結(jié)構(gòu)域
- 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域邊界網(wǎng)絡(luò)流預(yù)測方法
引 言蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)、折疊、功能、進(jìn)化和設(shè)計(jì)的基本單元.80%以上的真核蛋白和67%以上的原核蛋白含有多個(gè)結(jié)構(gòu)域,同時(shí)許多生物學(xué)功能也依賴于不同結(jié)構(gòu)域之間的相互作用[1].因此,推斷蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域邊界是推斷蛋白質(zhì)折疊機(jī)理、理解生物功能和注釋進(jìn)化機(jī)制的重要步驟[2].此外,隨著AlphaFold2在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測中的革命性成功[3],在生物信息領(lǐng)域內(nèi)一致認(rèn)為單域蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)預(yù)測幾乎得到解決[4].在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測關(guān)鍵評估比賽CASP14中,Alph
小型微型計(jì)算機(jī)系統(tǒng) 2023年9期2023-09-06
- 水稻IBR基因家族生物信息學(xué)分析
類型:含鋅結(jié)合結(jié)構(gòu)域蛋白(Really Interesting New Gene,RING) 型 (包括含U-box 結(jié)構(gòu)域蛋白)、E6-AP的羧基端同源蛋白 (Homologous to E6-associated protein C Terminus,HECT) 型和RBR(RING Between RING fingers)型[4-6]。RBR型E3連接酶包含3個(gè)結(jié)構(gòu)域:與裝載了泛素的E2結(jié)合的RING1結(jié)構(gòu)域,通過半胱氨酸殘基催化硫代酯化反應(yīng)并從R
種子 2023年6期2023-08-31
- Bacillomycin D合成酶系NRPS硫酯酶結(jié)構(gòu)域位移對脂肽合成的影響
1個(gè)硫酯酶TE結(jié)構(gòu)域,屬于α/β水解酶家族,能斷裂多肽載體蛋白(PCP)和?；肿又g的共價(jià)硫脂鍵[6],負(fù)責(zé)環(huán)脂肽中間體的環(huán)化和水解。TE結(jié)構(gòu)域具有典型的Ser-His-Asp催化三聯(lián)體,Asp對His殘基有穩(wěn)定作用,通過His接受Ser羥基的質(zhì)子H,Ser作為親核試劑。活性位點(diǎn)區(qū)域上方有1個(gè)lid 區(qū)域,作用是控制底物與活性位點(diǎn)的結(jié)合,以防止不需要的底物結(jié)合[6],此外lid結(jié)構(gòu)域還可以根據(jù)底物寡聚程度而采用多種構(gòu)象,并最終控制環(huán)化[7]。TE結(jié)構(gòu)域具
- 海洋鏈霉菌差向異構(gòu)結(jié)構(gòu)域基因的克隆與分析
執(zhí)行不同功能的結(jié)構(gòu)域組成的模塊按特定順序排列而成[7-10]（圖 1），NRPS 體系除了腺苷化（Adenylation，A）結(jié)構(gòu)域、肽基載體蛋白（Peptidyl Carrier Protein Domain，PCP）、縮合（Condensation，C）結(jié)構(gòu)域等三個(gè)必需的核心結(jié)構(gòu)域外，還有差向異構(gòu)（Epimerization，E）結(jié)構(gòu)域、硫酯酶（Thioesterase，TE）等修飾性結(jié)構(gòu)域[11]，共同完成非核糖多肽（Non-Ribosomal Pe
現(xiàn)代食品科技 2022年11期2022-12-14
- 植物NLR免疫受體蛋白的結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究進(jìn)展
植物NLR不同結(jié)構(gòu)域的結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究1.1 N端結(jié)構(gòu)域2011年,Bernoux等[20]解析第1個(gè)植物NLR蛋白L6的TIR結(jié)構(gòu)域晶體結(jié)構(gòu)。表1列舉了目前為止已報(bào)道三維結(jié)構(gòu)的所有TIR結(jié)構(gòu)域,包括擬南芥RPS4 TIR、RRSI TIR、SNC1 TIR、RPP1 TIR,圓葉葡萄RPV1 TIR、RUN1 TIR以及本氏煙草ROQ1 TIR[21-27]。除了RPP1和ROQ1的TIR是在免疫受體完整蛋白激活狀態(tài)下的構(gòu)象外,其余免疫受體的TIR均是單獨(dú)
- 促紅細(xì)胞生成素產(chǎn)生肝細(xì)胞受體A2(EphA2)SAM結(jié)構(gòu)域對激酶結(jié)構(gòu)域的脂質(zhì)體結(jié)合能力與激酶活性的調(diào)控研究
)、酪氨酸激酶結(jié)構(gòu)域(tyrosine kinase domain)、SAM(sterile-alpha motif)結(jié)構(gòu)域以及PBM(PDZ domain binding motif)組成(Fig.1A)[3, 4]。Eph受體的表達(dá)異常和突變與眾多疾病，包括白內(nèi)障、癌癥(例如前列腺癌、乳腺癌)等密切關(guān)聯(lián)。在EphA2受體中，包括T940I在內(nèi)的14個(gè)錯(cuò)義突變可誘導(dǎo)白內(nèi)障的產(chǎn)生[5, 6]。免疫組化研究發(fā)現(xiàn)，EphA2受體與乳腺癌關(guān)系密切，74.80%的
中國生物化學(xué)與分子生物學(xué)報(bào) 2022年7期2022-09-07
- 水產(chǎn)品腐敗希瓦氏菌雙組分信號轉(zhuǎn)導(dǎo)系統(tǒng)的全基因組鑒定與分析
RR 蛋白保守結(jié)構(gòu)域分析腐敗希瓦氏菌WS13 基因組中可能存在的TCSs。本研究中的HK和RR 結(jié)構(gòu)域來自Pfam 蛋白數(shù)據(jù)庫（http：//pfam.xfam.org/），分別為 HATPase_c（Pfam00512、Pfam01627、Pfam02518、Pfam02895、Pfam06580、Pfam07536、Pfam07568、Pfam07730）和Response_reg（Pfam00072）。使用歐洲生物信息學(xué)研究所（European Mo
中國食品學(xué)報(bào) 2022年6期2022-07-19
- 細(xì)菌四類胞外感覺結(jié)構(gòu)域的概述
不同將細(xì)胞感覺結(jié)構(gòu)域分為胞外感覺結(jié)構(gòu)域、膜嵌入感覺結(jié)構(gòu)域和胞質(zhì)內(nèi)感覺結(jié)構(gòu)域。組氨酸激酶傳感器通過改變它們的磷酸化狀態(tài)直接響應(yīng)物理或化學(xué)信號，受體蛋白上保守的天冬氨酸接受來自激酶的磷?；l(fā)生磷酸化，磷酸化的受體蛋白通過其C末端的效應(yīng)結(jié)構(gòu)域直接結(jié)合DNA引起細(xì)胞反應(yīng)［4-8］。對大量細(xì)菌進(jìn)行基因組測序后發(fā)現(xiàn)，部分細(xì)菌的雙組分信號轉(zhuǎn)導(dǎo)系統(tǒng)達(dá)200多個(gè)［9-11］?；瘜W(xué)感覺系統(tǒng)介導(dǎo)趨化性和基于第四型菌毛的運(yùn)動(dòng)性，其核心主要包括化學(xué)受體（也稱甲基趨化蛋白）、CHeA
湖北農(nóng)業(yè)科學(xué) 2022年11期2022-07-18
- 擬南芥START 結(jié)構(gòu)域亞家族生物信息學(xué)分析及功能
）START 結(jié)構(gòu)域是一個(gè)長度約為220 個(gè)氨基酸且可以結(jié)合并轉(zhuǎn)移脂質(zhì)的結(jié)構(gòu)域。X 射線晶體學(xué)揭示了START 域的α/β 螺旋和反平行β 折疊結(jié)構(gòu)，內(nèi)含一個(gè)疏水腔，腔內(nèi)可容納單一配體分子，如固醇、磷脂、膽汁酸和神經(jīng)酰胺［1］。據(jù)報(bào)道，一些含START 結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)還可與類胡蘿卜素和葉黃素結(jié)合［2］。已有研究表明START 結(jié)構(gòu)域在動(dòng)物中具有重要的生物學(xué)功能［3-14］，但植物中START 結(jié)構(gòu)域的功能及作用機(jī)制尚不明確。擬南芥中，START結(jié)構(gòu)域家族可
- 水產(chǎn)品熒光假單胞菌雙組分信號轉(zhuǎn)導(dǎo)系統(tǒng)的序列分析和功能預(yù)測
RR蛋白的保守結(jié)構(gòu)域篩選熒光假單胞菌PF08中可能存在的HK和RR。HK的保守結(jié)構(gòu)域HATPase_c（Pfam02518）和RR的保守結(jié)構(gòu)域Response_reg（Pfam00072）下載自Pfam數(shù)據(jù)庫（http://pfam.xfam.org/），并用HMMER軟件（下載自http://hmmer.org/download.html）構(gòu)建該保守結(jié)構(gòu)域的隱馬爾科夫模型（hmmbuild），然后在熒光假單胞菌PF08全基因組序列中用上述的隱馬爾科夫模型
食品科學(xué) 2021年22期2021-12-03
- 甘薯基因組BBX轉(zhuǎn)錄因子基因鑒定與逆境脅迫表達(dá)分析
是含有手指狀的結(jié)構(gòu)域，且能與鋅離子結(jié)合。植物鋅指蛋白通常含有1～4 個(gè)鋅指結(jié)構(gòu)[3]。BBX（B-Box）是鋅指結(jié)構(gòu)蛋白家族的一個(gè)亞家族[4]，含有1～2個(gè)B-box保守結(jié)構(gòu)域，根據(jù)氨基酸序列的特征分為B-box 1（B1）和 B-box 2（B2）。除了 B-box 結(jié)構(gòu)域，一些 BBX 蛋白還擁有 CCT（CO，CO-like，TOC1）結(jié)構(gòu)域。CCT結(jié)構(gòu)域最早被發(fā)現(xiàn)于CO（CONSTANS）蛋白的C端，具有核定位功能[5]。隨后在CONSTANS類基
- 酸性核質(zhì)DNA結(jié)合蛋白1的研究進(jìn)展
遷移率組蛋白框結(jié)構(gòu)域(high mobility group-box motif,HMG-box motif)家族的雙重特性[1]，其結(jié)構(gòu)復(fù)雜，功能多樣。BLAST數(shù)據(jù)庫顯示，果蠅、秀麗隱桿線蟲、擬南芥、神經(jīng)孢子囊、非洲爪蟾中均檢測到了與人類And-1高度相似的蛋白質(zhì)， 表明該蛋白家族高度保守。And-1家族基因包括來自裂殖酵母的mcl1、釀酒酵母(Saccharomycescerevisiae)的Ctf4、曲霉(Aspergillusnidulans)的
基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)與臨床 2021年5期2021-05-12
- 植物PHD結(jié)構(gòu)域蛋白的結(jié)構(gòu)與功能特性
述植物PHD結(jié)構(gòu)域蛋白的結(jié)構(gòu)與功能特性王天一，王應(yīng)祥，尤辰江復(fù)旦大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院，植物科學(xué)研究所，上海 200433植物同源結(jié)構(gòu)域(plant homeodomain, PHD)是鋅指結(jié)構(gòu)域家族的一類轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子，其最主要的功能是可以識別各種組蛋白修飾密碼，包括組蛋白甲基化和乙?；?；此外PHD結(jié)構(gòu)域還可以與DNA結(jié)合。含有PHD結(jié)構(gòu)域的蛋白，或者本身具有組蛋白修飾酶活性，或者可以與各類組蛋白修飾酶相互作用，還有部分與DNA甲基化相關(guān)，具有E3泛素連接酶
遺傳 2021年4期2021-04-22
- Epsilon-變形菌趨化信號通路中偶聯(lián)蛋白CheV 與趨化受體蛋白的CZB 結(jié)構(gòu)域的功能研究
是一種保守的雙結(jié)構(gòu)域融合蛋白, N 端是CheW 結(jié)構(gòu)域, C 端是REC 結(jié)構(gòu)域。圖 1 大腸桿菌(Escherichia coli, a)和空腸彎曲菌(Campylobacter jejuni, b)的趨化系統(tǒng)示意圖 圖中字母表示不同的趨化蛋白; FliM 表示鞭毛馬達(dá)蛋白; Pi 表示磷酸基團(tuán) Fig. 1 Schematic diagram of chemotaxis system. The letters represent different
熱帶海洋學(xué)報(bào) 2021年2期2021-03-25
- 癌基因DEPDC1B及其編碼蛋白功能結(jié)構(gòu)域DEP的研究進(jìn)展
基體內(nèi)，DEP結(jié)構(gòu)域是其重要功能區(qū)。現(xiàn)對DEP結(jié)構(gòu)域及功能做一綜述。1 DEP結(jié)構(gòu)域DEP結(jié)構(gòu)域是在Deshevelld、EGL-10和Pleckstrin 3種蛋白中被發(fā)現(xiàn)，因而以這三種蛋白質(zhì)的首字母命名。它有約100個(gè)氨基酸殘基形成a螺旋與b發(fā)卡二級結(jié)構(gòu)而組成DEP結(jié)構(gòu)域。在許多哺乳動(dòng)物細(xì)胞中都有DEP結(jié)構(gòu)蛋白的表達(dá)，其中鼠科表達(dá)65種，人類表達(dá)54種[5，6]。通過多序列比對和構(gòu)建系統(tǒng)進(jìn)化樹，Civera等[7]將含DEP結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)分為6個(gè)亞族，
實(shí)用醫(yī)院臨床雜志 2020年1期2020-12-25
- UBR5突變與淋巴瘤B細(xì)胞成熟
蛋白的HECT結(jié)構(gòu)域；該結(jié)構(gòu)域可接受泛素分子并將其轉(zhuǎn)移到底物上。明確UBR5是否調(diào)控了B細(xì)胞的成熟對于全面了解MCL的惡性轉(zhuǎn)化具有重要意義。為了闡明UBR5在B細(xì)胞成熟和活化中的作用，研究人員建立了一種條件性破壞UBR5的C末端HECT結(jié)構(gòu)域的小鼠模型。結(jié)果發(fā)現(xiàn)，UBR5 HECT結(jié)構(gòu)域缺失導(dǎo)致導(dǎo)致脾臟B細(xì)胞成熟受阻，并通過剪接體上調(diào)了與mRNA剪接相關(guān)的蛋白。(摘自：Blood)
實(shí)用腫瘤學(xué)雜志 2020年4期2020-12-08
- 革蘭氏陽性菌蛋白結(jié)構(gòu)域特征分析
有考慮蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域(Domain)特征，結(jié)構(gòu)域通常是由50～400個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成的球狀實(shí)體，它在蛋白質(zhì)中可以獨(dú)立穩(wěn)定的存在，并且和完成蛋白質(zhì)功能有著密切的關(guān)系[6]。本文基于Swiss-Prot數(shù)據(jù)庫構(gòu)建了4類共700條革蘭氏陽性細(xì)菌蛋白質(zhì)的數(shù)據(jù)集，對其結(jié)構(gòu)域進(jìn)行搜索和功能分析，找到了細(xì)胞壁區(qū)域蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域、細(xì)胞外區(qū)域蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域、細(xì)胞質(zhì)區(qū)域蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域以及細(xì)胞膜區(qū)域蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域。在PDBsum數(shù)據(jù)庫中進(jìn)一步搜索找到了部分結(jié)構(gòu)域所對應(yīng)的二級和三
生物信息學(xué) 2020年1期2020-05-16
- 斑馬魚Pax3a結(jié)構(gòu)域過表達(dá)對瓦登伯革氏癥候群疾病影響
含有DNA結(jié)合結(jié)構(gòu)域，能與DNA染色質(zhì)結(jié)合[8-9].在哺乳類動(dòng)物實(shí)驗(yàn)中，通過Wnt(wingless-integrated)、TGFβ(transforming growth factor beta)、TLR2(toll like receptor 2)和MAPK(mitogen-activated protein kinase)等信號通路[10-12]可以調(diào)節(jié)間質(zhì)-上皮細(xì)胞和間質(zhì)-肌肉細(xì)胞表型的互轉(zhuǎn).盡管國外有較多文獻(xiàn)報(bào)道人類瓦氏癥與PAX3基因突變關(guān)
暨南大學(xué)學(xué)報(bào)（自然科學(xué)與醫(yī)學(xué)版） 2019年5期2019-10-25
- 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域劃分方法及在線服務(wù)綜述
發(fā)[1-2].結(jié)構(gòu)域是蛋白質(zhì)的一個(gè)結(jié)構(gòu)層次, 可以看作是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)、折疊、功能、進(jìn)化和設(shè)計(jì)的基本單位.根據(jù)PDB數(shù)據(jù)庫統(tǒng)計(jì)[3-4]，已知結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)中約40%為多結(jié)構(gòu)域蛋白[5].結(jié)構(gòu)域的不同組合使多結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)具有不同的三級結(jié)構(gòu)和功能.準(zhǔn)確識別蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域對結(jié)構(gòu)基因組學(xué)選擇目標(biāo)序列、結(jié)構(gòu)解析至關(guān)重要，也是預(yù)測和理解蛋白質(zhì)功能關(guān)鍵的一步.自1973年以來，若干研究者就蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域劃分問題進(jìn)行研究，可歸納為從實(shí)驗(yàn)測定三維結(jié)構(gòu)著手的結(jié)構(gòu)域劃分方法和不依賴三維結(jié)
- 野野村放線菌ATCC 39727的雙組份信號轉(zhuǎn)導(dǎo)系統(tǒng)的生物信息學(xué)分析
S的分類、保守結(jié)構(gòu)域、進(jìn)化關(guān)系以及功能進(jìn)行分析，旨在深入解析ATCC39727的生長和代謝相關(guān)基因的表達(dá)和調(diào)控，為進(jìn)一步解析A40926合成代謝和調(diào)控，構(gòu)建高產(chǎn)工程菌株提供理論支撐。1 材料與方法1.1 ATCC39727基因組中雙組份信號系統(tǒng)預(yù)測和結(jié)構(gòu)功能分析根據(jù)雙組份信號系統(tǒng)HK和RR蛋白保守結(jié)構(gòu)域分析ATCC39727基因組中可能存在的雙組份系統(tǒng)。本文中ATCC39727基因組序列信息來自NCBI數(shù)據(jù)庫。ATCC39727雙組份信號系統(tǒng)的鑒定方法：(
中國抗生素雜志 2019年4期2019-05-05
- 非核糖體肽合成酶基因腺苷?；?span id="syggg00" class="hl">結(jié)構(gòu)域序列克隆及分析
少含有腺苷酰化結(jié)構(gòu)域(A)、肽酰基載體蛋白結(jié)構(gòu)域(PCP)和縮合結(jié)構(gòu)域(C) 等3個(gè)核心結(jié)構(gòu)域。而A結(jié)構(gòu)域負(fù)責(zé)合適的底物選擇并活化[5]， A結(jié)構(gòu)域10個(gè)氨基酸殘基呈口袋形狀，為底物結(jié)合處，同時(shí)擔(dān)任底物的特異性識別，是非核糖體多肽合成開始的起始處。NRPS基因常存在于合成次級代謝產(chǎn)物的基因簇中，通過克隆NRPS基因，利用探針或已有生物學(xué)軟件能夠?qū)RPS基因簇結(jié)構(gòu)域進(jìn)行分析、結(jié)構(gòu)和功能預(yù)測，有助于尋找新型抗生素或生物活性物質(zhì)[6-9]，為相關(guān)新藥的研發(fā)提供
微生物學(xué)雜志 2019年1期2019-03-26
- 亞溶解型C5b- 9刺激GMC誘導(dǎo)KLF4與PCAF結(jié)合及結(jié)合部位的鑒定
S- PCAF結(jié)構(gòu)域質(zhì)粒，即(1)KLF4- S1(1～155 aa)、KLF4- S2(156～383 aa)、KLF4- S3(384～399 aa)和KLF4- S4(400～482 aa)；(2)PCAF- S1(1～386 aa)、PCAF- S2(387～443 aa)、PCAF- S3(444～567 aa)和PCAF- S4(568～674 aa)。將上述質(zhì)粒用NeonTM細(xì)胞電轉(zhuǎn)染系統(tǒng)轉(zhuǎn)入GMC中[3- 5]。1.2.4 IP和IB實(shí)驗(yàn)
- 大腸桿菌ABC轉(zhuǎn)運(yùn)體研究進(jìn)展
有一部分是根據(jù)結(jié)構(gòu)域預(yù)測的。這些ABC外排泵對于大腸桿菌適應(yīng)不良環(huán)境起非常重要作用。大腸桿菌外排系統(tǒng)研究較為清楚的包括LolCED負(fù)責(zé)脂蛋白在內(nèi)外膜間的翻轉(zhuǎn)[5]；MsbA在相關(guān)功能研究之前預(yù)測為與細(xì)菌抗藥性有關(guān)的外排系統(tǒng)，但是經(jīng)功能研究之后發(fā)現(xiàn)該系統(tǒng)不但與多藥抗性有關(guān)，還負(fù)責(zé)將細(xì)胞質(zhì)合成的類脂A(lipid A)轉(zhuǎn)運(yùn)到膜周間隙中[6]；脂多糖的外排系統(tǒng)LptAB[7]；溶血素外排系統(tǒng)HlyAB[8]；大腸桿菌素外排系統(tǒng)CvaAB[9]；亞鐵血紅素外排系統(tǒng)
中國人獸共患病學(xué)報(bào) 2018年10期2018-12-08
- 楊樹TLP基因家族的生物信息學(xué)分析
蛋白家族的保守結(jié)構(gòu)域，其中42個(gè)成員能形成與抑菌有關(guān)的酸性側(cè)翼區(qū)域，且大多數(shù)成員具有FF motif結(jié)構(gòu)和5個(gè)保守的REDDD氨基酸殘基，但少數(shù)氨基酸殘基發(fā)生改變。50個(gè)楊樹TLP基因家族成員可分為4個(gè)進(jìn)化組，各進(jìn)化組成員的蛋白理化特性和亞細(xì)胞定位不完全一致，且功能域結(jié)構(gòu)和motif結(jié)構(gòu)也具有多樣性，各進(jìn)化組成員間差異與進(jìn)化程度總體上呈正相關(guān)。根據(jù)motif結(jié)構(gòu)和功能域結(jié)構(gòu)可將所有成員分別分為7組和4組，但分組結(jié)果與系統(tǒng)發(fā)育進(jìn)化結(jié)果并不完全一致?！窘Y(jié)論】楊
南方農(nóng)業(yè)學(xué)報(bào) 2018年7期2018-09-10
- 耐堿性蛋白A色譜配基的構(gòu)建及性能評價(jià)
A（SpA）的結(jié)構(gòu)域Z分子穩(wěn)定性的方法，構(gòu)建了突變結(jié)構(gòu)域Z?和Z?。圓二色光譜分析結(jié)果表明，突變結(jié)構(gòu)域具有與結(jié)構(gòu)域Z一致的特征峰，但突變結(jié)構(gòu)域Z?中α-螺旋含量明顯高于突變結(jié)構(gòu)域Z?。在pH 6.0下，突變結(jié)構(gòu)域Z?的熱轉(zhuǎn)變溫度（m）較結(jié)構(gòu)域Z提高了3.9℃，而突變結(jié)構(gòu)域Z?的T值僅提高了1.6℃。這表明，突變結(jié)構(gòu)域Z?中第12位引入疏水性更大的Ile殘基提高了結(jié)構(gòu)域分子的穩(wěn)定性。色譜介質(zhì)耐堿性實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明，突變結(jié)構(gòu)域Z?具有更好的耐堿性，其耐堿性在突變結(jié)
化工學(xué)報(bào) 2017年9期2017-09-16
- 橡膠樹花青素合成調(diào)控因子HbAn的克隆及其功能分析
3-MYB保守結(jié)構(gòu)域（R2、R3）為探針調(diào)取橡膠樹R2R3-MYB，并與擬南芥等其他物種花青素合成相關(guān)的R2R3-MYB進(jìn)行進(jìn)化分析，結(jié)果顯示橡膠樹scaffold0374_923317和Scaffold0598_393375與其他物種已功能驗(yàn)證的花青素合成調(diào)控R2R3-MYB聚到同一亞類。隨后從古銅期葉片中克隆到scaffold0374_923317基因，并將其命名為HbAn1。序列分析表明，HbAn1蛋白具有R2R3-MYB蛋白的典型結(jié)構(gòu)：R2R3結(jié)構(gòu)
熱帶作物學(xué)報(bào) 2017年12期2017-06-10
- 結(jié)核分枝桿菌蛋白Rv0089的生物信息學(xué)分析
rch預(yù)測功能結(jié)構(gòu)域。結(jié)果 Rv0089為堿性蛋白，α-螺旋和無規(guī)卷曲是其主要二級結(jié)構(gòu)元件，含有甲基轉(zhuǎn)移酶結(jié)構(gòu)域。結(jié)論 通過生物信息學(xué)分析獲得了該蛋白的信息特征，為進(jìn)一步研究其生物學(xué)功能奠定了基礎(chǔ)。關(guān)鍵詞：Rv0089 生物信息學(xué) 結(jié)構(gòu)域中圖分類號：Q394.3 文獻(xiàn)標(biāo)識碼：A 文章編號：1003-9082（2017）02-0265-01結(jié)核病是當(dāng)前嚴(yán)重危害人類健康的主要傳染病之一，病原體為結(jié)核分枝桿菌，有證據(jù)表明世界上有將近1/3的人口感染了結(jié)核分枝桿菌
中文信息 2017年2期2017-04-13
- 黃星天牛中腸中內(nèi)切葡聚糖酶的鑒定與酶活性測定
多種Cx，通過結(jié)構(gòu)域分析，確定為GHF5家族蛋白，有共同的保守區(qū)（IIYETFNEPT），Cx最適反應(yīng)溫度為50 ℃，最適pH值為6.0，且具有較廣的pH值穩(wěn)定范圍，低濃度的Mg2+與Co2+對該酶有激活作用，高濃度的Mg2+與Cu2+對該酶有抑制作用。這一結(jié)果可為黃星天牛降解纖維素機(jī)制的研究提供理論基礎(chǔ)，為進(jìn)一步研究天牛中腸組織的生理功能提供基礎(chǔ)信息。關(guān)鍵詞：黃星天牛；中腸；內(nèi)切葡聚糖酶；鑒定；結(jié)構(gòu)域；保守區(qū)；降解纖維素中圖分類號： Q556+.2；S4
江蘇農(nóng)業(yè)科學(xué) 2016年11期2017-03-21
- Pax6 PAI亞結(jié)構(gòu)域在黑色素細(xì)胞中對MITF、TYR、TYRP1和TYRP2的影響
x6 PAI亞結(jié)構(gòu)域在黑色素細(xì)胞中對MITF、TYR、TYRP1和TYRP2的影響聶瑞強(qiáng)1，楊玉靜1，謝建山1,2，范瑞文1，許冬梅1，于秀菊1，段志成1，董常生1（1山西農(nóng)業(yè)大學(xué)動(dòng)物科技學(xué)院，山西太谷030801；2山西醫(yī)科大學(xué)基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)院，太原030001）【目的】高度保守的PAX轉(zhuǎn)錄因子家族在黑色素細(xì)胞的分化和黑色素的生成中起重要的作用，其家族共有的PD 結(jié)構(gòu)域是其與下游基因結(jié)合的主要位點(diǎn)，而PD結(jié)構(gòu)域氨基端的PAI亞結(jié)構(gòu)域在其與下游基因的結(jié)合過程中發(fā)
中國農(nóng)業(yè)科學(xué) 2016年17期2016-12-01
- 腺苷酸激酶催化循環(huán)后期Mg2+轉(zhuǎn)移的分子動(dòng)力學(xué)模擬
是一個(gè)包含三個(gè)結(jié)構(gòu)域(LID結(jié)構(gòu)域、NMP結(jié)構(gòu)域和CORE結(jié)構(gòu)域)的蛋白質(zhì)分子，其主要作用是催化化學(xué)反應(yīng)Mg2++ATP+AMP?2ADP+Mg2+，進(jìn)而將細(xì)胞內(nèi)ATP分子的濃度維持在合適的范圍內(nèi)。在腺苷酸激酶催化上述化學(xué)反應(yīng)的過程中，需要有Mg2+的參與。最近的實(shí)驗(yàn)發(fā)現(xiàn)Mg2+不僅參與上述反應(yīng)的化學(xué)步驟，而且對化學(xué)反應(yīng)發(fā)生后底物的釋放過程至關(guān)重要。已有晶體結(jié)構(gòu)數(shù)據(jù)顯示，在催化循環(huán)過程的化學(xué)反應(yīng)步驟完成后，一個(gè)Mg2+可同時(shí)和分別位于LID結(jié)構(gòu)域及NMP結(jié)
物理化學(xué)學(xué)報(bào) 2016年2期2016-11-08
- 軟體動(dòng)物牡蠣肌聯(lián)蛋白一級結(jié)構(gòu)的預(yù)測
定其一級結(jié)構(gòu)及結(jié)構(gòu)域。利用生物信息學(xué)方法，從牡蠣基因組數(shù)據(jù)中預(yù)測肌聯(lián)蛋白基因的exon-intron結(jié)構(gòu)，并進(jìn)一步預(yù)測編碼肌聯(lián)蛋白的mRNA組成，從而確定該蛋白的一級結(jié)構(gòu)，并檢測其結(jié)構(gòu)域；與同源蛋白進(jìn)行序列比對，制作系統(tǒng)進(jìn)化樹以了解其在系統(tǒng)進(jìn)化中的位置。結(jié)果表明，該蛋白基因在基因組中橫跨200 kb的序列區(qū)域，預(yù)測編碼肌聯(lián)蛋白的mRNA大約由74 kb組成，推測相對分子質(zhì)量約為2 700 ku；該蛋白由Ig、Fn、kinase結(jié)構(gòu)域，PEVK結(jié)構(gòu)域和uni
畜牧與飼料科學(xué) 2016年12期2016-10-24
- 蛋白質(zhì)功能預(yù)測方法研究進(jìn)展
測；基因本體；結(jié)構(gòu)域；生物網(wǎng)絡(luò)中國分類號：TP391 文獻(xiàn)標(biāo)識碼：A 文章編號：2095-2163（2016）01-Abstract： protein function prediction is a hot spot of biological research in post-genomics. Compared to the traditional experimental methods， computational methods for pre
智能計(jì)算機(jī)與應(yīng)用 2016年4期2016-09-26
- 雷竹和擬南芥SOC1多聚體差異性分析
4個(gè)獨(dú)特功能的結(jié)構(gòu)域，發(fā)揮功能的過程中，其中K結(jié)構(gòu)域能夠調(diào)控同源或是異源蛋白多聚體的形成，I結(jié)構(gòu)域能夠穩(wěn)定轉(zhuǎn)錄因子結(jié)合DNA的作用。在單子葉植物雷竹Phyllostachys violascens和擬南芥Arabidopsis thaliana中，開花時(shí)間模式上存在明顯差異，前者開花時(shí)間不確定，后者是確定的。盡管不能直接推斷這種現(xiàn)象與SOC1形成植物不同復(fù)合物相關(guān)聯(lián)，但雷竹和擬南芥SOC1是否具有形成相同模式的復(fù)合物對于竹類植物開花時(shí)間的研究具有重要意義。
浙江農(nóng)林大學(xué)學(xué)報(bào) 2016年2期2016-04-27
- 基于功能域和結(jié)構(gòu)域雙重視角的國際企業(yè)聯(lián)盟網(wǎng)絡(luò)演進(jìn)機(jī)制
?基于功能域和結(jié)構(gòu)域雙重視角的國際企業(yè)聯(lián)盟網(wǎng)絡(luò)演進(jìn)機(jī)制王睿智1許暉2張海軍2(1.山西財(cái)經(jīng)大學(xué)管理科學(xué)與工程學(xué)院； 2.南開大學(xué)商學(xué)院)摘要：以6家中國國際化企業(yè)為典型案例，從適應(yīng)性選擇的理論視角出發(fā)，歸納了兩種不同的聯(lián)盟網(wǎng)絡(luò)演進(jìn)路徑，并探討了不同演進(jìn)路徑的實(shí)現(xiàn)機(jī)制。研究發(fā)現(xiàn)，實(shí)現(xiàn)探索活動(dòng)與開發(fā)活動(dòng)的域間(功能域和結(jié)構(gòu)域之間)均衡是促進(jìn)網(wǎng)絡(luò)演進(jìn)的有效途徑，知識獲取和升級壓力是創(chuàng)業(yè)型聯(lián)盟網(wǎng)絡(luò)演進(jìn)的重要實(shí)現(xiàn)機(jī)制，而網(wǎng)絡(luò)地位提升和知識分享是主導(dǎo)型聯(lián)盟網(wǎng)絡(luò)演進(jìn)的重
管理學(xué)報(bào) 2016年1期2016-03-23
- Omi/HtrA2與細(xì)胞凋亡相關(guān)性的研究
了蛋白酶序列和結(jié)構(gòu)域兩種具備重要作用的構(gòu)型。主要的結(jié)構(gòu)域是參與水解蛋白的羧基端的PDZ結(jié)構(gòu)域，該結(jié)構(gòu)域是由365～455位的氨基酸殘基構(gòu)成的。PDZ結(jié)構(gòu)域選擇性地與受體蛋白的殘基結(jié)合導(dǎo)致HtrA2構(gòu)型的改變，使其絲氨酸蛋白酶活性被激活，達(dá)到降解受體蛋白的目的。Clausen T等[7]證實(shí)PDZ結(jié)構(gòu)域是底物進(jìn)入HtrA2核心活性部位的唯一通路。Runyon ST等[8]、Zhang Y等[9]均發(fā)現(xiàn)Omi/HtrA2內(nèi)部的折疊方式不同，正是這種折疊方式?jīng)Q定
河北醫(yī)學(xué) 2016年11期2016-03-10
- LIM礦化蛋白-1發(fā)揮成骨效應(yīng)的機(jī)制探討
期階段；其不同結(jié)構(gòu)域各有其獨(dú)特的作用，它們可通過招募多種成骨因子、促進(jìn)細(xì)胞增殖、上調(diào)成骨相關(guān)基因表達(dá)、減少炎性骨丟失等多種途徑發(fā)揮其促成骨效應(yīng)。LMP-1可通過其不同結(jié)構(gòu)域的協(xié)同作用發(fā)揮強(qiáng)大的促成骨效應(yīng)。本文對LMP-1發(fā)揮成骨效應(yīng)的機(jī)制探討作一綜述。LIM礦化蛋白-1；結(jié)構(gòu)域；成骨分化；機(jī)制LIM礦化蛋白-1(LIM mineralization protein-1，LMP-1)是一種細(xì)胞內(nèi)骨架蛋白，屬于PDZ-LIM蛋白家族[1]。PDZ-LIM蛋白家
海南醫(yī)學(xué) 2016年15期2016-03-09
- Cry1Ab/Cry1Ah雜合蛋白構(gòu)建與功能研究
之間存在普遍的結(jié)構(gòu)域交換現(xiàn)象。針對鱗翅目害蟲具有高活性的Cry1Ab與Cry1Ah蛋白開展研究，構(gòu)建了Cry1Ab、Cry1Ah的雜合蛋白AhAhAb并測定了殺蟲活性。結(jié)果顯示，Cry1Ab、Cry1Ah的結(jié)構(gòu)域交換引起蛋白殺蟲活性的顯著變化，與出發(fā)蛋白相比，雜合蛋白AhAhAb喪失了對棉鈴蟲殺蟲活性，降低了對玉米螟、小菜蛾殺蟲活性。利用生物信息學(xué)方法對Cry1Ah結(jié)構(gòu)域I建模，并分析其與其他Cry1A蛋白結(jié)構(gòu)及表面性質(zhì)差異，分析表明Cry1Ah與Cry1
生物技術(shù)通報(bào) 2015年9期2015-10-25
- 水稻白葉枯病菌第二信使c-di-GMP代謝酶基因的預(yù)測和分析
。含GGDEF結(jié)構(gòu)域的鳥苷酸環(huán)化酶（DGC）和含EAL或HD-GYP 結(jié)構(gòu)域的磷 酸二酯酶（PDE）分別控制了c-di-GMP的合成和降解［9］。GGDEF、EAL和HD-GYP結(jié)構(gòu)域蛋白編碼基因在細(xì)菌基因組中廣泛存在，形成一個(gè)復(fù)雜的信號調(diào)控網(wǎng)絡(luò)［10］。本研究比較分析上述菌株中GGDEF、EAL和HD-GYP結(jié)構(gòu)域蛋白的種類、數(shù)量及其序列特征，鑒別基序保守的DGC或PDE、基序退化的c-di-GMP信號受體。此外，發(fā)現(xiàn)感知外界環(huán)境信號、調(diào)控輸出結(jié)構(gòu)域活性
生物技術(shù)通報(bào) 2015年11期2015-09-14
- Espin WH結(jié)構(gòu)域抑制whirlin全長與espin M結(jié)構(gòu)域在體外細(xì)胞相互作用
spin WH結(jié)構(gòu)域抑制whirlin全長與espin M結(jié)構(gòu)域在體外細(xì)胞相互作用韋 博1▲，宮賢惠2▲，尹艷春3，隋 源3，郝繼龍4，劉婉瑤3，王 樂4＊（1.吉林大學(xué)中日聯(lián)誼醫(yī)院神經(jīng)外科，吉林長春130033；2.溫州醫(yī)科大學(xué)附屬眼視光醫(yī)院白內(nèi)障科，浙江溫州325000；3.吉林大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院，吉林長春130012；4.吉林大學(xué)第一醫(yī)院眼科，吉林長春130021）目的 具體研究Espin的結(jié)構(gòu)域與whirlin全長在體外細(xì)胞的相互作用。方法 通過免疫
中國實(shí)驗(yàn)診斷學(xué) 2015年6期2015-06-01
- 基于結(jié)構(gòu)域的芥子油苷合成相關(guān)蛋白質(zhì)相互作用模型構(gòu)建和預(yù)測1)
列抽取了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域信息并建立結(jié)構(gòu)域特征向量，使用一對對稱的特征向量表示一對蛋白質(zhì)關(guān)系，應(yīng)用支撐向量機(jī)方法構(gòu)建蛋白質(zhì)相互作用預(yù)測器。1 蛋白質(zhì)相互作用預(yù)測研究概況目前，使用生物實(shí)驗(yàn)來判斷蛋白質(zhì)之間發(fā)生相互作用的方法有酵母雙雜交、免疫共沉淀等，這類生物實(shí)驗(yàn)方法費(fèi)時(shí)費(fèi)力，使用計(jì)算方法預(yù)測蛋白質(zhì)相互作用，能輔助生物學(xué)實(shí)驗(yàn)縮減待測樣本數(shù)量，提高驗(yàn)證效率。在眾多的基于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)相互作用預(yù)測方法中，一類方法是從蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，即氨基酸序列中找到?jīng)Q定蛋白質(zhì)相互
東北林業(yè)大學(xué)學(xué)報(bào) 2015年9期2015-03-07
- PTPMeg2的PTP結(jié)構(gòu)域對磷酸化STAT3入核的抑制作用
eg2的PTP結(jié)構(gòu)域對磷酸化STAT3入核的抑制作用蘇富琴1王玉春2齊占朋2孫 超2李淑艷(齊齊哈爾醫(yī)學(xué)院生物化學(xué)教研室，黑龍江 齊齊哈爾 161006)目的 探討PTPMeg2結(jié)構(gòu)域對磷酸化STAT3核轉(zhuǎn)位的影響。方法 采用免疫共沉淀技術(shù)研究PTPMeg2與STAT3不同結(jié)構(gòu)域的相互作用，采用GST pull down實(shí)驗(yàn)研究STAT3與PTPMeg2不同結(jié)構(gòu)域的相互作用，用激光共聚焦顯微鏡直接觀察PTPMeg2對磷酸化STAT3細(xì)胞定位的影響。結(jié)果 S
中國老年學(xué)雜志 2015年9期2015-01-31
- 抗結(jié)核分枝桿菌RpfB結(jié)構(gòu)域單克隆抗體的制備及鑒定
均具有Rpf樣結(jié)構(gòu)域[4]。Rpf蛋白結(jié)構(gòu)域是一個(gè)含77 個(gè)氨基酸殘基的截?cái)嚯?，位于Rpf 蛋白全長的A42～L118。研究發(fā)現(xiàn)Rpf 蛋白結(jié)構(gòu)域具有與Rpf 蛋白一致的生物學(xué)功能，其體外復(fù)活休眠菌的作用與完整的Rpf蛋白相同，也具有Rpf蛋白相似的免疫原性，誘導(dǎo)產(chǎn)生的特異性抗體可能會阻斷MTB的Rpf家族的全部Rpf樣蛋白，抑制細(xì)菌的復(fù)蘇和生長[5]。MTB的5種Rpf樣蛋白功能重疊[6]，實(shí)驗(yàn)表明敲除其中任何一個(gè)Rpf 基因時(shí)，其生長不會受到明顯影響[
生物技術(shù)通訊 2014年6期2014-11-29
- 富含脯氨酸的酪氨酸激酶2生物功能及藥物研究進(jìn)展
AK含有相似的結(jié)構(gòu)域，其分子序列上的同源率約為45%，而中心激酶區(qū)結(jié)構(gòu)域同源率高達(dá)60%。Pyk2主要分布于中樞神經(jīng)系統(tǒng)及造血系統(tǒng)，在小腸、腎、脾及睪丸中也有表達(dá)。大鼠腦組織中Pyk2在海馬、大腦皮層及嗅球中選擇性高表達(dá)；腎臟中Pyk2蛋白主要位于近端小管細(xì)胞。除Pyk2全長外，Pyk2還存在兩種剪切異構(gòu)體。相比全長，一個(gè)在C末端的兩個(gè)富含脯氨酸的序列中缺失了一段表達(dá)42個(gè)氨基酸的外顯子，稱為Pyk2s（Pyk2 splice form）；另一個(gè)僅編碼Py
中國藥理學(xué)通報(bào) 2014年6期2014-05-21
- 唐氏綜合征的全基因組基因表達(dá)失調(diào)結(jié)構(gòu)域
胎基因組的某些結(jié)構(gòu)域控制著基因的差異表達(dá)，在所有存在要么上調(diào)要么下調(diào)基因的染色體上，這些結(jié)構(gòu)域均起作用。這些基因表達(dá)失調(diào)結(jié)構(gòu)域(gene expression dysregulation domains，GEDDs)可用它們基因含量的表達(dá)水平所確定，而且在來源于孿生者成纖維細(xì)胞的誘導(dǎo)多能干細(xì)胞(induced pluripotent stem cells)上也高度保守。Ts65Dn(小鼠染色體16片段易位)唐氏綜合征模型小鼠和正常同窩生小鼠成纖維細(xì)胞轉(zhuǎn)錄組
中國病理生理雜志 2014年9期2014-01-26
- Mpro-C蛋白三維結(jié)構(gòu)域交換的機(jī)理:來自分子模擬的線索
o-C蛋白三維結(jié)構(gòu)域交換的機(jī)理:來自分子模擬的線索黃永棋1,2,3康 雪1,4夏 斌1,4,5劉志榮1,2,3,*(1北京大學(xué)化學(xué)與分子工程學(xué)院,北京100871;2北京大學(xué)分子動(dòng)態(tài)與穩(wěn)態(tài)結(jié)構(gòu)國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,北京分子科學(xué)國家實(shí)驗(yàn)室,北京100871;3北京大學(xué)定量生物學(xué)中心,北京100871;4北京核磁共振中心,北京100871;5北京大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院,北京100871)SARS冠狀病毒主蛋白酶(Mpro)在病毒的蛋白酶切過程中發(fā)揮著重要作用.Mpro的晶
物理化學(xué)學(xué)報(bào) 2012年10期2012-12-11
- 微小隱孢子蟲含EF－h(huán)and結(jié)構(gòu)域蛋白家族的生物信息學(xué)研究＊
EF－h(huán)and結(jié)構(gòu)域蛋白。為了更好地分析這類含有EF－h(huán)and結(jié)構(gòu)域的蛋白的功能及其對微小隱孢子蟲的重要意義，本文對微小隱孢子蟲該蛋白家族進(jìn)行了生物信息學(xué)相關(guān)分析，為進(jìn)一步基因功能研究提供理論基礎(chǔ)。1 材料與方法1．1 數(shù)據(jù)收集 在美國隱孢子蟲基因組數(shù)據(jù)庫（htt p：／／cr yptodb．or g／cr yptodb／）中 “Gene Text Search”信息欄輸入EF－h(huán)and，初步搜索C．par vu m Iowa II基因組中推定的含有EF－
中國人獸共患病學(xué)報(bào) 2012年7期2012-09-26
- PDZ結(jié)構(gòu)域中間序列結(jié)合特性及其臨床應(yīng)用
互作用主要是由結(jié)構(gòu)域來介導(dǎo)。常見結(jié)構(gòu)域(PDZ，SH3，SH2，WW等)的常規(guī)結(jié)合特性已經(jīng)較為清楚，如SH2結(jié)構(gòu)域和PTB識別磷酸化的酪氨酸序列，SH3結(jié)構(gòu)域識別多個(gè)脯氨酸序列，WW結(jié)構(gòu)域識別PPXY模體，PDZ識別其配體的C末端序列等。近來研究發(fā)現(xiàn)這些結(jié)構(gòu)域也可以非常規(guī)結(jié)合配體蛋白，它們的非常規(guī)結(jié)合特性被逐漸挖掘，其中PDZ結(jié)構(gòu)域的非常規(guī)結(jié)合特性就很有代表性，比如，PDZ結(jié)構(gòu)域結(jié)合配體的中間序列(internal sequence)，形成PDZ-PDZ聚
基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)與臨床 2012年10期2012-07-18
- 人IgG四亞類對噬菌體展示Ig結(jié)合蛋白單結(jié)構(gòu)域隨機(jī)組合文庫的體外進(jìn)化篩選
高度同源的結(jié)合結(jié)構(gòu)域頭尾相連重復(fù)組成的抗體結(jié)合區(qū)，每個(gè)單結(jié)構(gòu)域具有與全分子完全相同的結(jié)合特性，形成 Ig結(jié)合功能的基本單位。SpA含有5個(gè)高度同源的重復(fù)結(jié)構(gòu)域，自N端起分別為E、D、A、B、C，單個(gè)結(jié)構(gòu)域約58個(gè)氨基酸殘基大小，形成3股反向平行排列α-螺旋的空間結(jié)構(gòu)，與哺乳動(dòng)物IgG抗體重鏈中的第2及第3恒定區(qū) (CH2γ, CH3γ) 間的分界面結(jié)合，該結(jié)合以螺旋1和螺旋2與Fc的疏水作用為主并通過兩個(gè)分子之間的4對氫鍵得到進(jìn)一步穩(wěn)定[9-11]。Pro
生物工程學(xué)報(bào) 2012年9期2012-02-09
- DEP結(jié)構(gòu)域的功能研究進(jìn)展
350004)結(jié)構(gòu)域是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能的基本組成單位。除少量無序化蛋白質(zhì)外，絕大部分蛋白質(zhì)是由一個(gè)或多個(gè)結(jié)構(gòu)域組成的。根據(jù)結(jié)構(gòu)分類數(shù)據(jù)庫定義，結(jié)構(gòu)域可以獨(dú)立地復(fù)制和折疊。通過研究物種中結(jié)構(gòu)域的分配情況，發(fā)現(xiàn)有1235個(gè)不同的結(jié)構(gòu)域，由于結(jié)構(gòu)域是物種進(jìn)化的單元，在不同復(fù)雜物種中結(jié)構(gòu)域數(shù)目差別很小，大約有34%的結(jié)構(gòu)域被大部分物種共享，這些結(jié)構(gòu)域大部分參與了轉(zhuǎn)錄、翻譯和新陳代謝的途徑［1］。DEP 結(jié)構(gòu)域(dishevelled，Egl-10 and plec
醫(yī)學(xué)綜述 2011年12期2011-12-09
- 水稻DnaJ蛋白的生物信息學(xué)分析
02)DnaJ結(jié)構(gòu)域是個(gè)非常保守的結(jié)構(gòu)域，大約由70個(gè)氨基酸組成，其核心結(jié)構(gòu)是組氨酸/脯氨酸/天冬氨酸(His/Pro/Asp，HPD)三肽[1]。含有DnaJ結(jié)構(gòu)域的蛋白統(tǒng)稱為DnaJ蛋白。DnaJ蛋白作為輔助蛋白通過激活熱激蛋白70的ATP酶活性而調(diào)控其活性，在細(xì)胞內(nèi)具有多種功能，包括新生蛋白的折疊、胞吞作用、多肽穿過細(xì)胞器質(zhì)膜的轉(zhuǎn)運(yùn)、調(diào)整對各種脅迫的反應(yīng)及對預(yù)降解蛋白的靶定等[2-4]。在大多數(shù)生物中都發(fā)現(xiàn)存在類似DnaJ的蛋白。目前，DnaJ蛋白分
亞熱帶農(nóng)業(yè)研究 2011年3期2011-09-29
- 銅伴侶蛋白CCS介導(dǎo)銅鋅－超氧化物歧化酶激活的過程
α和銅代謝中含結(jié)構(gòu)域Murr1蛋白(COMMD1)。CCS;銅;SOD1銅是具有氧化還原活性的動(dòng)物必需的微量元素，它以酶的催化基團(tuán)或結(jié)構(gòu)輔因子的形式參與多種功能活動(dòng)，如電子傳遞、氧合與催化等［1］。銅容易得失電子，即使在低濃度情況下也具有很強(qiáng)的毒性，因此動(dòng)物機(jī)體銅的吸收、分配和排出都受到嚴(yán)格調(diào)控，以預(yù)防其積累所導(dǎo)致的大分子物質(zhì)的氧化損傷［2］。銅離子在胞內(nèi)的定位主要由3種銅伴侶蛋白實(shí)現(xiàn):ATX1［3］、COX17［4］和 CCS［5］。CCS，即 copp
動(dòng)物營養(yǎng)學(xué)報(bào) 2011年8期2011-04-17
- 整聯(lián)蛋白結(jié)構(gòu)與信號轉(zhuǎn)導(dǎo)機(jī)制*
-外離子濃度及結(jié)構(gòu)域構(gòu)象變化等介導(dǎo)細(xì)胞信號轉(zhuǎn)導(dǎo)。近年來,研究的焦點(diǎn)是整聯(lián)蛋白如何通過構(gòu)象的改變來調(diào)節(jié)細(xì)胞信號轉(zhuǎn)導(dǎo)以及對配體的親和力。論文主要從分子水平上就整聯(lián)蛋白結(jié)構(gòu)和介導(dǎo)的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)機(jī)理進(jìn)行了綜述。整聯(lián)蛋白;構(gòu)象;信號轉(zhuǎn)導(dǎo);配體;親和力整聯(lián)蛋白是廣泛分布于細(xì)胞表面的跨膜糖蛋白,是一類重要的細(xì)胞表面受體。它作為介導(dǎo)信號傳遞的膜分子通過獨(dú)特的途徑轉(zhuǎn)導(dǎo)信號,調(diào)節(jié)細(xì)胞的各種生物學(xué)功能。整聯(lián)蛋白是由α和β兩個(gè)非共價(jià)結(jié)合的跨膜亞基組成的異源二聚體,α和β亞基均有長的胞
動(dòng)物醫(yī)學(xué)進(jìn)展 2010年1期2010-04-04
- 抗病毒固有免疫分子TRIM22 C端SPRY結(jié)構(gòu)域對其轉(zhuǎn)錄、翻譯及亞細(xì)胞定位的影響
200032三結(jié)構(gòu)域(tripartite motif,TRIM)蛋白家族均含有1個(gè)RING(really interesting new gene)結(jié)構(gòu)域、1或2個(gè)B-box結(jié)構(gòu)域和1個(gè)卷曲螺旋結(jié)構(gòu)域(coiled-coil)。60%的TRIM蛋白在C端還有SPRY結(jié)構(gòu)域[1]。TRIM家族蛋白與機(jī)體的多種生理功能有關(guān),如細(xì)胞增殖、分化、發(fā)育、凋亡等[1,2]。尤為值得關(guān)注的是,近年研究發(fā)現(xiàn)多種TRIM家族蛋白在抗病毒免疫中起重要作用[3-7],提示TR
微生物與感染 2010年1期2010-01-26
- RGA法標(biāo)記植物抗病基因的研究進(jìn)展
A;抗病基因;結(jié)構(gòu)域中圖分類號:Q78文獻(xiàn)標(biāo)識碼: A 文章編號:1006-6500(2009)01-0010-03Research Advance on Disease-resistant Gene of Plant by RGA LabelingZHANG Rong,CHEN Ou,WANG Zhen-ying(Tianjin Key Lab of Cyto-genetical and Molecular Regulation,College of C
天津農(nóng)業(yè)科學(xué) 2009年1期2009-12-28