內質網相關的蛋白質降解（ERAD）是一種位于內質網的特殊的泛素蛋白酶體降解途徑，在清除生物體內非正確折疊或修飾的蛋白質過程中發(fā)揮重要功能。鑒于ERAD功能的重要性，ERAD活性受到體內錯誤折疊蛋白水平的嚴格調控。生物體在正常生長狀態(tài)下，體內的錯誤折疊蛋白含量較低，ERAD活性過高會導致正常蛋白的非特異性降解，因此，通過ERAD平衡（ERAD tuning）下調部分關鍵組分的蛋白含量。但是目前植物體內ERAD研究還處于鑒定功能組分的階段，對于ERAD平衡的研究少之又少。

中國科學院遺傳與發(fā)育生物學研究所謝旗研究組長期致力于植物體內ERAD調控機制的研究。HRD1復合體和DOA10復合體是參與真核生物ERAD過程的兩大關鍵復合體，實驗室前期工作證明，生物體在正常生長情況下，體內錯誤折疊蛋白含量較低，HRD1通過直接泛素化并降解UBC32（DOA10復合體成員）保證ERAD活性處于較低水平。這是植物體內ERAD平衡的首例報道，同時研究組還證明該調控過程在動物中保守存在。在前期工作基礎上謝旗研究組繼續(xù)進行深入研究，發(fā)現UBC32作為泛素結合酶可以反向調控HRD1復合體的組分AtOS9。UBC32直接負調控AtOS9的蛋白穩(wěn)定性。這個發(fā)現與近期哺乳動物中的研究相互印證了高等生物中HRD1與DOA10兩個復合體之間存在相互拮抗的效應，進一步加深了人們對高等生物體內ERAD及ERAD平衡的認識。上述研究結果于2016年12月28日在線發(fā)表在《分子植物》（Mol. Plant，DOI: 10.1016/j.molp.2016.12.011）上。