鐘俊楨，涂 越，劉 偉，劉成梅

（南昌大學(xué) 食品科學(xué)與技術(shù)國家重點實驗室，江西 南昌 330047）

動態(tài)高壓微射流協(xié)同糖基化對β-乳球蛋白乳化性和結(jié)構(gòu)的影響

鐘俊楨，涂 越，劉 偉，劉成梅*

（南昌大學(xué) 食品科學(xué)與技術(shù)國家重點實驗室，江西 南昌 330047）

采用動態(tài)高壓微射流（dynamic high pressure microfl uidization，DHPM）協(xié)同糖基化處理β-乳球蛋白，研究改性β-乳球蛋白乳化性、乳化穩(wěn)定性和結(jié)構(gòu)的變化。研究發(fā)現(xiàn)DHPM協(xié)同糖基化處理過程中β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)變化與其乳化性能可能存在關(guān)聯(lián)；DHPM協(xié)同糖基化處理能顯著提高β-乳球蛋白的乳化性和乳化穩(wěn)定性。0、40、120 MPa糖基化處理后β-乳球蛋白的乳化活性指數(shù)（emulsifying activity index，EAI）分別為136.3、168.1、177.9 m2/g。0 MPa協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白的乳化穩(wěn)定指數(shù)（emulsifying stability index，ESI）為52.3 min；隨著壓強逐漸增加至40 MPa和120 MPa，協(xié)同糖基化處理后ESI值分別升高為56.4 min和59.0 min。通過表征分析β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)變化發(fā)現(xiàn)：不同壓力DHPM協(xié)同糖基化處理后，β-乳球蛋白分子質(zhì)量升高；巰基含量升高；表面疏水性降低；二級結(jié)構(gòu)變化以及氨基酸三維空間構(gòu)象暴露程度發(fā)生變化。這些變化說明β-乳球蛋白與低聚半乳糖發(fā)生共價交聯(lián)時改變了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，造成β-乳球蛋白表面親水基團的增加，從而導(dǎo)致其乳化性能顯著提高。

β-乳球蛋白；動態(tài)高壓微射流；糖基化；乳化性；結(jié)構(gòu)

β-乳球蛋白是牛奶中一種分子質(zhì)量為18 kD的球形乳清蛋白，由于具有高含量的氨基酸和多種功能性質(zhì)而被廣泛應(yīng)用于食品工業(yè)中[1]。食品加工中主要是依賴于通過蛋白質(zhì)改性使蛋白質(zhì)的利用價值達(dá)到最高以滿足食品加工過程的復(fù)雜要求[2]。近年來，國際上采用許多處理方法，主要包括物理和化學(xué)方法來改性β-乳球蛋白期望提高其功能性：Kumar等[3]發(fā)現(xiàn)大分子質(zhì)量的聚乙二醇（polyethlene glycol，PEG）比小分子質(zhì)量PEG對蛋白質(zhì)功能性影響更大；Corzo-Martinez等[4]研究發(fā)現(xiàn)半乳糖修飾能顯著提高牛乳中β-乳球蛋白的起泡性能。本課題組前期采用動態(tài)高壓微射流（dynamic high pressure microfluidization，DHPM）方法改性乳清蛋白的研究發(fā)現(xiàn)DHPM能有效提高其溶解性和起泡性，但乳化性有所降低[5]；研究低聚木糖修飾β-乳球蛋白的功能性變化發(fā)現(xiàn)低聚木糖能顯著提高其乳化性和溶解性，但對起泡性能沒有顯著影響[6]。然而，目前關(guān)于動態(tài)高壓微射流協(xié)同糖基化復(fù)配方法改性β-乳球蛋白的研究少見報道。

β-乳球蛋白是以二聚體結(jié)構(gòu)存在的含有2個二硫鍵的蛋白質(zhì)，由9條反平行的β-折疊和一條α-螺旋組成[7]。β-乳球蛋白特殊的空間結(jié)構(gòu)賦予了它特殊的生理功能性質(zhì)。本課題前期研究發(fā)現(xiàn)乳清蛋白和β-乳球蛋白的功能性質(zhì)與其結(jié)構(gòu)變化密切相關(guān)：動態(tài)高壓微射流脅迫乳清蛋白發(fā)生去聚集以及再聚集現(xiàn)象，導(dǎo)致其功能性發(fā)生相應(yīng)的變化[5]；當(dāng)β-乳球蛋白與低聚果糖發(fā)生共價修飾反應(yīng)后，β-乳球蛋白二、三級結(jié)構(gòu)變化導(dǎo)致其溶解性和乳化性增加[8]。因此，本實驗是在 前期研究的基礎(chǔ)上，采用動態(tài)高壓微射流協(xié)同糖基化處理手段對β-乳球蛋白進(jìn)行改性處理，研究物理化學(xué)協(xié)同作用對β-乳球蛋白乳化性和結(jié)構(gòu)的影響，闡明β-乳球蛋白乳化性和結(jié)構(gòu)變化的關(guān)系，為加工改性β-乳球蛋白在乳制品中的應(yīng)用提供一定理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

β-乳球蛋白、低聚半乳糖 美國Sigma公司；其他所需試劑均為分析純。

1.2 儀器與設(shè)備

M-7125 Microfluidics微射流均質(zhì)機 美國Microfluidics公司；MOS-450圓二色譜儀 法國Bio-Logic SAS公司；F-4500型熒光分光光度儀 日本日立公司；T6型紫外分光光度計 北京普析通用公司；QY-300型電動分散機德國IKA公司。

1.3 方法

1.3.1 DHPM處理β-乳球蛋白

將β-乳球蛋白溶于蒸餾水中配成1 mg/mL的溶液，采用動態(tài)高壓微射流DHPM均質(zhì)機分別在0、40、120 MPa條件下處理β-乳球蛋白。收集樣品并保存于4℃條件下用于樣品分析。

1.3.2 糖基化處理β-乳球蛋白

根據(jù)Hattori[9]和Li Zheng[10]等的方法稍作修改，將DHPM處理前后的β-乳球蛋白與低聚半乳糖按質(zhì)量比為1∶4混勻，混合物在50℃、相對濕度為79%的條件下反應(yīng)24 h，冰浴10 min后終止反應(yīng)，超濾，4℃存儲備用。

1.3.3 SDS-PAGE測定β-乳球蛋白的分子質(zhì)量

參考Laemmli[11]和Li Xin[12]等的方法，采用十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）測定β-乳球蛋白的分子質(zhì)量。15%分離膠，5%積層膠。樣品與pH 6.8，0.5 mol/L Tris-鹽酸（含2 mg SDS、2 μL甘油、2 μL β-巰基乙醇和0.04 mg溴苯酚藍(lán)）按照1∶1的比例混合后，100℃加熱5～10 min，離心1 min后電泳。電泳結(jié)束后用0.25%考馬斯亮藍(lán)R-250在25%甲醇、10%乙酸中染色1～2 h，之后用5%甲醇和7.5%乙酸脫色。預(yù)染標(biāo)準(zhǔn)分子質(zhì)量分別為14.3、20.1、29.0、44.3、66.0、97.0 kD。

1.3.4 乳化性能測定

根據(jù)Pearce[13]和 Wang Xiansheng[14]等方法稍作修改對β-乳球蛋白乳化活性指數(shù)（emulsifying activity index，EAI）和乳化穩(wěn)定性指數(shù)（emulsifying stability index，ESI）進(jìn)行測定。將5 mL溶于50 mmol/L、pH 7.0磷酸緩沖液的蛋白質(zhì)溶液（1 mg/mL）與1 mL的玉米油進(jìn)行乳化反應(yīng)，從上層乳液中取50 μL溶液用0.1% SDS溶液稀釋（1∶100），將稀釋后溶液于高速分散機下混勻5s。采用分光光度計在500 nm波長處測定乳液的吸光度。用公式（1）、（2）計算EAI和ESI。

式中：DF為稀釋倍數(shù)（×100）；ρ為蛋白質(zhì)初始質(zhì)量濃度/（g/mL）；?為光程（0.01 m）；θ為用于形成乳液的油的系數(shù)（取0.25）；A0和A10min分別為0和10 min條件下測定的乳液的吸光度。

1.3.5 游離巰基（—SH）含量測定

采用Ellman試劑分析游離巰基含量。處理前后的β-乳球蛋白溶液溶于0.1 mol/L、pH 8.0的磷酸鈉緩沖液中，質(zhì)量濃度為1 mg/mL。配好的溶液至于25℃條 件下恒溫1 h。之后取50 μL樣品與25 μL 0.01 mol/L的5,5’-二硫代雙-2-硝基苯甲酸混勻。將混勻后的樣品稀釋至10 mL。采用紫外分光光度計在25℃、412 nm波長處測定吸光度（A412nm）。β-乳球蛋白的游離巰基含量的A412nm與2-硝基-5-硫代苯甲酸摩爾消光系數(shù)13 600 L/（mol·cm）的比值來計算。游離巰基含量結(jié)果表示為μmol/g pro[15-16]。

1.3.6 表面疏水性（H0）測定

蛋白質(zhì)的表面疏水性是根據(jù)Haskard等[17]的方法采用1-苯氨基萘-8-磺酸（ANS）分析測定。配制一定質(zhì)量濃度梯度的蛋白質(zhì)溶液分別與等量的ANS混合。取等量ANS-蛋白質(zhì)混合物用熒光分光光度計在常溫下測定相對熒光強度。以蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為橫坐標(biāo)、熒光強度為縱坐標(biāo)模擬曲線，該曲線的斜率即為蛋白質(zhì)的表面疏水性指數(shù)H0。

1.3.7 圓二色譜（circular dichroism，CD）分析

根據(jù)Chen等[18]的方法對處理前后的β-乳球蛋白樣品的CD進(jìn)行分析。將β-乳球蛋白樣品采用10 mmol/L、pH 7.0的磷酸鈉緩沖液配制成0.1 mg/mL樣品，用于遠(yuǎn)紫外CD分析。采用圓二色譜儀在22℃條件下恒溫測定。采用光路長為0.1 cm的圓形石英比色皿進(jìn)行遠(yuǎn)紫外CD分析，掃描范圍為185～250 nm。遠(yuǎn)紫外CD的掃描步進(jìn)分辨率為1 nm；以100 nm/min掃描速率，譜帶寬度為1.0 nm。采用Contin/LL二級結(jié)構(gòu)軟件預(yù)測不同二級結(jié)構(gòu)含量。

1.3.8 內(nèi)源熒光強度測定

采用F-4500型日立熒光分光光度儀分析不同條件下處理前后β-乳球蛋白的內(nèi)源熒光性。將β-乳球蛋白溶于10 mmol/L、pH 7.0的磷酸緩沖液中配制成蛋白質(zhì)量濃度為1 mg/mL的溶液。選用10 mm口徑的方形石英進(jìn)行裝樣測定。激發(fā)波長為280 nm，發(fā)射波長為300～450 nm，采用5 nm寬帶，分別采用2.5 nm和5.0 nm的激發(fā)和發(fā)射狹縫，掃面速率為240 nm/min[19]。

2 2 結(jié)果與分析

2.1 DHPM協(xié)同糖基化處理前后的β-乳球蛋白分子質(zhì)量的變化

根據(jù)相關(guān)報道[20]，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)與糖發(fā)生反應(yīng)時，蛋白質(zhì)中的氨基酸殘基會與糖分子末端發(fā)生交聯(lián)并形成共價鍵。這種共價交聯(lián)反應(yīng)會促使β-乳球蛋白糖基化共價體的分子質(zhì)量的增加。如圖1所示，與未處理的β-乳球蛋白相比，DHPM協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白糖基化共價體的條帶明顯上移，說明反應(yīng)過程中β-乳球蛋白與糖分子形成共價鍵發(fā)生了共價交聯(lián)反應(yīng)。

圖1 DHPM協(xié)同糖基化處理前后β-乳球蛋白分子質(zhì)量變化Fig.1 Effect of DHPM and glycosylation on the molecular weight of β-lactoglobulin

2.2 DHPM協(xié)同糖基化處理對β-乳球蛋白乳化性的影響

圖2 DHPM協(xié)同糖基化處理對β-乳球蛋白乳化性的影響Fig.2 Effect of DHPM and glycosylation on the EAI and ESI of β-lactoglobulin

由圖2可知，隨著壓力的不斷增大，β-乳球蛋白的乳化活性指數(shù)EAI逐漸增加。0 MPa糖基化處理后β-乳球蛋白的EAI為136.3 m2/g；40 MPa和120 MPa協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白的EAI分別增加至168.1 m2/g和177.9 m2/g。結(jié)果表明動態(tài)高壓不同壓強協(xié)同糖基化處理都能顯著提高β-乳球蛋白的乳化穩(wěn)定性。0、40、120 MPa壓力協(xié)同糖基化處理后，β-乳 球蛋白ESI值分別為52.3、56.4、59.0 min。Fachin等[21]認(rèn)為蛋白質(zhì)的乳化性能與其處理過程中構(gòu)象變化密切相關(guān)。此外，本實驗前期研究也發(fā)現(xiàn)加工手段脅迫蛋白質(zhì)構(gòu)象變化從而影響其功能性質(zhì)[5]。為此，接下來的研究工作主要是分析表征和動態(tài)高壓協(xié)同糖基化處理過程β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)變化。

2.3 DHPM協(xié)同糖基化處理對β-乳球蛋白—SH含量和表面疏水性H0的影響

表1 DHPM協(xié)同糖基化處理對β-乳球蛋白—SSHH含量和H0的影響TTaabbllee 11 EEffffeecctt ooff DDHHPPMM aanndd ggllyyccoossyyllaattiioonn oonn tthhee SSHH aanndd H0contennttss ooff β-lactoglobbuulliinn

由表1可知，DHPM協(xié)同糖基化處理促使β-乳球蛋白的游離—SH含量增加。120 MPa協(xié)同糖基化處理對β-乳球蛋白游離—SH含量變化具有顯著影響（P＜0.05）。據(jù)報道[16]，一個β-乳球蛋白分子僅僅含有一個游離—SH含量，且該游離巰基含量為54.6 μmol/g pro。天然狀態(tài)下，β-乳球蛋白是以二聚體形式存在，游離—SH可能包埋在蛋白質(zhì)的二聚體結(jié)構(gòu)范圍內(nèi)，不能完全暴露出來。0 MPa和40 MPa協(xié)同糖基化處理后，β-乳球蛋白樣品的游離巰基含量分別為52.05 μmol/g pro和52.79 μmol/g pro，均低于54.6 μmol/g pro，說明0 MPa和40 MPa協(xié)同糖基化處理后蛋白質(zhì)仍可能處于聚集體狀態(tài)，游離—SH沒有完全暴露出來。隨著DHPM處理壓力升高至120 MPa后，β-乳球蛋白—SH含量增加至55.9 1μmol/g pro且高于54.6 μmol/g pro，意味著120 MPa協(xié)同糖基化處理過程可能引起β-乳球蛋白二硫鍵斷裂，導(dǎo)致其蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，促使—SH含量顯著上升。

本課題組前期采用DHPM處理研究β-乳球蛋白—SH含量變化時也發(fā)現(xiàn)DHPM處理誘導(dǎo)β-乳球蛋白輕微去折疊，導(dǎo)致其—SH含量上升，但數(shù)值仍未達(dá)到54.6 μmol/g pro[22]。這一研究結(jié)果與Monahan等[23]研究結(jié)果類似，該研究發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)—SH含量的增加，說明蛋白質(zhì)構(gòu)象發(fā)生了變化。

從表1還可以看出，DHPM協(xié)同糖基化處理對β-乳球蛋白H0具有顯著影響（P＜0.05）。0 MPa協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白H0為8 580.3，隨著壓力升高至40 MPa和120 MPa后，H0顯著降低為8 152.6和8 298.2。研究表明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)變化與其乳化性質(zhì)關(guān)系密切[24]。本課題組前期采用DHPM處理乳清蛋白研究其表面疏水性變化時發(fā)現(xiàn)DHPM處理后，乳清蛋白的表面疏水性隨著壓力的上升先降低后增加，其原因主要是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化[5]。乳化過程中，蛋白吸附在油水界面，Hiller等[25]報道糖基化修飾能提高牛乳蛋白的乳化性能主要是由于糖基化產(chǎn)物在油水界面中親水能力提高。在本實驗中，DHPM協(xié)同糖基化處理脅迫β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，促使親水基團從蛋白質(zhì)內(nèi)部暴露在水環(huán)境中；與此同時，糖分子與蛋白質(zhì)共價交聯(lián)也提高蛋白質(zhì)表面親水性能，從而導(dǎo)致其表面疏水性降低以及乳化性能的提高。

2.4 DHPM協(xié)同糖基化處理前后β-乳球蛋白 二級結(jié)構(gòu)分析

圖3 DHPM協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白CDD譜圖分析Fig.3 CD spectral analysis of β-Lg treated by DHPM and glycosylation

DHPM協(xié)同糖基化處理前后β-乳球蛋白CD譜圖如圖3所示，二級結(jié)構(gòu)組成與比例如表2所示。眾所周知，β-乳球蛋白是以β-折疊為主的蛋白質(zhì)，由9條反平行的β-折疊和分子C端上的一個主要的α-螺旋構(gòu)成[26]。CD譜圖顯示蛋白質(zhì)在195 nm和210 nm左右分別有個正峰和負(fù)峰，說明蛋白質(zhì)是以β-折疊為主。這與表中數(shù)據(jù)相符，β-乳球蛋白的β-折疊含量最高。DHPM協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白糖基化體的光譜發(fā)生紅移現(xiàn)象，說明蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)發(fā)生顯著變化。從表2可以發(fā)現(xiàn)，處理后的β-乳球蛋白β-折疊含量沒有顯著變化，但α-螺旋含量卻顯著降低。0、40、120 MPa協(xié)同糖基化處理后α-螺旋含量分別為20.2%、13.1%和7.9%。說明DHPM協(xié)同糖基化處理過程β-乳球蛋白α-螺旋附近的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生顯著變化。當(dāng)β-乳球蛋白二級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化時，可能促使親水氨基酸暴露，從而造成蛋白質(zhì)乳化性能的提高。

表2 DHPM協(xié)同糖基化處理對-乳球蛋白二級結(jié)構(gòu)含量的影響Table 2 Effect of DHPM and glycosylation on the proportions of -lactoglobulin secondary structure

2.5 DHPM協(xié)同糖基化處理β-乳球蛋白三級結(jié)構(gòu)分析

β-乳球蛋白的內(nèi)源熒光主要來源于色氨酸（Trp），它對周圍環(huán)境非常敏感。DHPM協(xié)同糖基化處理β-乳球蛋白的熒光光譜如圖4所示。0、40、120 MPa協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白的熒光強度分別為1 684、1 555和1 831。此外，不同條件處理下β-乳球蛋白的熒光圖譜發(fā)生輕微的紅移現(xiàn)象，40 MPa協(xié)同糖基化處理后由0MPa處理的350 nm紅移至352 nm。根據(jù)Hattori等[9]的報道，蛋白質(zhì)的紅移現(xiàn)象說明β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化。β-乳球蛋白單體主要包括兩個色氨酸（Trp19和Trp61）。根據(jù)相關(guān)報道及前期研究發(fā)現(xiàn)，β-乳球蛋白的糖基化位點可能主要發(fā)生在Lys60位置[8-9]。當(dāng)40 MPa DHPM協(xié)同糖基化處理時，β-乳球蛋白在Lys60位置與低聚半乳糖發(fā)生糖基化反應(yīng)，可能導(dǎo)致Trp61被掩蓋從而引起熒光淬滅。隨著處理壓力升高至120 MPa，協(xié)同糖基化處理后，β-乳球蛋白發(fā)生去折疊現(xiàn)象，促使Trp19被暴露出來，導(dǎo)致蛋白質(zhì)熒光強度升高。β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化時親水氨基酸的暴露以及親水糖分子的共價交聯(lián)促使β-乳球蛋白乳化性能的提高。

圖4 DHPM協(xié)同糖基化處理對β-乳球蛋白熒光強度的影響Fig.4 Effect of DHPM and glycosylation on the fluorescence intensity of β-lactoglobulin

3 結(jié)3 論

采用DHPM協(xié)同糖基化改性β-乳球蛋白，研究處理過程對β-乳球蛋白乳化性的影響。結(jié)果表明DHPM協(xié)同糖基化處理顯著提高β-乳球蛋白的乳化性和乳化穩(wěn)定性。0 MPa糖基化處理后β-乳球蛋白的EAI和ESI值分別為136.3 m2/g和52.3 min；40 MPa和120 MPa協(xié)同糖基化處理后β-乳球蛋白的EAI值分別增加至168.1 m2/g和177.9 m2/g，ESI值分別升高為56.4 min和59.0 min。利用分子質(zhì)量、—SH含量、表面疏水性和二、三級結(jié)構(gòu)變化表征β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)變化。研究發(fā)現(xiàn)DHPM協(xié)同糖基化處理過程β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)變化可能促使其乳化性能提高。不同壓力DHPM協(xié)同糖基化處理后，β-乳球蛋白與低聚半乳糖發(fā)生共價交聯(lián)反應(yīng)，β-乳球蛋白結(jié)構(gòu)的變化（—SH含量升高、表面疏水性降低以及二、三級結(jié)構(gòu)變化）可能造成β-乳球蛋白表面親水基團的增加，從而導(dǎo)致其乳化性能的提高。

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Effect of Glycosylation Treatment Coupled with Dynamic High Pressure Microfluidization on Emulsifying Properties and Structure of β-Lactoglobulin

ZHONG Jun-zhen, TU Yue, LIU Wei, LIU Cheng-mei*
(State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang 330047, China)

The effect of glycosylation treatment coupled with dynamic high-pressure microfluidization (DHPM) on emulsifying properties and structure change of β-lactoglobulin (β-Lg) was investigated. The results showed that glycosylation treatment coupled with DHPM obviously improved the emulsifying capacity and emulsion stability of β-Lg. The emulsifying activity index (EAI) of β-Lg subjected to glycosylation treatment in the presence of high pressure at 0, 40 and 120 MPa were 136.3, 168.1 m2/g and 177.9 m2/g, respectively. The emulsifying stability index (ESI) of β-Lg subjected to glycosylation treatment was 52.3 min. With increasing the pressure up to 40 MPa and 120 MPa, the ESI of β-Lg treated by glycosylation were increased to 56.4 min and 59.0 min, respectively, indicating the structural change of β-Lg due to the combinatorial treatment of DHPM and glycosylation. This structural change was characterized as increased molecular weight, sulphydryl (—SH) content, reduced surface hydrophobicity (Ho), changed secondary structure, and unmasked amino acids in the tertiary structure after the combinatorial treatment of DHPM and glycosylation. These results revealed that the conjugation with galacto-oligosaccharides (GOS) changed the structure of β-Lg, which contributed to the increase of surface hydrophilic groups of β-Lg and resulted in the improvement of emulsifying properties.

β-lactoglobulin; dynamic high pressure microfl uidization; glycosylation; emulsifying properties; structure

TS252

A

1002-6630(2014)01-0007-05

10.7506/spkx1002-6630-201401002

2013-04-07

國家自然科學(xué)基金地區(qū)科學(xué)基金項目（21366021）；食品科學(xué)與技術(shù)國家重點實驗室目標(biāo)導(dǎo)向項目（SKLF-MB-201004）；教育部高等學(xué)校博士學(xué)科點專項科研基金項目（20103601110002）

鐘俊楨（1984—），女，助理研究員，博士，研究方向為食品科學(xué)與工程。E-mail：zhongjunzhen@163.com

*通信作者：劉成梅（1963—），男，教授，博士，研究方向為食物資源利用與開發(fā)。E-mail：liuchengmei@aliyun.com