楊 敏，甘伯中 ，張衛(wèi)兵，梁 琪，喬海軍

(1.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，甘肅蘭州 730070;2.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)理學(xué)院，甘肅蘭州 730070)

酪蛋白膠束酶法修飾研究進展

楊 敏1，2，甘伯中1，*，張衛(wèi)兵1，梁 琪1，喬海軍2

(1.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，甘肅蘭州 730070;2.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)理學(xué)院，甘肅蘭州 730070)

酪蛋白的穩(wěn)定性與其結(jié)構(gòu)密不可分。酶法修飾作為一種安全性較高的修飾技術(shù)，受到眾多研究者的關(guān)注。本文綜述了近年來國內(nèi)外關(guān)于酪蛋白酶法修飾研究進展，討論了修飾酪蛋白的穩(wěn)定性及功能性質(zhì)，以期為乳制品加工提供參考。

酪蛋白膠束，酶法修飾，酶促交聯(lián)，水解

酪蛋白是乳中一大類蛋白質(zhì)的總稱，又稱干酪素，乳中酪蛋白含量約為總蛋白的80%，主要由αs1、αs2、κ 和 β－酪蛋白組成，其質(zhì)量比約為 4∶1∶4∶1［1］。κ－酪蛋白是酪蛋白中唯一含有糖成分的、對鈣不敏感的蛋白質(zhì)。牛乳中這四種酪蛋白單體與磷酸鈣相互結(jié)合成直徑為 100～300nm 的膠束［2－3］。酪蛋白和酪蛋白制品有著較高的營養(yǎng)價值和良好的功能特性。在食品工業(yè)中，酪蛋白及其制品被廣泛用作營養(yǎng)補充劑。在飲料工業(yè)中，酪蛋白可以作為酸性飲料的穩(wěn)定劑、酒和啤酒的澄清劑、蘋果汁的脫色劑。此外，酪蛋白及其制品還廣泛應(yīng)用于肉制品、烘焙食品、人造奶油、咖啡伴侶中。在化學(xué)工業(yè)中，酪蛋白溶于堿可以得到黏性強的膠狀液。酪蛋白纖維表現(xiàn)出良好的吸濕性、親水性和拉絲性，適合作內(nèi)衣、運動衫、兒童服裝、睡衣、床上用品等與皮膚直接接觸的織物。影響蛋白質(zhì)功能特性的主要因素有:蛋白質(zhì)自身，包括蛋白質(zhì)的氨基酸組成、分子大小、構(gòu)象等;蛋白質(zhì)所處體系的性質(zhì)，包括溫度、酸度等;蛋白質(zhì)分子內(nèi)和分子間的相互作用。隨著對蛋白質(zhì)的深入研究，蛋白質(zhì)修飾也作為一種有用的工具來調(diào)控蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，提高其營養(yǎng)價值、感官特性和功能特性，以滿足加工業(yè)的要求。酪蛋白可以通過?；?、磷酸化、糖基化和酶法等方法對其進行結(jié)構(gòu)修飾，以改變其理化性質(zhì)和功能特性，從而滿足不同工業(yè)生產(chǎn)部門的需要。酶法修飾因其產(chǎn)物具有較高的安全性而成為國內(nèi)外眾多學(xué)者的研究熱點。

1 酪蛋白酶促交聯(lián)修飾條件研究

蛋白質(zhì)在某些酶的催化作用下，氨基酸殘基之間可以發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)，或者由于其他物質(zhì)的存在，最終導(dǎo)致殘基之間的交聯(lián)反應(yīng)。酶法修飾作用顯著，反應(yīng)條件溫和，安全性高，修飾后的酪蛋白穩(wěn)定性顯著增強，粘度、乳化性、溶解性、發(fā)泡性、成膜性等功能性質(zhì)得以提高。

1.1 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶

轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(transglutaminase，TG)，全稱為蛋白質(zhì)－谷氨酰胺－γ－谷氨酰胺基轉(zhuǎn)移酶，它可以催化蛋白質(zhì)賴氨酸上的ε－氨基和谷氨酸上的γ－酰胺基結(jié)合，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生共價交聯(lián)，形成相應(yīng)的聚合物，改善蛋白質(zhì)的溶解性、水合性等功能性質(zhì)。該酶反應(yīng)條件溫和，專一性強，價格低廉，是食品蛋白質(zhì)修飾首選酶制劑。

轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶在溫度為40℃，pH7.0條件下活性最高［4］。然而，Schorsch［5－6］研究表明，50℃、pH5.4 的條件下，酪蛋白膠束表面的凈電荷降低，斥力最小，為轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)酪蛋白形成凝膠的最佳條件。為了解決這一矛盾，該學(xué)者指出，先將轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶加入到50℃酪蛋白溶液中平衡1h，再加入葡萄糖酸－δ－內(nèi)酯緩慢酸化，直至凝膠形成。Smiddy［7］研究發(fā)現(xiàn)，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶在30℃下與酪蛋白反應(yīng)24h后，β－或κ－酪蛋白單體已不存在，只有少量αS1－酪蛋白，說明酪蛋白膠束內(nèi)交聯(lián)反應(yīng)已接近完全。Jos’e［8］用綿羊乳酪蛋白替代牛乳酪蛋白進行酶法交聯(lián)研究，結(jié)果表明，綿羊乳酪蛋白在進行轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)之前，于78℃熱處理1h，交聯(lián)程度最高。

酶法交聯(lián)過程中，除了溫度、酸度等因素外，反應(yīng)體系中添加其他成分對交聯(lián)反應(yīng)也產(chǎn)生影響。Martin［9］研究發(fā)現(xiàn)，0.05～0.1mmol/L 谷胱甘肽可提高酪蛋白的交聯(lián)程度。研究還指出，乳清中含有轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的天然抑制劑。將轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶與乳清混合而不添加酪蛋白時，酶的活性受到抑制;向該體系中加入谷胱甘肽后，酶活性得以維持。由此可見，加入谷胱甘肽或?qū)θ闃舆M行預(yù)先熱處理可使乳中酶抑制劑活性降低或喪失，提高交聯(lián)程度。

國內(nèi)，酪蛋白的酶法修飾也成為研究熱點。姜淑娟等［10－12］研究了酪蛋白的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶氨基葡萄糖修飾與功能性變化，結(jié)果表明，酪蛋白濃度3%(w/v)，37℃，pH7.5，酶添加量 10kU·kg－1，氨基葡萄糖濃度90mmol·L－1，反應(yīng)4h時，交聯(lián)程度最高。由此可見，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶催化酪蛋白進行共價交聯(lián)修飾反應(yīng)條件溫和，交聯(lián)程度高，對酪蛋白結(jié)構(gòu)修飾作用顯著。

1.2 其他酶類

除了轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶之外，其他交聯(lián)用酶制劑也受到研究者的關(guān)注。李君文、趙新淮等［13］研究指出，辣根過氧化物酶對酪蛋白進行酶促交聯(lián)的適宜條件為溫度37℃，反應(yīng)時間2.9h、酶添加量為每克蛋白質(zhì)4.73μkat，此條件下酪蛋白交聯(lián)度達到6.9%。交聯(lián)酪蛋白酸化凝膠的微觀結(jié)構(gòu)中空穴較未交聯(lián)酪蛋白少，結(jié)構(gòu)更為致密［14］。

雙孢蘑菇多酚氧化酶(PPO)對酪蛋白也具有交聯(lián)作用。當(dāng)PPO酶比活力為400U/mL，25℃反應(yīng)4h時，交聯(lián)后的酪蛋白乳化性和乳化穩(wěn)定性分別較未交聯(lián)的酪蛋白提高了17.3%和37.5%。這些性質(zhì)的改善程度與形成的聚合物含量有著密切的關(guān)系［15］。

2 β－酪蛋白單體的酶促交聯(lián)

由于β－酪蛋白具有顯著的偶極序列，其二級結(jié)構(gòu)易隨溫度改變，可自聚成膠束。因此，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶對β－酪蛋白的交聯(lián)作用不僅影響β－酪蛋白單體性質(zhì)，還能使其在酪蛋白膠束中被“凍結(jié)”，穩(wěn)定膠束結(jié)構(gòu)，從而促進膠束內(nèi)部酪蛋白單體間發(fā)生交聯(lián)［16］。眾多研究指出，β－酪蛋白較α－酪蛋白更易發(fā)生共價交聯(lián)，并且不同溫度交聯(lián)產(chǎn)物具有差異［7，17］。在35℃時，β－酪蛋白發(fā)生分子間交聯(lián)，0℃時發(fā)生分子內(nèi)交聯(lián)。由于交聯(lián)修飾改變了β－酪蛋白電荷，使其物化性質(zhì)發(fā)生變化，如親水性和鈣離子穩(wěn)定性增加，粘度增大，其增大程度與溫度無關(guān)［18］。Monogioudi［19］比較了木霉菌酪氨酸酶和輪枝鏈霉菌轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶對β－酪蛋白的交聯(lián)作用，發(fā)現(xiàn)兩種酶交聯(lián)產(chǎn)物分子量大小與酶用量和反應(yīng)時間有關(guān)。酪氨酸酶交聯(lián)產(chǎn)物色澤有輕微變化，其交聯(lián)程度可通過交聯(lián)時間控制，交聯(lián)程度最高可達21，而轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)度可達71。交聯(lián)后β－酪蛋白的胃蛋白酶水解性降低，在酸性條件下的穩(wěn)定性增強［20］。

3 酶促交聯(lián)修飾對酪蛋白穩(wěn)定性的影響

酶促交聯(lián)使酪蛋白內(nèi)部及酪蛋白之間發(fā)生共價連接，形成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，增加了維持酪蛋白結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的作用力，顯著增強了其穩(wěn)定性。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶對酪蛋白的共價交聯(lián)發(fā)生在膠束內(nèi)部，穩(wěn)定了膠束，維持了酪蛋白膠束在加工過程中的完整性，限制了膠體磷酸鈣的解離和β－酪蛋白的溶解，凝膠形成時間縮短，凝膠強度、彈性模量增大，凝膠質(zhì)地密集，長時間貯藏過程中不出現(xiàn)脫水收縮作用，可改善干酪、酸奶的加工特性［21－24］。有研究指出，交聯(lián)酪蛋白熱穩(wěn)定性和高壓穩(wěn)定性均顯著增強［25－26］。

酪蛋白穩(wěn)定性取決于膠束粒徑，粒徑越小穩(wěn)定性越高［22，25－26］。Smiddy［7］研究酪蛋白轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)條件的同時，還討論了交聯(lián)后酪蛋白的穩(wěn)定性。他指出，當(dāng)酪蛋白膠束內(nèi)部疏水性作用完全破壞，或者膠體磷酸鈣完全解離時，酪蛋白膠束的光散射量降低95%以上，而轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)使得酪蛋白膠束穩(wěn)定性增強，在其他試劑作用下的解離度降低。交聯(lián)處理24h后，加入尿素、乙醇、十二烷基磺酸鈉等試劑后，酪蛋白膠束的光散射現(xiàn)象仍然顯著存在，說明交聯(lián)后的酪蛋白穩(wěn)定性得到顯著改善。Huppertz［27］研究表明，相比未處理酪蛋白，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶促交聯(lián)酪蛋白使位于膠束表面的κ－酪蛋白發(fā)生交聯(lián)，在乙醇作用下難以瓦解，因此交聯(lián)膠束對乙醇表現(xiàn)出較高穩(wěn)定性。這一研究結(jié)果也被Partschefeld［28］所證實。他指出，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)的UHT－酪蛋白膠束對乙醇(0～74vol%)、EDTA(0～0.45mmol/L)和400MPa壓力處理表現(xiàn)出較高穩(wěn)定性。Yin［29］研究發(fā)現(xiàn)，轉(zhuǎn)谷酰胺酶交聯(lián)的酪蛋白與多糖水制備的凝膠穩(wěn)定性顯著提高。

由于交聯(lián)修飾改變了酪蛋白結(jié)構(gòu)，其功能性質(zhì)也發(fā)生變化。姜淑娟，趙新淮等［10－12］研究指出，與未處理酪蛋白相比，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶氨基葡萄糖修飾酪蛋白的溶解性、乳化性、發(fā)泡性、粘度和粘彈性增強，表面疏水性降低，凝膠性質(zhì)得到顯著改善，并且體外消化性能未受到影響。李君文、趙新淮等［14］研究指出，辣根過氧化物酶對酪蛋白進行酶促交聯(lián)后，酪蛋白乳化性和凝膠結(jié)構(gòu)顯著改善。當(dāng)酪蛋白質(zhì)量分數(shù)為0.04%時交聯(lián)產(chǎn)物的乳化活性指數(shù)、乳化穩(wěn)定性達到最高，分別比酪蛋白提高25.2%和7.2%。

綜上所述，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶對酪蛋白結(jié)構(gòu)修飾作用顯著，反應(yīng)條件溫和。修飾后的酪蛋白穩(wěn)定性顯著增強，粘度、乳化性、溶解性、發(fā)泡性、成膜性等功能性質(zhì)得以提高。由于酶法修飾不產(chǎn)生有害物質(zhì)，安全性高，可廣泛用于乳品體系酪蛋白改性，以提高乳制品物化及感官性質(zhì)，增加產(chǎn)品附加值。

4 酪蛋白酶法水解研究

在許多食品的加工過程中，蛋白質(zhì)的水解反應(yīng)是不可或缺的處理或反應(yīng)。一些食品的加工工藝、產(chǎn)品質(zhì)地改善、風(fēng)味物質(zhì)的形成、營養(yǎng)價值的提高等，均與其中的蛋白質(zhì)水解直接相關(guān)。因此，酪蛋白的限制性水解備受關(guān)注。Aline［30］研究酸性土豆磷酸酯酶對酪蛋白的脫磷酸化作用時指出，該酶對α－酪蛋白和β－酪蛋白具有脫磷酸化和水解雙重作用，但對酪蛋白膠束僅表現(xiàn)出脫磷酸化作用。該學(xué)者采用RP－HPLC－ESI/MS鑒定了脫磷酸化后的酪蛋白，發(fā)現(xiàn)該酶最多可隨機除去α－酪蛋白上的8個磷酸化基團、β－酪蛋白上的5個磷酸化基團。李丹［31］利用谷氨酰胺酶對酪蛋白進行限制性脫酰胺和水解處理，以SDS－PAGE及排阻色譜分析評價產(chǎn)物的蛋白質(zhì)降解情況。結(jié)果表明，脫酰胺酪蛋白產(chǎn)物對Fe2+和Ca2+的螯合能力高于酪蛋白，并隨著脫酰胺度的增加而提高。張志［32］研究指出，酪蛋白酶解產(chǎn)物對Zn2+的絡(luò)合能力較強，絡(luò)合產(chǎn)物的穩(wěn)定性高，體外消化率可達100%。

酪蛋白除了具有基本的營養(yǎng)功能外，在其結(jié)構(gòu)中還含有重要的肽類編碼，一旦通過水解技術(shù)將這些肽分子釋放出來，可以得到特定功能的生物活性肽。吳丹［33］利用木瓜蛋白酶水解酪蛋白，并對所得到的水解物進行類蛋白反應(yīng)修飾，制備高活性抗氧化肽。酶添加量為500U/g，溫度30℃，底物質(zhì)量分數(shù)50%，反應(yīng)5.6h，類蛋白反應(yīng)效果較好。有關(guān)酪蛋白酶解產(chǎn)物抗氧化活性分析結(jié)果表明，所制備的修飾產(chǎn)物對DPPH、·OH、ABTS·3種自由基的清除能力顯著提高［34－37］。徐微［38］采用中性蛋白酶水解酪蛋白，一定條件下制備水解度為13.0%，IC50質(zhì)量濃度為40.4mg/L的酪蛋白水解物。利用中性蛋白酶對所制備出的水解物進行plastein反應(yīng)修飾。不同反應(yīng)程度的修飾產(chǎn)物對血管緊張素I轉(zhuǎn)換酶(ACE)抑制活性分析結(jié)果顯示，中性蛋白酶催化的plastein反應(yīng)修飾提高酪蛋白水解物的ACE抑制活性且ACE抑制活性的提高程度與plastein反應(yīng)程度有關(guān)。由此可見，酶法水解既能獲得具有生物活性的肽，又可提高食品蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)，具有潛在的應(yīng)用價值。

5 展望

工業(yè)的發(fā)展需要穩(wěn)定性高、功能性質(zhì)突出的蛋白質(zhì)配料。乳制品是一個復(fù)雜的體系，其中，蛋白沉淀是影響乳制品穩(wěn)定性的重要因素之一。因此，提高酪蛋白穩(wěn)定性變得十分重要。酶法修飾可改變酪蛋白膠束結(jié)構(gòu)，顯著提高酪蛋白穩(wěn)定性。酶催化反應(yīng)條件溫和，修飾產(chǎn)物安全性高，具有潛在的實際應(yīng)用價值。但是，酶制劑價格昂貴，修飾成本高，難以實現(xiàn)工業(yè)化。針對該問題，有必要通過物理修飾技術(shù)輔助等方法，減少酶制劑用量，提高酶法修飾程度，以期降低修飾成本。

［1］Braga A，Menossi M，Cunha R.The effect of the glucono－［delta］－lactone/caseinate ratio on sodium caseinate gelation［J］.International Dairy Journal，2006，16(5):389－398.

［2］Martin G J O，Williams R P W，Dunstan D E.Comparison of casein micelles in raw and reconstituted［J］.Journal of Dairy Science，2007，90:4543－4551.

［3］Fox P F，Brodkorb A.The casein micelle:Historical aspects，current concepts and significance［J］.International Dairy Journal，2008，18(7):677－684.

［4］Faergemand M，Qvist K B.Transglutaminase:Effect on rheological properties，microstructure and permeability of set style acid skim milk gel［J］.Food Hydrocolloids，1997，11:287－292.

［5］Schorsch C，Carrie H，Norton I T.Cross－ linking casein micelles by a microbial transglutaminase:influence of cross－links in acid－ induced gelation［J］.International Dairy Journal，2000，10:529－539.

［6］Schorsch C，Carrie H，Clark A H，et al.Cross－linking casein micelles by a microbial transglutaminase conditions for formation of transglutaminase－induced gels［J］.International Dairy Journal，2000，10:519－528.

［7］Smiddy M A，Martin J E，Kelly A L，et al.Stability of casein micelles cross－ linked by transglutaminase［J］.Dairy Science，2006，89:1906－1914.

［8］Jos'e M R.Enzymatic cross－linking of ewe’s milk proteins by transglutaminase［J］.Eur Food Res Technol，2005，221:692－699.

［9］Martin P B，Lauber S，Kulozik U.Improvement of enzymatic cross－linking of casein micelles with transglutaminase by glutathione addition［J］.International Dairy Journal，2007，17:3－11.

［10］姜淑娟，趙新淮.酪蛋白的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶氨基葡萄糖修飾與功能性變化［J］.中國乳品工業(yè)，2010，38(9):8－11.

［11］姜淑娟，馮鎮(zhèn)，趙新淮.酪蛋白的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶促糖基化交聯(lián)條件及產(chǎn)物性質(zhì)［J］.中國乳品工業(yè)，2011，39(7):25－28.

［12］Jiang SJ，Zhao X H.Transglutaminas e－ induced crosslinking and glucosamine conjugation of casein and some functional properties of the modified product［J］.International Dairy Journal，2011，21:198－205.

［13］趙新淮，李君文.過氧化物酶催化酪蛋白的交聯(lián)反應(yīng)優(yōu)化與乳化性改善［J］.農(nóng)業(yè)機械學(xué)報，2009，40(11):144－149.

［14］李君文，趙新淮.阿魏酸存在下酪蛋白的酶促交聯(lián)與一些性質(zhì)變化［J］.中國乳品工業(yè)，2010，38(3):7－9.

［15］吳進菊，高金燕，劉瀟，等.雙孢蘑菇多酚氧化酶交聯(lián)作用對酪蛋白乳化性及其穩(wěn)定性的影響［J］.食品科學(xué)，2010，31(15):117－120.

［16］Kuraishi C，Yamazaki K，Susa Y.Transglutaminase:Its utilizationin the food industry［J］.Food Rev Int，2001，17:221－246.

［17］SharmaR，LorenzenP C，QvistK B.Influenceof transglutaminase treatment of skim milk on the formation of epsilon－(gamma－glutamyl)lysine and the susceptibility of individual proteins towards crosslinking［J］.Int Dairy J，2001，11:785－793.

［18］O’Connell J E，de Kruif C G.β－Casein micelles;crosslinking with transglutaminase［J］.Colloids and Surfaces，2003，216:75－81.

［19］Monogioudi E，Creusot N，Kruus K，et al.Cross－linking of β－casein by Trichoderma reesei tyrosinase and Streptoverticillium mobaraense transglutaminase followed by SEC－MALLS［J］.Food Hydrocolloids，2009，23:2008－2015.

［20］E Monogioudi，G Faccio，M Lille，et al.Effect of enzymatic cross－ linking of－ casein on proteolysis by pepsin［J］.Food Hydrocolloids，2011，25:71－81.

［21］Vasbinder A J，Rollema H S，Bot A，et al.Gelation mechanism of milk as influenced by temperature and pH;studied by the use of transglutaminase cross－ linked casein micelles［J］.Dairy Science，2003，86:1556－1563.

［22］Mounsey J S，O’Kennedy B T，Kelly P M.Influence of transglutaminase treatment on properties of micellar casein and products made therefrom［J］.Lait，2005，85:405－418.

［23］Jaros D，Partschefeld C，Henle T，et al.Transglutaminase in dairy products:Chemistry，physics，applications［J］.Texture Study，2006，37:113－155.

［24］?zrenk E.The use of transglutaminase in dairy products［J］.International Journal of Dairy Technology，2006，59:1－7.

［25］O’Sullivan M M，Kelly A L，F(xiàn)ox P F.Influence of transglutaminase treatment on some physico－chemical properties of milk［J］.Dairy Research，2002，69:433－442.

［26］O’Sullivan M M，Lorenzen P C，O’Connell J E，et al.Influence of transglutaminase on the heat stability of milk［J］.Dairy Science，2001，84:1331－1334.

［27］Huppertz T，de Kruif C G.Ethanol stability of casein micelles cross－ linked with transglutaminase［J］.International Dairy Journal，2007，17:436－441.

［28］Partschefeld C，SchwarzenbolzU，RichterS，etal.Crosslinking of casein by microbial transglutaminase and its resulting influence on the stability of micelle structure［J］.Biotechnol，2007(2):456－461.

［29］Yin W W，Su R X，Qi W，et al.A casein－polysaccharide hybrid hydrogel cross－linked by transglutaminase for drug delivery［J］.J Mater Sci，2012，47:2045－2055.

［30］Aline C，Tezcucano M，InteazA，etal.Effectof dephosphorylation on bovine casein［J］.Food Chemistry，2007，101:1263－1271.

［31］李丹，趙新淮.酪蛋白的谷氨酰胺酶水解及其產(chǎn)物的金屬離子螯合能力［J］.食品與發(fā)酵工業(yè)，2010，36(11):21－25.

［32］張志，王旭，王強，等.不同因素對酪蛋白酶解產(chǎn)物與鋅鹽螯合效果的影響［J］.食品科學(xué)，2009，30(9):129－132.

［33］吳丹，李鐵晶，趙新淮.酪蛋白水解物的酶法修飾優(yōu)化與抗氧化活性改善［J］.農(nóng)業(yè)機械學(xué)報，2010，41(1):139－145.

［34］Otte J，Shalabya M S，Zakoraa M，et al.Angiotensinconverting enzyme inhibitory activity of milk protein hydrolysates:effect of substrate，enzyme and time of hydrolysis［J］.International Dairy Journal，2007，17(5):488－503.

［35］胡文琴，王恬.酪蛋白酶解物體外抗氧化作用的研究［J］.食品科學(xué)，2004，25(4):158－162.

［36］Zhao X H，WU D，Li T J.Preparation and radical scavenging activity of papain－ catalyzed casein plasteins［J］.Dairy Sci Technol，2010，90:521－535.

［37］陳東平，牟光慶.不同分子量酪蛋白肽對自由基清除作用研究［J］.中國釀造，2010，217(4):33－35.

［38］徐微，趙新淮.酪蛋白水解物的Plastein反應(yīng)修飾及ACE抑制活性變化［J］.中國乳品工業(yè)，2011，39(4):8－11.

A review on enzymatic modification of casein micelle

YANG Min1，2，GAN Bo－zhong1，*，ZHANG Wei－bing1，LIANG Qi1，QIAO Hai－jun2
(1.College of Food Science and Engineering，Gansu Agricultural University，Lanzhou 730070，China;2.College of Science，Gansu Agricultural University，Lanzhou 730070，China)

The structure of casein micelle affects its stability.Enzymatic modification is a high security technology of protein structural modification which was studied extensively.This paper reviewed the recent researches on enzymatic modification of casein micelle.It also discussed the stability and functional properties of modified casein with the purpose of providing reference for dairy products.

casein micelle;enzymatic modification;enzymatic cross－linking;hydrolysis

TS252.1

A

1002－0306(2012)17－0413－04

2012－02－13 *通訊聯(lián)系人

楊敏(1981－)，女，在讀博士，講師，研究方向:乳品科學(xué)與技術(shù)。

國家自然科學(xué)基金資助項目(30960260);甘肅省自然科學(xué)研究基金計劃重點項目(1107RJZA227)。