāo)記檢測(cè)氣候變化及環(huán)境污染。

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（責(zé)任編輯 狄艷紅）

Research Progress on Plant Heat Shock Protein

LI Zhen-yi LONG Rui-cai ZHANG Tie-jun YANG Qing-chuan KANG Jun-mei
（Institute of Animal Sciences，Chinese Academy of Agricultural Sciences，Beijing 100193）

Heat shock protein（HSP）is a kind of ubiquitous protective protein in plant. HSP mainly acts as a molecular chaperone to maintain protein in steady state and repair denatured proteins through binding with target proteins， which keep the stability of plant internal environment. Therefore， HSP plays a key role in plant development and stress-resistance process. These proteins can be classified as 5 families of HSP100， HSP90， HSP70， HSP60 and small molecular HSP， and each family consists of many different HSPs. In this review， based on the reported HSPs of varied species in the abundant literatures， we summarize the structure， function and regulatory mechanism of plant HSPs， which aims at providing reference information for understanding plant HSP and its mechanism.

heat shock protein；chaperone；heat shock factor；resistance

10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2016.02.003

2015-05-06

國家重點(diǎn)基礎(chǔ)研究發(fā)展計(jì)劃（“973”）（2014CB138703-2）

栗振義，男，碩士研究生，研究方向：牧草資源與育種；E-mail：lizhenyily@163.com

康俊梅，女，副研究員，研究方向：飼草遺傳育種與種子科學(xué)；E-mail：kangjmei@126.com