田海娟，胡耀輝*，于寒松，王玉華，樸春紅，劉俊梅，代偉長，劉景圣

（1.吉林農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，吉林 長春 130118；2.吉林工商學(xué)院 糧油食品深加工吉林省高校重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，吉林 長春 130507；3.國家大豆產(chǎn)業(yè)技術(shù)體系研發(fā)中心加工實(shí)驗(yàn)室，吉林 長春 130118；4.小麥和玉米深加工國家工程實(shí)驗(yàn)室，吉林 長春 130118）

大豆分離蛋白是一種在食品工業(yè)中普通使用的植物蛋白，其含有兩種主要的蛋白，分別為11S大豆球蛋白與7S伴大豆球蛋白，分別占總蛋白質(zhì)量的40%與30%[1-3]。蛋白中11S與7S比例不同，會影響蛋白凝膠過程中的交聯(lián)，進(jìn)而對凝膠的水分分布與凝膠特性產(chǎn)生影響。Nakamura等[4]研究發(fā)現(xiàn)，在pH 7.6、0.4 mol/L NaCl溶液條件下，7S和11S球蛋白凝膠形成的最低質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別為7.5%與2.5%，11S球蛋白凝膠的硬度比7S球蛋白凝膠的大。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶可以使大豆蛋白質(zhì)中的賴氨酸殘基與谷氨酸殘基發(fā)生轉(zhuǎn)?；磻?yīng)，從而形成ε-（γ-谷氨?；┵嚢彼徭I，致使蛋白之間發(fā)生交聯(lián)聚合，酶反應(yīng)過程比較溫和，形成凝膠不需要通過加熱、改變pH值和離子強(qiáng)度，可以避免乳液的顯著失穩(wěn)[5-6]，目前對于轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導(dǎo)11S與7S不同比例的調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的水分分布與凝膠特性鮮有報(bào)道。本實(shí)驗(yàn)以調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白為原料，用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導(dǎo)蛋白凝膠，通過低場核磁共振和質(zhì)構(gòu)分析等，研究不同組成的大豆分離蛋白凝膠的橫向弛豫時(shí)間（T2）、質(zhì)構(gòu)特性、熱穩(wěn)定性及微觀結(jié)構(gòu)的變化，以揭示調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的形成機(jī)理，為調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的工業(yè)化應(yīng)用提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

黑河53號大豆 黑龍江省農(nóng)業(yè)科學(xué)院黑河分院；商用大豆分離蛋白 山東萬德福實(shí)業(yè)集團(tuán)有限公司。

大豆轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶（20 U/g） 泰興市東圣食品科技有限公司；3595Q Marker（分子質(zhì)量為6.5～100.0 kDa） 日本Takara公司；甘油、丙烯酰胺、甲叉丙烯酰胺、過硫酸銨、Tris、四甲基乙二胺、尿素北京鼎國昌盛生物技術(shù)有限責(zé)任公司；CuSO4、K2SO4、H2SO4、硼酸、甲基紅、溴甲酚氯、冰醋酸、HCl、NaOH 北京化工廠；考馬斯亮藍(lán)試劑盒 北京索萊寶科技有限公司。

1.2 儀器與設(shè)備

3K15型高速冷凍離心機(jī) 美國Sigma公司；Delta 320型數(shù)顯pH計(jì)、ME54E/204E型分析天平 梅特勒-托利多儀器（上海）有限公司；DYCZ-26B電泳儀電泳槽北京六一生物科技有限公司；凝膠成像儀 美國伯樂公司；NMR PQ001低場核磁測定儀 上海紐邁電子有限公司；Phenom ProX臺式掃描電子顯微鏡 復(fù)納科學(xué)儀器（上海）有限公司；Inf i nite 200酶標(biāo)儀 瑞士TECAN公司；1-2真空冷凍干燥箱 德國Christ公司；TA-XT plus質(zhì)構(gòu)儀 英國Stable Micro Systems公司；85-Ⅱ型磁力攪拌器 杭州儀表電機(jī)有限公司；Q20型差示掃描量熱（differential scanning calorimetry，DSC）儀 美國TA公司；K1100全自動(dòng)凱氏定氮儀 濟(jì)南海能儀器股份有限公司。

1.3 方法

1.3.1 大豆分離蛋白的制備

大豆粉碎過100 目篩，大豆粉與丙酮以1∶3（m/V）比例混合攪拌脫脂，制備脫脂大豆粉；脫脂大豆粉按照1∶10（m/V）比例加入蒸餾水，磁力攪拌1 h，用2 mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)pH值至9.0，磁力攪拌2 h，4 ℃、9 400×g離心30 min，取上清液，用1 mol/L HCl溶液調(diào)節(jié)上清液的pH值為4.5，10 ℃、3 800×g離心20 min，取沉淀，將沉淀重新分散于蒸餾水中，再用2 mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)pH值至7.5。放于4 ℃冰箱，去離子水透析24 h，期間換水4 次，透析完成后蛋白溶液凍干即得到大豆分離蛋白[7-8]，通過凱氏定氮方法測定提取分離蛋白的純度為88.62%。

1.3.2 11S球蛋白的制備

將1.3.1節(jié)中制備的脫脂大豆粉，按照1∶10（m/V）的比例加入蒸餾水，磁力攪拌1 h，4 ℃、9 400×g離心30 min，取上清液，用1 mol/L HCl溶液調(diào)節(jié)pH值至6.5，4 ℃冰箱中過夜，4 ℃、9 400×g離心20 min，取沉淀，溶于去離子水，透析24 h，期間換水4 次，透析完成后蛋白溶液凍干即得到大豆11S球蛋白樣品[9]，通過凱氏定氮法測定提取11S球蛋白樣品的純度為83.68%。

1.3.3 SDS-PAGE樣品處理

取0.5 g大豆分離蛋白粉末溶于50 mL去離子水中，用考馬斯亮藍(lán)試劑盒測定蛋白溶液質(zhì)量濃度，在此基礎(chǔ)上將蛋白溶液質(zhì)量濃度調(diào)整為3 mg/mL。制備12%的分離膠，5%的濃縮膠。樣品處理：10 μL蛋白樣品溶液溶于10 μL十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）樣品緩沖液（0.125 mol/L Tris-HCl緩沖液，含1% SDS、2%巰基乙醇、5%甘油和0.025%溴酚藍(lán)），電泳前煮沸4 min。上樣量為5 μL，凝膠電泳在恒壓模式下進(jìn)行，電壓為120 V。經(jīng)過染色脫色后，用凝膠成像儀觀察凝膠片，用Image Lab 5.2.1軟件定性定量分析樣品的11S與7S蛋白的比例[10-12]。

1.3.4 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品的制備

由1.3.1與1.3.2節(jié)方法提取出的大豆分離蛋白、11S球蛋白，根據(jù)1.3.3節(jié)方法計(jì)算2 種蛋白質(zhì)中11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)，將11S球蛋白加入大豆分離蛋白中，或?qū)?3號大豆分離蛋白加入提取的11S球蛋白中，將待測大豆分離蛋白樣品中11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別調(diào)整為60%、70%、80%。

1.3.5 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶催化制備調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠

調(diào)質(zhì)后大豆分離蛋白分散于蒸餾水中，制備成質(zhì)量分?jǐn)?shù)13%的乳液，蛋白溶液中加入20 U/g的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶，快速攪拌，再將蛋白溶液置于水浴鍋中，60℃保溫45 min后，4 ℃冷藏過夜，待測。

1.3.6 NMR自旋-自旋弛豫時(shí)間測定

蛋白凝膠弛豫時(shí)間測試條件：共振頻率23.137 MHz，磁體強(qiáng)度0.55 T，線圈直徑為15 mm，磁體溫度為32 ℃；按照1.3.5節(jié)方法制備的凝膠樣品放入直徑為15 mm的核磁管，核磁管放入磁體腔中心處測試。自旋-自旋弛豫時(shí)間T2用Carr-Purcell-Mebiboom-Gill（CPMG）序列進(jìn)行測量。測試參數(shù)為：回波時(shí)間100 μs，8 000 個(gè)回波，重復(fù)掃描32 次，重復(fù)掃描間隔時(shí)間為3 000 ms，得到的信號衰減曲線為指數(shù)衰減曲線。利用核磁共振弛豫時(shí)間反演擬合軟件Ver 4.09進(jìn)行反演[13]。

1.3.7 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠質(zhì)構(gòu)特性測定

將1.3.5節(jié)方法制備的不同蛋白凝膠樣品從4 ℃冰箱中取出，室溫平衡30 min，切成2.5 cm×1.0 cm的圓柱體。利用質(zhì)構(gòu)儀檢測蛋白凝膠樣品的質(zhì)構(gòu)特征。參數(shù)設(shè)定：探頭型號P/0.5，測試前速率1 mm/s，測試速率5 mm/s，測中速率與測后速率均為5 mm/s，位移7.5 mm，觸發(fā)力5.0 g[14]。

1.3.8 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠DSC測定

稱取1.3.5節(jié)步驟制備的凝膠凍干樣品5.0 mg放在鋁盒中壓片，氮?dú)饬魉贋?0 mL/min，掃描溫度20～80 ℃，升溫速率為3 ℃/min，得到測試的DSC曲線[15]。

1.3.9 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)觀察

按照1.3.5節(jié)步驟制備的凝膠，切成厚度低于2 mm的薄片，加入0.1 mol/L磷酸鹽緩沖液（phosphate buffered saline，PBS）、2.5%戊二醛溶液固定24 h，倒掉固定液，再用0.1 mol/L PBS浸洗2 次，每次30 min；用30%、50%、70%、90%乙醇進(jìn)行梯度洗脫，每次1 h；最后用100%乙醇洗脫3 次，每次1 h；真空凍干后，真空條件下鍍金，掃描電子顯微鏡觀察[16-18]。

1.4 數(shù)據(jù)處理

實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)使用SPSS 16.0軟件單因素方差分析與Origin 7.5軟件進(jìn)行處理與分析。

2 結(jié)果與分析

2.1 SDS-PAGE測定結(jié)果

通過Image Lab 5.2.1分析SDS-PAGE結(jié)果（圖1），獲得調(diào)質(zhì)后蛋白質(zhì)組成的比例。從黑河53號大豆中提取總蛋白，其11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為55.17%。對提取的大豆分離蛋白中的11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)進(jìn)行調(diào)整，制備調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白，通過Image Lab 5.2.1軟件分析。

圖1 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品組成的SDS-PAGE分析Fig.1 SDS-PAGE analysis of modif i ed SPI samples

2.2 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶誘導(dǎo)凝膠中T2水分分布及遷移的影響

圖2 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品凝膠水分分布的變化Fig.2 Changes in moisture distribution of TGase-induced SPI gels with various glycinin contents

如圖2所示，調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品凝膠中水分分布與凝膠中11S球蛋白的比例有關(guān)系。測試蛋白凝膠中水分分布在0.1～1 000.0 ms之間，實(shí)驗(yàn)樣品出現(xiàn)3 個(gè)特征峰，其中T21（0.1～35.0 ms）區(qū)間是蛋白質(zhì)分子中極性基團(tuán)與水以氫鍵鍵合的水，結(jié)合比較緊密，該區(qū)間的水被認(rèn)為是結(jié)合水[19-20]；T22（35～180 ms）區(qū)間為蛋白質(zhì)分子中的酰胺基與水以較小鍵能結(jié)合，為蛋白凝膠中多分子層水，與蛋白結(jié)合程度相對較差，是被凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)束縛的水分，被認(rèn)為是不易流動(dòng)的水；T23（180～1 000 ms）區(qū)間為自由水，即蛋白樣品凝膠過程中未束縛進(jìn)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的水，附著于蛋白凝膠的表面。實(shí)驗(yàn)蛋白凝膠樣品是在相同質(zhì)量下所測得水分分布變化，從圖2中可知，隨著11S球蛋白在蛋白樣品中的比例提高，其弛豫時(shí)間向左偏移，即隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高，短弛豫時(shí)間內(nèi)結(jié)合的H質(zhì)子增多，被凝膠束縛在網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)中的結(jié)合水結(jié)合的更加緊密。

表1 不同調(diào)質(zhì)蛋白凝膠聚集體水分的變化Table1 Changes in moisture distribution of TGase-induced SPI gels with various glycinin contents

T21區(qū)間代表結(jié)合水，對于蛋白凝膠的組成具有實(shí)際意義。由表1可知，當(dāng)11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)由60%提高到70%，蛋白凝膠結(jié)合的H質(zhì)子的量提高，當(dāng)11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%時(shí)，蛋白凝膠結(jié)合的H質(zhì)子的量急劇減少，這一結(jié)果表明，蛋白組成中11S與7S比例對凝膠中結(jié)合H質(zhì)子的能力有影響，11S球蛋白比例過高，影響蛋白凝膠的交聯(lián)，形成的聚集體較為疏松，導(dǎo)致蛋白凝膠結(jié)合的H質(zhì)子的量減少，T23區(qū)間對應(yīng)的面積比提高，說明蛋白凝膠結(jié)合H質(zhì)子的能力下降。商用蛋白凝膠T21區(qū)間對應(yīng)面積比較高，結(jié)合的H質(zhì)子的量較多。T23區(qū)間未檢測出，說明商用蛋白在膠凝過程中結(jié)合的H質(zhì)子以結(jié)合水和不易流動(dòng)性水為主，相對穩(wěn)定。

2.3 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠質(zhì)構(gòu)特性

表2 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導(dǎo)調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白的凝膠質(zhì)構(gòu)特性Table2 Effect of various glycinin contents on texture properties of TGase-induced SPI gels

由表2可知，調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠硬度與11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)相關(guān)，11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)不同的調(diào)質(zhì)蛋白凝膠硬度有顯著差異（P＜0.05），隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的提高，蛋白凝膠的硬度下降；而11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為60%蛋白凝膠與11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為70%蛋白凝膠的黏度相似，當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%的蛋白凝膠黏度略微提高；蛋白凝膠的彈性與11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的變化關(guān)系不大，呈現(xiàn)先降低而后稍微提高的趨勢；蛋白凝膠的內(nèi)聚性隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的提高，呈現(xiàn)升高趨勢；內(nèi)聚性是指形成樣品形態(tài)所需內(nèi)部結(jié)合力的大小，實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明11S球蛋白對于蛋白凝膠內(nèi)部結(jié)合力的加強(qiáng)具有貢獻(xiàn)作用，隨著11S球蛋白在蛋白中含量的提高，凝膠內(nèi)部分子間的結(jié)合力加強(qiáng)，形成的凝膠抵抗受損、保持凝膠完整性的能力提高。調(diào)質(zhì)蛋白質(zhì)凝膠的黏性指標(biāo)的變化與11S球蛋白在調(diào)質(zhì)蛋白中所占的質(zhì)量分?jǐn)?shù)有相關(guān)性，當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)是60%時(shí)，凝膠的黏性相對較高，與11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別是70%、80%的蛋白凝膠黏性有顯著性差異（P＜0.05），隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)繼續(xù)提高，其黏性指標(biāo)無明顯差異。3 種調(diào)質(zhì)蛋白凝膠的彈力指標(biāo)差不明顯。商用蛋白的各項(xiàng)質(zhì)構(gòu)參數(shù)具高于實(shí)驗(yàn)研究調(diào)質(zhì)蛋白凝膠參數(shù)，且差異顯著（P＜0.05）。

2.4 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的DSC分析

調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的DSC測試數(shù)據(jù)見表3，由于蛋白質(zhì)為高分子化合物，測試升溫采用慢速升溫過程，以提高測試準(zhǔn)確度。由表3可知，11S球蛋白在調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白中的質(zhì)量分?jǐn)?shù)對蛋白凝膠的熱特性有很大影響，當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)由60%提高到70%，其蛋白凝膠的熱變性溫度顯著提高（P＜0.05），當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%時(shí)，其熱變性溫度急劇下降，組間對比差異明顯（P＜0.05），商用蛋白的熱變性溫度稍低。蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性由變性溫度表征，變性溫度升高是由于蛋白質(zhì)凝膠中11S與7S的共價(jià)交聯(lián)，當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)很高時(shí)，調(diào)質(zhì)蛋白中的單體7S量減少，導(dǎo)致其交聯(lián)程度降低，從而表現(xiàn)出變性溫度開始下降，穩(wěn)定性降低。

表3 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶致調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠熱特性參數(shù)的顯著性分析Table3 Significance analysis of the effect of various glycinin contents on texture properties of TGase-induced SPI gels

與蛋白質(zhì)變性有關(guān)的熱焓變（ΔH），由于交聯(lián)蛋白質(zhì)分子之間氫鍵斷裂及非極性基團(tuán)更多的暴露需要更多的能量，其DSC曲線顯示為吸熱峰，隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)在調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白中的提高，ΔH先降低后升高，與變性溫度變化趨勢相對應(yīng)。在轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶誘導(dǎo)的蛋白凝膠中，由于交聯(lián)程度的提高，使得生成的蛋白結(jié)構(gòu)更為穩(wěn)定，當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到70%，凝膠的交聯(lián)反應(yīng)會破壞蛋白質(zhì)內(nèi)的非共價(jià)相互作用；因此導(dǎo)致ΔH降低，但交聯(lián)使得生成的結(jié)構(gòu)更為穩(wěn)定，不易發(fā)生變形，因此其變性溫度提高，也有可能使交聯(lián)度增加，蛋白質(zhì)變性的程度受到限制，導(dǎo)致變性溫度升高而ΔH降低；當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%時(shí)，由于7S球蛋白含量過低，限制了蛋白凝膠中的交聯(lián)程度，變性溫度降低而ΔH升高，ΔH相對高，其蛋白凝膠更易失去水分。商用蛋白的熱穩(wěn)定性低于60%的11S球蛋白與70%的11S球蛋白凝膠組，且ΔH高于其他組，其結(jié)合的水分更易損失。

2.5 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)變化

在掃描電子顯微鏡下觀察不同11S球蛋白含量的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶誘導(dǎo)大豆分離蛋白凝膠，如圖3所示，調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)有明顯差異，這與其中的11S球蛋白含量變化有關(guān)。從圖3A～C可以看出，在相同放大倍數(shù)下，隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的提高，凝膠的微觀結(jié)構(gòu)顯示出由聚集狀態(tài)到松散狀態(tài)的現(xiàn)象，當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)達(dá)到60%時(shí)，形成致密的微觀結(jié)構(gòu)，孔洞細(xì)密且均勻。11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為70%的大豆分離蛋白凝膠形成的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)較平整，孔洞變大且較均勻；11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為80%的大豆分離蛋白凝膠形成的孔洞繼續(xù)增大，網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)疏松，表面不平整。11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為60%凝膠形成的致密結(jié)構(gòu)可以束縛更多的游離水，進(jìn)而使得形成的凝膠具有較好的持水性與凝膠強(qiáng)度；這一結(jié)果與2.2、2.3、2.4節(jié)分析結(jié)果一致。圖3顯示的商用大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)有別與調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)，商用蛋白凝膠形成的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)孔洞不明顯，微觀結(jié)構(gòu)出現(xiàn)片狀層次。

圖3 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的微觀結(jié)構(gòu)（×5 000）Fig.3 Typical SEM images of TGase-induced SPI gels (× 5 000)

3 結(jié) 論

調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白中11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)變化，引起其蛋白凝膠的橫向弛豫時(shí)間T2、凝膠的質(zhì)構(gòu)特征、熱力學(xué)特性及微觀結(jié)構(gòu)發(fā)生顯著變化。11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)由60%提高到80%時(shí)，蛋白凝膠的橫向弛豫時(shí)間先縮短后延長；凝膠的硬度、黏性、咀嚼性3 項(xiàng)指標(biāo)值均有不同程度的降低，黏度、彈性、內(nèi)聚力及彈性變化不明顯；蛋白凝膠的熱穩(wěn)定性先提高后降低，70%的11S球蛋白蛋白凝膠ΔH最低，凝膠中水分不易失去；11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別為60%與70%的大豆分離蛋白凝膠形成的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)表面較平整，孔洞較小且相對均勻；綜上，11S球蛋白在大豆分離蛋白中所占的質(zhì)量分?jǐn)?shù)并不是越高越好，結(jié)果表明，11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)在60%～70%區(qū)間，獲得的各項(xiàng)指標(biāo)較好。

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