胡莉麗,王炳智,鐘昔陽(yáng),羅水忠,姜紹通,鄭 志

(合肥工業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,安徽省農(nóng)產(chǎn)品精深加工重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,安徽合肥 230009)

水解度對(duì)麥胚清蛋白酶解物功能特性和抗氧化力影響

胡莉麗,王炳智,鐘昔陽(yáng),羅水忠,姜紹通,鄭 志*

(合肥工業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,安徽省農(nóng)產(chǎn)品精深加工重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,安徽合肥 230009)

利用堿性蛋白酶限制性酶解麥胚清蛋白,研究不同水解度(degree of hydrolysis,DH)酶解物的溶解性、乳化性等功能特性,及對(duì)DPPH自由基和羥自由基清除等抗氧化能力。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,水解后清蛋白酶解物的溶解性得到改善,DH越高溶解性越好。DH為8.34%時(shí),等電點(diǎn)處的溶解度從未水解時(shí)的49.52%提高到74.09%。而乳化性和乳化穩(wěn)定性隨DH的增加而降低。當(dāng)DH低于7.54%時(shí),酶解物對(duì)DPPH自由基和對(duì)羥自由基的清除率隨DH的提高而增強(qiáng)。濃度為100 mg/mL,DH為7.54%時(shí)的酶解物對(duì)DPPH自由基清除率達(dá)到59.68%。濃度為5 mg/mL時(shí)，DH為7.54%時(shí)的酶解物對(duì)羥自由基清除率達(dá)50.23%。

麥胚清蛋白,水解度,酶解物,功能特性,抗氧化力

小麥胚芽(簡(jiǎn)稱(chēng)麥胚)是小麥的主要副產(chǎn)物,我國(guó)年麥胚潛藏量高達(dá)280萬(wàn)噸[1]。麥胚含有豐富的蛋白質(zhì)、脂肪、酶、維生素、礦物質(zhì)及多種微量生理活性物質(zhì),被稱(chēng)為小麥籽粒生命的源泉[2]。目前針對(duì)麥芽產(chǎn)品的開(kāi)發(fā)主要集中在胚芽蛋白、胚芽油、VE、凝集素和谷胱甘肽提取等方面[3]。麥胚中蛋白質(zhì)含量高達(dá)30%左右,其中清蛋白占30.2%,球蛋白占18.9%[4]。李天文等人對(duì)麥胚中各種蛋白進(jìn)行研究,發(fā)現(xiàn)麥胚清蛋白所含的氨基酸總量最高,且有較高的持水性[5]。賈俊強(qiáng)等人對(duì)麥胚蛋白分級(jí)提取得到的清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白進(jìn)行了研究,證明了清蛋白具有最好的抗氧化性[6]。

近年來(lái)植物源蛋白酶解制備多肽的研究成為熱點(diǎn)。這些多肽尤其是一些小分子肽不僅比蛋白質(zhì)更好被人體消化吸收[7],還具有免疫調(diào)節(jié)、降血壓、抗疲勞和抗氧化等有生物活性[8]。如草魚(yú)魚(yú)鱗多肽具有清除羥自由基能力[9];花生蛋白肽具有抑制ACE的活性[10];秋刀魚(yú)蛋白肽具有抗氧化和抗疲勞活性[11]。對(duì)麥胚清蛋白酶解物的研究目前較多集中在酶解工藝優(yōu)化方面,而在酶解物的性質(zhì)方面探究較少。研究表明,酶解物的溶解性、乳化性等功能特性和抗氧化力等生理活性與水解度有密切關(guān)系[12],酶解過(guò)程中控制合適的水解度很有必要。

本文通過(guò)研究水解度對(duì)麥胚清蛋白酶解物功能特性和抗氧化力的影響,比較不同水解度的酶解物的溶解性、乳化性及乳化穩(wěn)定性、清除DPPH自由基能力和清除羥自由基能力,便于控制合適的水解度以制備相關(guān)產(chǎn)物,研究結(jié)果可為麥胚清蛋白酶解物在食品、藥品及其他行業(yè)的應(yīng)用提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

脫脂小麥胚芽粉(蛋白含量31.51%) 購(gòu)于河南鯤華生物技術(shù)有限公司;堿性蛋白酶(酶活2×105U/g)、木瓜蛋白酶(酶活8×105U/g)、中性蛋白酶(酶活2×105U/g)、復(fù)合風(fēng)味酶(酶活1.5×104U/g) 購(gòu)于南寧龐博生物工程有限公司;胰蛋白酶(酶活2.5×105U/g) 購(gòu)于北京索萊寶科技有限公司;1,1-二苯基-2-三硝基苯肼(DPPH) 購(gòu)于國(guó)藥集團(tuán)化工試劑有限公司;氫氧化鈉、鹽酸、95%乙醇、磷酸氫二鈉、磷酸二氫鉀、磷酸二氫鈉、硫酸亞鐵、水楊酸、過(guò)氧化氫、亞硝酸鈉、鄰苯三酚等 均為國(guó)產(chǎn)分析純。

HH-4型數(shù)顯恒溫水浴鍋 國(guó)華電器有限公司;JJ-1型數(shù)顯電動(dòng)攪拌器 金城國(guó)勝實(shí)驗(yàn)儀器廠;KDC-160HR型高速冷凍離心機(jī) 安徽中科中佳科學(xué)儀器有限公司;721G型可見(jiàn)分光光度計(jì) 上海精科;FD-1-50臺(tái)式冷凍干燥機(jī) 北京博醫(yī)康實(shí)驗(yàn)儀器有限公司;FA-25型高速分散器 上海佑一儀器有限公司;UDK-142 型全自動(dòng)凱氏定氮儀 香港嘉盛科技有限公司。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 清蛋白的提取 清蛋白的提取參考朱科學(xué)等人[13]的方法略有改動(dòng)。取100 g脫脂小麥胚粉于燒杯中,加入1000 mL去離子水,室溫下攪拌浸提2 h后以8000 r/min離心20 min,取上清液,其沉淀中再加入500 mL去離子水進(jìn)行相同的水提操作,合并兩次上清液冷凍干燥后即為麥胚清蛋白(蛋白含量76.87%)。

1.2.2 蛋白酶的選擇 制備濃度2%的清蛋白懸浮液,90 ℃熱處理10 min,按照不同蛋白酶的最適條件,酶與底物比8000 U/g加入不同蛋白酶,用1 mol/L NaOH調(diào)至一定pH并在最適溫度下反應(yīng)1 h,測(cè)定不同酶反應(yīng)1 h時(shí)的水解度,比較得出水解度高的蛋白酶用以制備樣品。

實(shí)驗(yàn)中采用的不同蛋白酶解條件為:堿性蛋白酶pH9.0,溫度55 ℃;中性蛋白酶pH7.5,溫度55 ℃;木瓜蛋白酶pH8.0,溫度55 ℃;復(fù)合風(fēng)味酶pH7.0,溫度50 ℃;胰蛋白酶pH8.0,溫度37 ℃。

1.2.3 不同水解度酶解物的制備 制備濃度2%的清蛋白懸浮液,90 ℃熱處理10 min,酶與底物比8000 U/g加入堿性蛋白酶,在pH9.0,溫度55 ℃進(jìn)行水解反應(yīng),分別收集反應(yīng)時(shí)間為20、40、60、80、100 min的酶解物(用0.5 mol/L NaOH使體系pH穩(wěn)定),收集后立即沸水浴滅酶10 min,快速冷卻后以8000 r/min離心15 min,取上清液冷凍干燥,即得不同水解度的固態(tài)酶解物,以此為原料,測(cè)定并比較其功能特性和抗氧化力。

1.3 分析方法

1.3.1 水解度DH的測(cè)定 水解過(guò)程中滴加0.5 mol/L NaOH溶液控制體系pH為最適值不變,用pH-Stat[14]法測(cè)定DH,公式如下:

1.3.2 溶解度的測(cè)定 蛋白質(zhì)的溶解度通常用氮溶指數(shù)NSI表示[15],即該蛋白質(zhì)中能溶解于水的蛋白質(zhì)氮量占該蛋白質(zhì)氮總量的百分比。用蒸餾水配制50 mL濃度為0.1%的不同水解度酶解物溶液,用1 mol/L HCl或NaOH溶液調(diào)節(jié)溶液的pH分別至2.0、4.0、6.0、8.0和10.0,靜置30 min后,將調(diào)好pH的溶液置于水浴搖床內(nèi)室溫振蕩30 min,以5000 r/min離心20 min,采用Folin法測(cè)定上清液中蛋白質(zhì)含量,凱氏定氮法測(cè)定凍干酶解物樣品中總的氮含量,按下式計(jì)算氮溶指數(shù)NSI:

1.3.3 乳化性及乳化穩(wěn)定性的測(cè)定 乳化性和乳化穩(wěn)定性的測(cè)定采用賀楠[16]等人的方法。用蒸餾水配制90 mL濃度為0.2%的不同水解度酶解物溶液,用1 mol/L HCl或NaOH溶液調(diào)pH分別至2.0、4.0、6.0、8.0和10.0,分別加入30 mL植物油,用高速分散器以10000 r/min均質(zhì)1 min后,立即從底部取100 μL乳化液稀釋于20 mL 0.01%的SDS液中,以0.01% SDS溶液為空白參比,500 nm測(cè)吸光值A(chǔ),乳化值EA用吸光值表示。

測(cè)定后的乳液在室溫下放置24 h后在80 ℃加熱30 min,冷卻至室溫,搖勻,按上述方法測(cè)定乳化性記為EAb。乳化穩(wěn)定性ES按下式計(jì)算:

式中:EAb為放置24 h后的乳化性;EA為剛反應(yīng)完溶液的乳化性。

1.3.4 對(duì)DPPH自由基清除率的測(cè)定 DPPH自由基清除率測(cè)定參照Chen N[17]等人的方法作了修改。取25支試管,各加入2 mL 125 μmol/L的DPPH無(wú)水甲醇溶液,每個(gè)水解度的酶解液各配5個(gè)濃度,取1 mL加入試管,加無(wú)水甲醇至4 mL(多肽在反應(yīng)體系中濃度分別為0.0065%、0.0125%、0.025%、0.055%和0.1%),振蕩后在黑暗中放置30 min。以無(wú)水甲醇為空白在517 nm測(cè)其吸光度A,同時(shí)測(cè)2 mL DPPH溶液和2 mL無(wú)水甲醇混合液的吸光值A(chǔ)0。并測(cè)多肽液加無(wú)水甲醇混合液的吸光值A(chǔ)b,按下式計(jì)算清除率:

式中:A為多肽液、DPPH溶液和無(wú)水甲醇混合液的吸光值;A0為2 mL DPPH溶液和2 mL無(wú)水甲醇混合液的吸光值;Ab為多肽液加無(wú)水甲醇混合液的吸光值。

1.3.5 對(duì)羥自由基清除率的測(cè)定 采用水楊酸法測(cè)定酶解物對(duì)羥自由基清除率[18]。試管中加入 0.5 mL濃度為9 mmol/L的水楊酸-乙醇溶液,0.5 mL 濃度9 mmol/L FeSO4溶液,0.5 mL各水解時(shí)間下不同濃度的多肽液(濃度分別為1,2,3,4,5 mg/L),8 mL蒸餾水,加入0.5 mL 8.8 mmol/L H2O2啟動(dòng)Fenton反應(yīng),搖勻后于510 nm處測(cè)定吸光值A(chǔ)1;取0.5 mL蒸餾水代替FeSO4溶液測(cè)得吸光值A(chǔ)2;取0.5 mL蒸餾水代替多肽液測(cè)得吸光值A(chǔ)3,按下面公式計(jì)算清除率:

式中:A1為加了樣品液的吸光值;A2為蒸餾水代替FeSO4的吸光值;A3為蒸餾水代替樣品液的吸光值。

1.4 數(shù)據(jù)統(tǒng)計(jì)及分析

數(shù)據(jù)采用Excel 2007軟件進(jìn)行分析處理,SPSS 22.0軟件進(jìn)行數(shù)據(jù)差異顯著性分析,Origin 9.0軟件作圖。

2 結(jié)果與分析

2.1 蛋白酶的選擇

堿性蛋白酶、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶、復(fù)合風(fēng)味酶和胰蛋白酶這五種蛋白酶分別在最適水解條件下水解麥胚清蛋白1 h,水解度如圖1所示。

圖1 不同蛋白酶水解麥胚清蛋白的DHFig.1 The DH of wheat germ albumin treated with different proteases

不同蛋白酶對(duì)同一種蛋白質(zhì)底物作用的酶切位點(diǎn)不同,這直接導(dǎo)致酶解物中多肽的分子鏈長(zhǎng)度、結(jié)構(gòu)、組成、活性等不同[19]。用不同的蛋白酶對(duì)麥胚清蛋白進(jìn)行酶解實(shí)驗(yàn),由圖1可知反應(yīng)1 h時(shí)堿性蛋白酶的DH最高,達(dá)到7.54%,而中性蛋白酶和復(fù)合風(fēng)味酶的DH相對(duì)較低,僅在4%左右。因此選用堿性蛋白酶作為本實(shí)驗(yàn)的后續(xù)水解酶。

2.2 不同水解度堿性蛋白酶酶解物的制備

以堿性蛋白酶水解麥胚清蛋白,通過(guò)控制水解時(shí)間來(lái)進(jìn)行不同水解度酶解物的制備,水解度隨時(shí)間變化如圖2所示。

圖2 堿性蛋白酶水解麥胚清蛋白的進(jìn)程Fig.2 Hydrolysis process of wheat germ albumin treated with alkaline protease

從圖2可以看出,水解開(kāi)始的前60 min,隨著時(shí)間增加,堿性蛋白酶酶解清蛋白的水解度急劇增大;60 min后隨著水解的進(jìn)行,DH的增加變緩,這主要是因?yàn)閴A性蛋白酶是一種專(zhuān)一性較強(qiáng)的酶[20],有其特定的肽鍵作用位點(diǎn),隨著水解的進(jìn)行,蛋白底物中特定的肽鍵會(huì)越來(lái)越少。此外有部分蛋白酶會(huì)失活,并伴隨產(chǎn)物積累對(duì)酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制,所以水解速度會(huì)越來(lái)越慢。水解100 min后,DH趨于平緩。水解過(guò)程中收集了20、40、60、80、100 min的酶解物,其DH分別為4.45%、6.51%、7.54%、8.17%和8.34%。

2.3 不同水解度酶解物的溶解性

堿性蛋白酶制備的不同水解度酶解物在不同pH下的溶解度如圖3所示。

圖3 DH與麥胚清蛋白酶解物溶解性的關(guān)系Fig.3 Effect of DH on solubility of wheat germ albumin hydrolysates

由圖3可見(jiàn),在不同的pH下,各水解度酶解物的溶解性均好于未水解清蛋白,這是因?yàn)樗膺^(guò)程中形成的小肽極性較強(qiáng),分子間相互排斥作用增強(qiáng),從而親水性增強(qiáng),提高了溶解性[15]。同一pH下,隨著DH增大,溶解度也在變大,這在清蛋白等電點(diǎn)附近表現(xiàn)得較為明顯。等電點(diǎn)附近時(shí),蛋白質(zhì)分子所帶靜電荷少,分子間的靜電排斥作用力也小,因此蛋白質(zhì)容易發(fā)生聚集、沉淀的現(xiàn)象[21]。

2.4 不同水解度酶解物的乳化性和乳化穩(wěn)定性

不同水解度的酶解物溶液乳化性及乳化穩(wěn)定性如圖4(a、b)所示。

圖4 DH與麥胚清蛋白酶解物乳化性及乳化穩(wěn)定性的關(guān)系Fig.4 Effect of DH on emulsifying activity and emulsifying stability of wheat germ albumin hydrolysates

由圖4(a、b)可知,隨著DH的增加,麥胚清蛋白酶解物乳化性和乳化穩(wěn)定性都逐漸下降。乳化反應(yīng)的機(jī)制是溶液吸附到油滴的表面,從而形成保護(hù)膜以防止液滴聚結(jié)[22]。水解過(guò)程中的產(chǎn)物多數(shù)是小肽和氨基酸,盡管小肽在界面處吸附能力強(qiáng),但由于沒(méi)有什么折疊能力,它們不能像大分子蛋白質(zhì)一樣在界面上可以展開(kāi)并適應(yīng)界面張力[23]。此外,水解時(shí)蛋白質(zhì)分子中維持蛋白質(zhì)穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的氫鍵和其他離子鍵也受到不同程度的破壞,所以溶液的乳化值隨水解度提高而下降。

2.5 不同水解度酶解物清除DPPH自由基活性

不同水解度的清蛋白酶解物對(duì)DPPH自由基清除能力見(jiàn)圖5。

圖5 不同DH酶解物對(duì)DPPH自由基清除率Fig.5 The DPPH radical scavenging activity of hydrolysates with different DH注:不同小寫(xiě)字母表示不同水解度相同濃度樣品間差異顯著(p<0.05);圖6同。

由圖5可知,所有DH的酶解物對(duì)DPPH自由基都有清除作用,而且表現(xiàn)出明顯的劑量效應(yīng)。當(dāng)酶解物濃度僅為6.25 mg/mL時(shí),水解時(shí)間60 min的酶解物DH為7.54%,其對(duì)DPPH自由基清除率已高達(dá)32.761%。濃度為100 mg/mL時(shí),DH為7.54%的水解物對(duì)DPPH自由基清除率達(dá)到59.68%。在DH低于7.54%時(shí),清除能力隨著DH的提高而增強(qiáng)。但當(dāng)水解繼續(xù)進(jìn)行,酶解物對(duì)DPPH自由基的清除能力逐漸減弱,這可能是因?yàn)槊附馕飳?duì)DPPH自由基的清除能力在于酶解物中某些肽的積累,而當(dāng)水解繼續(xù)進(jìn)行,對(duì)自由基有清除能力的肽會(huì)被水解而失去清除能力?？梢?jiàn)清蛋白酶解物對(duì)DPPH自由基的清除率與DH并不是完全線性關(guān)系。

2.6 不同水解度酶解物清除羥自由基活性

不同水解度的清蛋白酶解物對(duì)羥自由基清除能力如圖6所示。

圖6 不同DH酶解物對(duì)羥自由基清除率Fig.6 The hydroxyl radical scavenging activity of hydrolysates with different DH

所有DH的酶解物對(duì)羥自由基都有清除作用,也都表現(xiàn)出明顯的劑量效應(yīng),濃度越大,清除率越高。低濃度時(shí)所有DH的清蛋白酶解物對(duì)羥自由基清除率都較低，在20%以下；隨著樣品濃度增大，不同DH的酶解物對(duì)羥自由基清除率也逐漸增大，可達(dá)30%以上。濃度為5 mg/mL時(shí),水解時(shí)間為60 min的酶解物DH為7.54%,其對(duì)羥自由基清除率高達(dá)50.23%,遠(yuǎn)遠(yuǎn)超過(guò)其他DH的酶解物。DH繼續(xù)增大,清除率隨之下降。由圖6可看出，不同DH的清蛋白酶解物對(duì)羥自由基清除作用和對(duì)DPPH自由基作用的變化趨勢(shì)相似,這說(shuō)明DH對(duì)麥胚清蛋白酶解物的抗氧化力有很大影響。

3 結(jié)論

本文通過(guò)實(shí)驗(yàn)選擇了堿性蛋白酶作為麥胚清蛋白的水解酶,研究了水解度對(duì)麥胚清蛋白酶解物功能特性和抗氧化力的影響。結(jié)果表明,麥胚清蛋白酶解物的溶解度隨水解度增加而大幅提高,等電點(diǎn)處尤為明顯;乳化性和乳化穩(wěn)定性隨水解度增加而降低。酶解物對(duì)DPPH自由基清除活性和對(duì)羥自由基清除活性先隨著水解度增加而變大,當(dāng)水解時(shí)間超過(guò)60 min后,水解度高于7.54%,酶解物對(duì)自由基清除率降低。

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Effect of degree of hydrolysis on functional characteristics and antioxidant properties of wheat germ albumin hydrolysates

HU Li-li,WANG Bing-zhi,ZHONG Xi-yang,LUO Shui-zhong,JIANG Shao-tong,ZHENG Zhi*

(Key Laboratory for Agriculture Products Processing of Anhui Province,School of Food Science and Engineering,Hefei University of Technology,Hefei 230009,China)

Alkaline protease was used to digest wheat germ albumin restrictively. The effects of DH on the hydrolysates’ functional characteristics and antioxidant activity were studied,including solubility,emulsifying,DPPH radical-scavenging activity and hydroxyl radical-scavenging activity. The results showed that the solubility of the hydrolysate was improved after hydrolysis. The higher the DH,the better the solubility. The solubility at the soelectric point increased from 49.52% to 74.09% when the DH was 0 and 8.34%,respectively. The emulsifying properties decreased with the increase of DH. When the DH was lower than 7.54%,the DPPH radical-scavenging activity and hydroxyl radical-cavenging activity of the hydrolysates increased with the DH. When the DH was 7.54% and the concentration was 100 mg/mL,the DPPH radical-scavenging rate was 59.68%. When the DH was 7.54% and the concentration was 5 mg/mL,the hydroxyl radical-cavenging rate was 50.23%.

wheat germ albumin;degree of hydrolysis;hydrolysates;functional characteristics;antioxidant activity

2016-10-14

胡莉麗(1992-)，女，碩士研究生，研究方向：食品資源綜合利用，E-mail: hulily_y@163.com。

*通訊作者:鄭志(1971-)，男，博士，教授，研究方向：農(nóng)產(chǎn)品加工及貯藏工程，E-mail:zhengzhi@hfut.edu.cn。

國(guó)家高技術(shù)研究發(fā)展計(jì)劃(863計(jì)劃)課題(2013AA102201)；安徽省科技重大專(zhuān)項(xiàng)項(xiàng)目(16030701082)；安徽省科技攻關(guān)項(xiàng)目(1301031031、15czz03096)。

TS210.1

A

1002-0306(2017)08-0072-05

10.13386/j.issn1002-0306.2017.08.006