代瑾然 葉輝 陳穗云

（1.云南大學生命科學學院植物科學研究所，昆明 650091；2 云南大學農(nóng)學院，昆明 650091）

1989年，Close等［1］從ABA處理的大麥胡粉粒和干旱處理的玉米幼苗中分離到4個干旱誘導蛋白，將其命名為脫水蛋白。脫水蛋白是胚胎發(fā)育晚期富集蛋白（Late embryogenesis abundant proteins，LEA蛋白）家族成員，屬于第2組，也稱D-II或RAB（Responsive to abscisic acid）［2］。脫水蛋白，顧名思義，是一類在植物細胞遭受水分脅迫時大量富集的蛋白質(zhì)。脫水蛋白分子量從9-200 kD不等，富含親水性、帶電荷和極性氨基酸，通常不含色氨酸和半胱氨酸，富含甘氨酸，基于這個特征，脫水蛋白也屬于親水素（Hydrophilins）蛋白家族［3］。脫水蛋白的特征（保守）序列是一段叫做K片段（K-segment）的多肽［4，5］。所有脫水蛋白中都存在至少一個K片段。K片段通常位于C端，富含賴氨酸，特征序列是：EKKGIME/DKIKEKLPG，數(shù)目從1-11個不等，可以形成兼性α-螺旋。脫水蛋白中還含有其他保守基序，如位于N端的富酪氨酸的Y片段，保守序列為（V/T）D（E/Q）YGNP。此外，還含有一個富絲氨酸的S片段（4-10個絲氨酸殘基組成），保守序列為LHRSGS4-10（E/D）3。S片段可以被酪蛋白激酶2（CK2）磷酸化［6］。根據(jù)脫水蛋白中這3個保守序列的組成和數(shù)目不同，可以將脫水蛋白分為5個亞類 ：Kn、SKn、KnS、YnKn 和 YnSKn［4］。亞細胞定位試驗表明：在細胞質(zhì)、細胞核、質(zhì)膜、線粒體和液泡中均檢測到脫水蛋白，不過大多數(shù)脫水蛋白通常定位于細胞質(zhì)和細胞核［7］。脫水蛋白廣泛存在于裸子植物和被子植物中，在其他可進行光合作用的生物，包括蕨類、苔蘚、藻類和藍藻中也存在脫水蛋白［5］。

1 無序結(jié)構(gòu)的脫水蛋白

缺乏有序的高級結(jié)構(gòu)是脫水蛋白最基本的生化特征之一。早期研究對脫水蛋白時已經(jīng)意識到脫水蛋白的無序性特征。脫水蛋白富含甘氨酸、帶電荷氨基酸和極性氨基酸。大部分脫水蛋白不含有半胱氨酸殘基或其他疏水結(jié)構(gòu)域。最初將脫水蛋白歸類于無序蛋白也是基于這個結(jié)構(gòu)特征。事實上，利用圓二色譜分析了植物材料分離的脫水蛋白和體外重組的脫水蛋白，均驗證了脫水蛋白的無序性［8-11］。

脫水蛋白以無序卷曲的形式存在于水溶液中。它們與周圍水分子最大程度形成分子間氫鍵，同時不同的氨基酸殘基間最小程度的形成分子內(nèi)氫鍵。由于分子間氫鍵比例較小，脫水蛋白表現(xiàn)出無序性，同時還表現(xiàn)其他無序蛋白的共有性質(zhì)，如SDSPAGE電泳遷移率較小，對蛋白酶高度敏感，1HNMR光譜色散位移較?。?1，12］。由于脫水蛋白富含親水的和帶電荷的氨基酸，可以根據(jù)所處微環(huán)境的變化改變其構(gòu)象。利用遠紫外圓二色譜法（Far-UV circular dichroism）檢測到脫水蛋白微環(huán)境中水分子喪失，或者在水溶液中添加高濃度的親和溶質(zhì)（如甘油）、去垢劑（如SDS）、鹽分（如NaCl）都會導致脫水蛋白構(gòu)象改變［11，13］。當水分減少時，K片段形成類似于阿樸脂蛋白和α-核蛋白結(jié)構(gòu)類似的A2型兩性α-螺旋。當K片段形成α-螺旋時，帶負電荷的氨基酸（酸性等電點氨基酸，如天冬氨酸和谷氨酸）處于螺旋的一側(cè)，同時疏水氨基酸（非極性氨基酸，如異亮氨酸和亮氨酸）位于螺旋的另一側(cè)；而帶正電荷的氨基酸（堿性等電點氨基酸：如賴氨酸和精氨酸）則位于極性-非極性接觸面［14］。

無序蛋白構(gòu)象改變導致功能改變的特有現(xiàn)象叫做“兼職”（Moonlighting）［12，15］。對于無序蛋白而言，所處微環(huán)境的改變，諸如可利用水分子的減少會導致其蛋白構(gòu)象和功能改變。雙親性的α-螺旋可以與許多蛋白或生物膜疏水表面互作。Ingram和Bartels［16］提出假說：當存在α-螺旋構(gòu)象時，脫水蛋白中的K片段可以形成束（bundle），由此增強了它們與蛋白質(zhì)或生物膜的相互作用。脫水蛋白與其他蛋白疏水表面的結(jié)合促進α-螺旋形成，保護或阻止蛋白質(zhì)進一步失水，從而避免蛋白構(gòu)象的不可逆改變，阻止蛋白發(fā)生變性。現(xiàn)在認為脫水蛋白與其他蛋白或生物膜的互作是脫水蛋白的基本保護功能之一。

高溫處理也是導致蛋白質(zhì)變性的因子之一，體外實驗表明，擬南芥ERD10和ERD14可以阻止高溫誘導的蛋白聚集，幫助多個酶在高溫處理后保持活性，如溶菌酶、乙醇脫氫酶、螢火蟲熒光素酶和檸檬酸合酶［11］。高溫處理β-葡糖苷酶（bglG）和葡萄糖氧化酶（GOD/POD）會造成失活，而利用重組純化的小麥DHN-5能保護和穩(wěn)定熱處理后兩個酶的活性［17］。植物體內(nèi)存在一些四級結(jié)構(gòu)的復合酶，低溫或水分脅迫下，復合酶各亞基間氫鍵遭到破壞，疏水殘基外翻，四聚體解聚，天然構(gòu)象改變；形成非天然狀態(tài)的混合四聚體，造成酶活性的喪失［18］。而脫水蛋白中大量的親水氨基酸能有效補償和替換由于水分缺失造成的蛋白表面氫鍵破壞，幫助維持蛋白的構(gòu)象。此外，脫水蛋白中的無序結(jié)構(gòu)所具有的高親水性和帶電性阻止了其他分子與蛋白外翻疏水區(qū)的結(jié)合，有利于目標蛋白分子的重折疊。細胞內(nèi)除L-乳酸脫氫酶外，還有許多重要酶類，如蘋果酸脫氫酶、呼吸鏈中的多種多亞基復合酶，其酶活性都與細胞中含水量相關(guān)。水分缺失會引起天然構(gòu)象的改變和酶活性喪失。同時細胞中存在像脫水蛋白這樣一些無序的和高度親水的小蛋白，能幫助那些受水分脅迫發(fā)生構(gòu)象改變而失活的蛋白質(zhì)或酶類穩(wěn)定構(gòu)象和恢復活性。雖然目前對脫水蛋白，甚至是LEA蛋白家族其他成員抗凍保護的具體機制還不是很了解，但Reyes等［19］的試驗證明K片段是脫水蛋白發(fā)揮抗凍保護能力所必須的，以擬南芥ERD10為例，AtERD10含有1個S片段和3個K片段，缺失最后一個K片段，對保護作用影響不大，但是缺失全部K片段，對L-乳酸脫氫酶的保護能力下降。

脫水蛋白在高溫或冷凍刺激后幫助蛋白維持正確折疊或防止聚集的作用類似于分子伴侶。但是，典型的分子伴侶不僅可以防止蛋白的不正確折疊，同時還能通過其疏水片層結(jié)構(gòu)與目標蛋白形成復合體［20］。但是脫水蛋白與蛋白質(zhì)或是生物膜的結(jié)合是非特異的，它們的保護功能是廣泛而沒有偏好性的，很難說脫水蛋白特異的與某些蛋白質(zhì)形成復合體。因此，有些作者將脫水蛋白非特異的保護功能定義為分子盾（molecular shield）［21］。此外，當細胞失水時，細胞內(nèi)含物的相對位置和分布會發(fā)生改變，導致蛋白-蛋白復合物或蛋白-生物膜復合物錯誤的互作、聚集和變性。正常生活環(huán)境中的細胞內(nèi)各組分、各區(qū)室維持一定的相對距離，互不干擾；而細胞失水時，這些錯誤聚集的復合物在細胞各區(qū)室大量積累，占據(jù)很大的空間，脫水蛋白可能發(fā)揮“空間填充物（Space Fillers）”的作用，參與維持細胞內(nèi)各組分間初始的，非傷害性的相對距離［21，22］。簡單地說，由于脫水蛋白的無序性，它們可以非特異的結(jié)合生物大分子。同時，其高親水性又能幫助它們大量結(jié)合水分子。因此，在細胞失水時，脫水蛋白可以幫助維持細胞初始形態(tài)，避免細胞過度失水而坍塌［23］。

2 與大分子結(jié)合的脫水蛋白

Close［4］及其研究團隊推測脫水蛋白可以與生物大分子結(jié)合。他們的推測主要是基于脫水蛋白中高度保守結(jié)構(gòu)基元——K片段。K片段可以形成雙親性α-螺旋，這個螺旋可以與大分子結(jié)合。利用去垢劑，可以從膜碎片小泡中分離到脫水蛋白［24，25］，表明有一些脫水蛋白可能是與膜結(jié)合的。Koag等［26］第一次直接證明脫水蛋白可以與脂囊泡結(jié)合。玉米的DHN1可以與含有酸性磷脂質(zhì)，如磷脂酰絲氨酸、磷脂酰甘油和磷脂酸的囊泡結(jié)合，但不與含有磷脂酰膽堿和磷脂酰乙醇胺的囊泡結(jié)合。磷脂酸小泡增加了DHN1的螺旋性。他還發(fā)現(xiàn)脫水蛋白與酸性磷酸脂囊泡的結(jié)合需要K片段的參與，同時酸性磷酸脂囊泡也會促進DHN1脫水蛋白K片段的螺旋化。擬南芥ERD10和ERD14可與酸性磷酸脂囊泡結(jié)合［13］。但與磷酸脂結(jié)合幾乎未改變脫水蛋白的二級結(jié)構(gòu)。由于脫水蛋白特異與酸性磷酸脂結(jié)合，表明脫水蛋白在細胞內(nèi)，可能與膜系統(tǒng)的特定區(qū)域互作。

核酸也是脫水蛋白潛在的目標大分子，位于氨基端的Y-片段（DEYGNP或相似序列）可能含有核酸結(jié)合結(jié)構(gòu)域。生物信息學軟件POPP（蛋白/核酸可能功能性分析）分析結(jié)果表明脫水蛋白可以與 DNA 結(jié)合［27］。Hara等［28］報道柑橘脫水蛋白CuCOR5具有鋅離子依賴的核酸結(jié)合功能。CuCOR15與核酸的結(jié)合是非特異的，因為CuCOR15可以同時結(jié)合序列相關(guān)性較差的DNA或RNA。CuCOR15的DNA結(jié)合結(jié)構(gòu)域是一段富組氨酸序列（TTDVHHQQQYHGGEH）和一段富賴氨酸片段（GGEGAHGEEKKKKKKEKKK）。富組氨酸序列主要的功能是結(jié)合金屬離子［29］，組氨酸與CuCOR15和金屬結(jié)合相關(guān)，因此這兩個DNA結(jié)合結(jié)構(gòu)域中的組氨酸殘基可能參與了鋅離子依賴的核酸結(jié)合。雖然，富組氨酸結(jié)構(gòu)域和多聚賴氨酸序列不是脫水蛋白的保守序列，部分脫水蛋白中還是含有這兩個結(jié)構(gòu)域，表明脫水蛋白可能具有與核酸結(jié)合的潛在能力。然而，保守的K片段卻不具備與DNA結(jié)合的能力，表明與核酸的結(jié)合不是脫水蛋白的保守功能。

利用哺乳動物纖維母細胞篩選系統(tǒng)的研究表明擬南芥ERD10與COR47是與細胞骨架互作的蛋白［30］。ERD10可以直接與肌動蛋白微絲結(jié)合，抑制肌動蛋白聚合。在煙草葉片中，ERD10可以保護肌動蛋白細胞骨架免遭微絲抑制劑拉春庫林造成的破壞。但是，與肌動蛋白結(jié)合的結(jié)構(gòu)域沒有得到進一步的研究。磷脂質(zhì)，核酸和細胞骨架這一類的大分子是細胞遭受脅迫時比較敏感的大分子。對脫水蛋白的研究表明，與這些大分子的結(jié)合可能是脫水蛋白在植物細胞遭受脅迫時發(fā)揮保護功能的關(guān)鍵。

3 與小分子結(jié)合的脫水蛋白

金屬離子可能是脫水蛋白常見的一個目標。水分脅迫可能引起從細胞器或膜上釋放金屬離子，從而導致細胞內(nèi)自由金屬離子濃度增大。而脫水蛋白與金屬離子的結(jié)合可以減輕由自由離子造成的傷害。這個假說在轉(zhuǎn)基因煙草中得到驗證，過表達蕓薹脫水蛋白BjDHN2和BjDNH3的轉(zhuǎn)基因煙草與對照相比都有較強的金屬耐受性［31］。

很多研究表明脫水蛋白可以與鈣離子結(jié)合。與鈣離子的結(jié)合通常伴隨著蛋白質(zhì)的磷酸化。分離得到的玉米胚的Rab17蛋白是磷酸化形式的，這是第一次報道脫水蛋白的磷酸化［32］。芹菜液泡關(guān)聯(lián)脫水蛋白樣蛋白（VCaB45）［25］，擬南芥脫水蛋白（ERD10，ERD14 和 COR47）［24，33］和 復 蘇 植 物 脫 水 蛋 白（CDeT6-19）［34］都可以檢測到磷酸化形式。主要的磷酸化位點位于S片段（LHRSGSSSSSSSEDD或相似序列）［24，32，33，35］。以 Rab17 為例，其 S 片段對于Rab17的核定位是必需的，Rab17蛋白在核里以磷酸化形式存在［6，36］。Heyen 等［25］第一次報道了鈣結(jié)合依賴的脫水蛋白磷酸化。磷酸化的芹菜脫水蛋白VCaB45可以與鈣離子結(jié)合，而去磷酸化的脫水蛋白不能與鈣離子結(jié)合，表明脫水蛋白的磷酸化激活了與鈣離子結(jié)合的活性。在ERD10、ERD14和COR47中也觀察到相似的結(jié)果。有趣的是，這4個脫水蛋白都是酸性脫水蛋白。同時，中性脫水蛋白RAB18即使在磷酸化狀態(tài)下，也不能與鈣離子結(jié)合［33］。雖然到目前為止還沒有從任何酸性脫水蛋白中分離到鈣離子結(jié)合區(qū)域，預測鈣離子結(jié)合區(qū)域不是S片段而是位于S片段上游。這4個酸性脫水蛋白的鈣離子結(jié)合能力，表明脫水蛋白可以發(fā)揮離子緩沖成分或鈣離子依賴的分子伴侶功能。當然，這些功能還需要進一步的驗證。

二價金屬離子，如鋅、錳、鎳和銅離子能抑制酸性脫水蛋白與鈣離子的結(jié)合，表明這些金屬與脫水蛋白結(jié)合的位點也是與鈣離子結(jié)合的位點。酸性脫水蛋白與鈣離子結(jié)合的一個顯著特征是酸性脫水蛋白必須被磷酸化［33］。而其他二價金屬離子與非磷酸化的脫水蛋白結(jié)合。擬南芥脫水蛋白Rab18、ERD10、Xero2 和 COR47［37］，蓖麻 ITP［38］和柑橘CuCOR15［27］與金屬螯合組分一起沉淀。因這些蛋白與金屬離子結(jié)合是非磷酸化狀態(tài)，因此其與酸性脫水蛋白與鈣離子的結(jié)合機理不同。組氨酸殘基在脫水蛋白與金屬離子結(jié)合過程中發(fā)揮重要的功能，因為與金屬螯合組分一起沉淀的脫水蛋白可通過咪唑緩沖液進行洗脫。CuCOR15表現(xiàn)出很高的銅離子結(jié)合能力，可以結(jié)合16個銅離子。非磷酸化的CuCOR15可以結(jié)合銅離子但是卻不能結(jié)合鈣離子。對CuCOR15不同結(jié)構(gòu)域的分析表明，富組氨酸區(qū)（HKGEHHSGDHH）是主要的金屬離子結(jié)合位點［29］。

組氨酸殘基可以結(jié)合金屬離子，含組氨酸相關(guān)序列，尤其是His-X3-His和His-His也表現(xiàn)出很強的金屬離子親和力［29］。值得注意的是，許多金屬離子轉(zhuǎn)運子常含有富組氨酸結(jié)構(gòu)域，如富組氨酸環(huán)，這個結(jié)構(gòu)域可以調(diào)控轉(zhuǎn)運子的功能［39，40］。細胞里的脫水蛋白可能發(fā)揮離子緩沖和/或離子感知的功能。

各種逆境脅迫還會引起活性氧的積累?；钚匝跏紫仁菍ι锬は到y(tǒng)造成損傷，導致細胞膜過氧化，超氧化物歧化酶和其他清除自由基的酶類活力下降，同時產(chǎn)生大量的膜脂過氧化產(chǎn)物，破壞膜脂的完整性和穩(wěn)定性；膜系統(tǒng)的破壞會引起一系列生理生化紊亂。其次是對生物大分子如蛋白質(zhì)的氧化損傷，蛋白羰基化作用是不可逆的氧化過程；活性氧同樣能損傷DNA，DNA對自由基的攻擊是十分敏感的，活性氧誘導DNA裂解、缺失突變或發(fā)生其他致死突變，最終導致DNA的斷裂。逆境脅迫造成體內(nèi)積累過多的活性氧，植物受到嚴重的損傷，如果脅迫強度增大，或時間延長的話會導致植物的死亡［41］。脫水蛋白具有與活性氧分子結(jié)合的能力，對柑橘CuCOR19蛋白的研究表明，CuCOR19蛋白能特異結(jié)合羥基自由基和過氧化自由基的能力，羥基自由基作用的靶位點主要是Gly、His和Lys，而脫水蛋白中富含這些氨基酸，因此脫水蛋白可能在活性氧爆發(fā)的情況下通過自我犧牲的方式消耗活性氧從而保護其它蛋白質(zhì)免受損傷［42］。

脫水蛋白還可以與水分子結(jié)合。質(zhì)子核磁共振和差式掃描量熱法測量表明，ERD10可以與大量水分子和帶電荷離子結(jié)合［43］。研究表明，ERD10可能在水分脅迫細胞中維持水分，從而保護蛋白在細胞內(nèi)離子平衡打破時不發(fā)生變性。

4 參與生物脅迫的脫水蛋白

脫水蛋白的抗凍保護能力、結(jié)合膜脂和核酸、結(jié)合離子或水分子的功能主要是研究脫水蛋白與非生物脅迫過程中發(fā)現(xiàn)的，同時不同的研究小組還發(fā)現(xiàn)，水楊酸（SA）和茉莉酸（JA）卻可誘導特殊的脫水蛋白如厚葉旋蒴苣苔的BcDh2表達［44］。值得注意的是，SA和JA通常與植物抗生物脅迫相關(guān)。另一方面，Turco等［45］發(fā)現(xiàn)，在抗旱櫟樹Quercus ilex受到疫霉菌Phytophthora cinnamomi侵染時，會表達若干個類脫水蛋白。這些試驗結(jié)果均表明，除了參與水分脅迫外，脫水蛋白還可能與生物脅迫相關(guān)。

新近研究發(fā)現(xiàn)植物脫水蛋白的代表——小麥脫水蛋白DHN-5異源表達于擬南芥中時，不僅可以幫助植物抗水分脅迫，還具有多重抗脅迫功能［46］。轉(zhuǎn)錄組測序結(jié)果表明，DHN-5的異源過表達不僅影響了與非生物脅迫相關(guān)的基因（如LEA，RD29，RAB18和Lit30）的表達，還影響了與生物脅迫相關(guān)基因的表達。與野生型相比，DHN-5過表達擬南芥中植物誘導抗病性標記基因——病程相關(guān)蛋白（Pathogenesis related protein family，PR）家族的PR1、PR13和PR14的轉(zhuǎn)錄分別上調(diào)2、2.6和3.38倍；其他兩個編碼幾丁質(zhì)酶的基因的表達也上調(diào)2.26和2.47倍。更有趣的是，DHN-5異源過表達還影響了茉莉酸（JA）信號通路。茉莉酸ZIM結(jié)構(gòu)域（JAZ）家族三個成員，JAZ10、JAZ7和JAZ5均下調(diào)表達2.5至10倍不等。JAZ蛋白是JA信號通路的負調(diào)控子，未受到外界脅迫時，JAZ蛋白與轉(zhuǎn)錄因子MYC2結(jié)合，MYC2處于失活狀態(tài)；當受到環(huán)境脅迫時，植物體內(nèi)合成足夠的JA，導致26S 蛋白酶體降解JAZ，釋放MYC2，從而啟動茉莉酸響應基因的表達［47］。然而，DHN-5轉(zhuǎn)基因株與野生型相比更加耐受JA的處理。DHN-5轉(zhuǎn)基因株表現(xiàn)出與JA不敏感突變體jai3-1（jai3-1影響了JAZ蛋白的降解，從而干擾了MYC2轉(zhuǎn)錄因子調(diào)控的JA響應基因的表達）相似的表型，JA處理后，與野生型相比，受MYC2轉(zhuǎn)錄因子調(diào)控的傷害響應基因的表達出現(xiàn)不同程度的減弱，而病原菌應答基因PR1和PDF1.2則上調(diào)表達。MYC2轉(zhuǎn)錄因子雙重調(diào)節(jié)JA信號通路的兩條支路：病原菌應答或是傷害應答。在這個雙重調(diào)節(jié)系統(tǒng)中，MYC2抑制病原菌響應基因（如PR1和PDF1.2）的表達而激活傷害響應基因（如VSP2和LOX3）的表達。由于JA非敏感突變體jai3-1中MYC2依賴的JA響應基因表達受阻，因此推斷在DHN-5過表達植株中，MYC2依賴的基因的表達同樣受抑制，因此表現(xiàn)出與jai3-1相似的表型，對JA處理不敏感（或敏感性降低）。換句話說，DHN-5可能部分影響了MYC2的功能，導致PR1和PDF1.2的高表達和VSP2和LOX3的減弱。此外DHN-5過表達植株中下調(diào)表達的JAZ10、JAZ7 和JAZ5是受MYC2轉(zhuǎn)錄因子正調(diào)控的。這些結(jié)果表明DHN-5可能干擾了MYC2依賴的基因表達，導致JA響應基因的表達發(fā)生改變?？紤]到JA是病原菌抵御網(wǎng)絡(luò)中重要的信號分子，因此探討DHN-5是否可以通過改變MYC2依賴的JA響應基因的表達來調(diào)控植物抵抗病原菌是很有意義的。

此外，擬南芥SK3型ERD10基因在細菌中的表達會抑制細菌的生長，這個抑制作用與K片段相關(guān)。另一個SK3型水稻脫水蛋白RR46也具有類似的抑制作用，除了大腸桿菌，RR46還能抑制一系列革蘭氏陽性細菌的生長，如短小芽孢桿菌、枯草芽孢桿菌、金黃色葡萄球菌和藤黃八疊球菌［48］。有趣的是，人工合成的K片段（如KKKKGLKEKIKEKLPGHK）對部分革蘭氏陽性細菌仍然具有抑制作用，可能的原因是K片段中的部分氨基酸，在某種特定情況下形成跨膜結(jié)構(gòu)，而這個跨膜結(jié)構(gòu)可以與細菌細胞膜結(jié)合，造成細菌生長受抑制。依據(jù)DHN的抗細菌能力，可以大膽假設(shè)某些DHN可以抑制病原菌的生長，從而間接提高植物的抗病性。

5 展望

脫水蛋白在非生物脅迫過程中發(fā)揮重要作用，具有多種功能。有些脫水蛋白可能同時發(fā)揮多種功能，而一些脫水蛋白只能發(fā)揮單一功能。因此有必要弄清哪些功能是全部脫水蛋白都具有的，哪些功能是某些特殊脫水蛋白具有的。到目前為止，結(jié)合酸性磷酸脂、離子和抗凍保護能力被認為是脫水蛋白的基本功能。由于脫水蛋白是無序蛋白，在生理環(huán)境下，功能結(jié)構(gòu)域或序列可以發(fā)揮功能而不會受到結(jié)構(gòu)限制。因此，結(jié)構(gòu)域研究能有效揭示這些功能發(fā)揮的機理。如果闡明了功能與結(jié)構(gòu)域的關(guān)聯(lián)，那么就可以從結(jié)構(gòu)域組成上去解釋脫水蛋白的功能。此外，脫水蛋白可能還參與了生物脅迫應答過程。某些脫水蛋白可能在生物脅迫和非生物脅迫信號交叉過程中扮演重要的調(diào)控作用。在水分不足的時期，一些投機取巧的細菌會乘機侵染植物，而在進化過程中，一些脫水蛋白被選中，作為植物防御系統(tǒng)的一部分，同時發(fā)揮抵抗水分脅迫和細菌侵染的功能。因此，即使在基礎(chǔ)生物防御系統(tǒng)不起作用時，這些脫水蛋白通過它們的抗細菌活性仍能減輕生物脅迫對植物造成的傷害。逆境脅迫和病害是影響植物生長發(fā)育的一個重要因素，深入研究脫水蛋白在非生物脅迫和生物脅迫中發(fā)揮的確切功能不僅有助于更全面的了解植物應對逆境脅迫的機制，還能為開發(fā)脫水蛋白在作物改良中的應用奠定理論基礎(chǔ)。

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