陳文亮，蘇米亞，賈宏信，齊曉彥

（光明乳業(yè)股份有限公司，乳業(yè)生物技術(shù)國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，上海 200436）

α-乳白蛋白是乳清蛋白中的一種，主要存在于哺乳動(dòng)物的乳汁中，在牛乳中占總蛋白質(zhì)的2%～3%，在母乳中占總蛋白質(zhì)的20%～25%[1]，是母乳中一種非常重要的營養(yǎng)物質(zhì)，對嬰兒的生長發(fā)育極為重要。母乳是嬰兒天然的理想食品，0～6 個(gè)月嬰兒應(yīng)采用純母乳喂養(yǎng)。在母乳不足或無母乳時(shí)可食用嬰兒配方乳粉，以滿足嬰兒生長發(fā)育所需的能量和營養(yǎng)需求。不當(dāng)?shù)奈桂B(yǎng)方式將會(huì)導(dǎo)致嬰兒營養(yǎng)不良和發(fā)育障礙，合理的膳食能夠預(yù)防營養(yǎng)不良和早期發(fā)育遲滯[2]。近年來的許多研究發(fā)現(xiàn)，α-乳白蛋白具有極高的營養(yǎng)價(jià)值和多種多樣的生物學(xué)功能。將α-乳白蛋白有效、合理地應(yīng)用于嬰兒配方乳粉中，可以模擬母乳的蛋白質(zhì)組成，更好地滿足嬰兒對蛋白質(zhì)的需求。本文論述了α-乳白蛋白的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)、α-乳白蛋白的各種功能特性及其在嬰幼兒配方乳粉中的應(yīng)用，為嬰兒配方乳粉研究提供參考。

1 α-乳白蛋白的結(jié)構(gòu)

1.1 α-乳白蛋白的氨基酸組成

α-乳白蛋白是一種結(jié)構(gòu)緊密的鈣結(jié)合球蛋白，分子質(zhì)量約為14 200 Da，等電點(diǎn)在4.0～5.0之間[3]。大多數(shù)哺乳動(dòng)物乳中的α-乳白蛋白都是由123 個(gè)氨基酸殘基和4 個(gè)二硫鍵組成的單鏈氨基酸，其中包括人、牛、豬、羊等，只有少數(shù)例外，例如，兔α-乳白蛋白只有122 個(gè)氨基酸殘基，小鼠α-乳白蛋白有144 個(gè)氨基酸殘基。

表 1 牛乳與母乳α-乳白蛋白的氨基酸組成Table 1 Amino acid composition of α-LA in in cow’s milk and breast milk

α-乳白蛋白富含人體必需氨基酸[4]。由表1可知，牛乳與母乳α-乳白蛋白的氨基酸組成中，苯丙氨酸、蘇氨酸、賴氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、甘氨酸及酪氨酸8 種氨基酸的含量相同，而異亮氨酸、蛋氨酸、纈氨酸及丙氨酸4 種氨基酸的含量差異較大。

不同哺乳動(dòng)物α-乳白蛋白的氨基酸序列差異隨物種親緣性降低而增加，例如，牛乳α-乳白蛋白與羊乳α-乳白蛋白有94%一致性，牛乳α-乳白蛋白與母乳α-乳白蛋白的氨基酸序列有76%一致性（相同序列），還有6%的序列是相似的。因此，牛乳α-乳白蛋白與母乳α-乳白蛋白的組成非常接近。牛乳與母乳α-乳白蛋白的氨基酸序列對比如圖1所示。

Acharya[6]、Qasba[7]等研究發(fā)現(xiàn)，對α-乳白蛋白基因序列進(jìn)行比較，顯示出其與溶菌酶具有高度相似性，特別是與Ca2＋結(jié)合后的C-溶菌酶。因此，α-乳白蛋白很有可能是由C-溶菌酶發(fā)生基因突變而進(jìn)化形成的。溶菌酶是抗菌酶，能夠使細(xì)胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽，導(dǎo)致細(xì)胞壁破裂而使細(xì)菌溶解，但α-乳白蛋白的溶菌酶活性卻很低，僅為雞卵清溶菌酶活性的10-6[8]。因此，溶菌酶與α-乳白蛋白功能性的高度差異與二者的氨基酸序列高度相似性形成明顯反差。

1.2 α-乳白蛋白的立體結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)的生物活性不僅與其分子組成有關(guān)，還與其分子結(jié)構(gòu)和分子內(nèi)遷移率有關(guān)。蛋白質(zhì)的三維立體結(jié)構(gòu)可以提供準(zhǔn)確的立體化學(xué)信息，并闡述其功能及機(jī)理。蛋白質(zhì)能夠通過與底物、配體結(jié)合，或者與其他蛋白質(zhì)相互作用改變其結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)本身也不是一成不變的，呈現(xiàn)出較大的結(jié)構(gòu)流動(dòng)性，并已在α-乳白蛋白的X射線結(jié)構(gòu)中得到驗(yàn)證[9]。

α-乳白蛋白的三維結(jié)構(gòu)也與溶菌酶很相似[8]。天然狀態(tài)的α-乳白蛋白結(jié)構(gòu)主要依靠4 個(gè)二硫鍵和1 個(gè)Ca2＋來維持，其整個(gè)三維結(jié)構(gòu)可以分為2 個(gè)結(jié)構(gòu)域：其中一個(gè)結(jié)構(gòu)域富含α-螺旋，是不連續(xù)的，由N端和C端的部分氨基酸片段構(gòu)成，2 個(gè)二硫鍵將其連接在一起；另一個(gè)結(jié)構(gòu)域中β-折疊含量較高，含有2 個(gè)β-折疊、1 個(gè)短的α-螺旋、1 個(gè)Ca2＋結(jié)合位點(diǎn)以及一些連續(xù)的環(huán)形區(qū)域，該結(jié)構(gòu)域有2 個(gè)連續(xù)的二硫鍵。Kraulis[10]研究發(fā)現(xiàn)，母乳α-乳白蛋白分子含有5 個(gè)螺旋區(qū)域，分別是氨基酸殘基4～16、22～33、76～80、85～98和100～104。N端附近的螺旋在氨基酸殘基12處彎曲，并使氨基酸殘基12～16處的螺旋扭曲變形。氨基酸殘基1～3和36～38分別形成短的β-折疊結(jié)構(gòu)。3 個(gè)β股（β-strand）殘基區(qū)域（40～43、47～51和54～58）形成片狀結(jié)構(gòu)。母乳α-乳白蛋白分子存在3 種類型的轉(zhuǎn)向結(jié)構(gòu)：Ⅰ型為氨基酸殘基51～54、66～69和71～74；Ⅱ型為氨基酸殘基15～18和17～20；Ⅲ型為氨基酸殘基18～21、34～37和105～108。Ca2＋被束縛在環(huán)形區(qū)域內(nèi)，這個(gè)環(huán)形區(qū)域連接著2 個(gè)氨基酸殘基螺旋（76～80和85～98）（圖2）。

母乳中α-乳白蛋白的低溫形態(tài)是一種含2 個(gè)H2O的結(jié)晶結(jié)構(gòu)[11]。Lys79和Asp84上的2 個(gè)肽氧原子、Asp82、Asp87和Asp88上的3 個(gè)羧基氧原子和2 個(gè)水分子與Ca2＋結(jié)合，形成五角雙錐結(jié)構(gòu)（圖3），2 個(gè)肽基氧原子位于雙錐結(jié)構(gòu)的頂端。Ca2＋與α-乳白蛋白的高親和力結(jié)合有利于蛋白質(zhì)天然結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，并且這種結(jié)合是蛋白質(zhì)從還原變性狀態(tài)有效地生成具有正確二硫鍵的天然蛋白質(zhì)所必需的。

2 α-乳白蛋白的功能特性

2.1 營養(yǎng)作用

α-乳白蛋白富含人體必需的各種氨基酸，尤其是色氨酸、賴氨酸和半胱氨酸的相對含量較高。色氨酸是普通乳粉的限制性氨基酸，參與調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)的合成，有促進(jìn)骨髓T淋巴細(xì)胞前體分化為成熟T淋巴細(xì)胞的作用，因此色氨酸缺乏會(huì)導(dǎo)致體液免疫功能降低。同時(shí)色氨酸也是合成神經(jīng)介質(zhì)5-羥色胺的前體物質(zhì)，它能代謝成為褪黑激素。5-羥色胺和褪黑激素能引起許多神經(jīng)性效應(yīng)，有調(diào)節(jié)食欲和情緒的作用。5-羥色胺還有中和腎上腺素及去甲腎上腺素的作用，有促進(jìn)睡眠、抗抑郁、鎮(zhèn)痛、抗高血壓等功能，均與其中樞安定效應(yīng)有關(guān)。當(dāng)色氨酸代謝失調(diào)時(shí)，可引起神經(jīng)系統(tǒng)的功能障礙[12]。Markus等[13]研究發(fā)現(xiàn)，嬰兒的睡眠潛伏期也與色氨酸有關(guān)，增加色氨酸的攝入后，嬰兒的安靜睡眠期和睡眠潛伏期的時(shí)間都得到明顯改善。

賴氨酸是谷類食物的限制性氨基酸，不能在人體內(nèi)合成，需從食物中補(bǔ)充。賴氨酸不僅參與機(jī)體蛋白質(zhì)的合成，而且還是肉堿合成的前體物質(zhì)，參與脂肪在體內(nèi)的β-氧化過程。賴氨酸攝入不足時(shí)，會(huì)使體內(nèi)蛋白質(zhì)合成不足、甘油三酯在內(nèi)臟器官沉積過多，從而導(dǎo)致生長發(fā)育遲緩、免疫力下降、脂肪肝等健康問題[14]。半胱氨酸是谷胱甘肽的組成成分，而谷胱甘肽則是新生兒機(jī)體抗氧化系統(tǒng)的重要部分，具有抗炎癥作用。新生嬰兒不能合成足夠量的半胱氨酸，雖然可以從蛋氨酸中產(chǎn)生半胱氨酸，但同時(shí)會(huì)產(chǎn)生對中樞神經(jīng)有害的胱氨酸。半胱氨酸還是合成?；撬岬那绑w物質(zhì)，在嬰幼兒神經(jīng)系統(tǒng)的生長發(fā)育過程中起重要作用。當(dāng)嬰兒能夠獲得充足的α-乳白蛋白時(shí)，就可以保證足夠的半胱氨酸攝入，同時(shí)蛋氨酸的水平又能保持最低[15]。

2.2 調(diào)節(jié)乳糖合成及乳汁分泌

α-乳白蛋白是一種調(diào)節(jié)乳糖合成的蛋白質(zhì)，存在于幾乎所有哺乳動(dòng)物的乳汁中[7]。在泌乳過程中，乳糖的合成涉及乳糖合成酶系的活性。β-1,4-半乳糖基轉(zhuǎn)移酶雖然能單獨(dú)催化乳糖合成，但是效力極差，這是由于其結(jié)合葡萄糖的能力很弱。α-乳白蛋白可以增加β-1,4-半乳糖基轉(zhuǎn)移酶結(jié)合葡萄糖的特異性及親和力，α-乳白蛋白與β-1,4-半乳糖基轉(zhuǎn)移酶結(jié)合后形成酶復(fù)合體，α-乳白蛋白形成酶復(fù)合體的調(diào)節(jié)亞基異質(zhì)二聚體，而β-1,4-半乳糖基轉(zhuǎn)移酶則形成催化組分。在乳腺細(xì)胞內(nèi)，酶復(fù)合體使乳糖合成酶將半乳糖從尿嘧啶核苷二磷酸-半乳糖轉(zhuǎn)移到葡萄糖，從而產(chǎn)生乳糖。同時(shí)，母體血液循環(huán)中的體液在乳糖形成后的滲透壓作用下得以進(jìn)入乳腺，從而形成乳汁中的含水組分。乳糖合成過程完成之后，α-乳白蛋白將從酶復(fù)合體中游離出來，進(jìn)入乳汁，成為乳汁中的一種生物活性蛋白成分。

2.3 金屬離子結(jié)合作用

α-乳白蛋白是唯一能與Ca2＋結(jié)合的乳清蛋白成分，是一種鈣載體，但母乳中只有非常少量的Ca2＋是與α-乳白蛋白結(jié)合的，α-乳白蛋白可能通過產(chǎn)生多肽促進(jìn)二價(jià)陽離子的吸收[16]。與Ca2＋結(jié)合對α-乳白蛋白的穩(wěn)定性和結(jié)構(gòu)具有非常大的影響，能夠改變α-乳白蛋白的構(gòu)象、抗體結(jié)合能力以及消化特性等[17]，結(jié)合了Ca2＋的α-乳白蛋白熱變性溫度升高?？梢酝ㄟ^螯合劑長時(shí)間處理或低pH值條件等方法除去Ca2＋，但會(huì)破壞α-乳白蛋白的結(jié)構(gòu)并導(dǎo)致其穩(wěn)定性大幅降低。在低pH值條件下，H＋可以和Ca2＋競爭，與羧基氧結(jié)合，Ca2＋被除去后，α-乳白蛋白的結(jié)構(gòu)處于典型的熔球狀態(tài)，這種熔球構(gòu)象是介于天然構(gòu)象與無規(guī)則卷曲之間的一種致密的三級結(jié)構(gòu)。因此，α-乳白蛋白是研究蛋白質(zhì)折疊問題的良好素材[6]。

α-乳白蛋白能與Zn2＋結(jié)合。Permyakov等[18]以嬰幼猴為研究對象，發(fā)現(xiàn)α-乳白蛋白能改善鋅元素的吸收，α-乳白蛋白的結(jié)構(gòu)中存在幾個(gè)Zn2＋結(jié)合位點(diǎn)[19]。α-乳白蛋白結(jié)構(gòu)中的Ca2＋結(jié)合位點(diǎn)被Zn2＋結(jié)合后會(huì)使α-乳白蛋白結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性降低。α-乳白蛋白充足時(shí)，血液中鋅元素的水平與放射性同位素的吸收水平均有所增加。由于鋅元素能增強(qiáng)體液及細(xì)胞的免疫功能以及吞噬細(xì)胞的吞噬能力，當(dāng)鋅元素缺乏時(shí)，會(huì)使免疫功能受損，易患各種感染性疾病，如腹瀉、呼吸道感染、哮喘等[20]。因此，α-乳白蛋白也與鋅元素相關(guān)的免疫調(diào)節(jié)功能有關(guān)。

除了能與Ca2＋和Zn2＋結(jié)合外，α-乳白蛋白還可以結(jié)合一些其他的金屬陽離子，例如Mg2＋、Mn2＋、Cu2＋、Hg2＋、Pb2＋、Na＋及K＋等[21-23]，其中Mn2＋與α-乳白蛋白的結(jié)合在調(diào)控乳糖合成的過程中起到重要作用。上述金屬離子與α-乳白蛋白的結(jié)合能力不如Ca2＋，它們的結(jié)合位點(diǎn)雖然與Ca2＋結(jié)合位點(diǎn)不一致，但也與Ca2＋存在一定的競爭關(guān)系。大多數(shù)金屬離子與α-乳白蛋白結(jié)合后，其穩(wěn)定性提高。但是結(jié)合了Ca2＋的α-乳白蛋白如果再與Zn2＋結(jié)合，則會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)的積聚及對蛋白水解酶敏感性的增加，使其穩(wěn)定性降低，而在高濃度Zn2＋條件下，結(jié)合了Ca2＋的α-乳白蛋白在室溫時(shí)就會(huì)發(fā)生變性[24]。α-乳白蛋白與金屬離子結(jié)合后，與膜、蛋白質(zhì)、多肽以及低分子質(zhì)量底物和產(chǎn)物的相互作用會(huì)產(chǎn)生一些新的功能特性，并且受到金屬離子結(jié)合的調(diào)控[19]。

2.4 抗菌、抗腫瘤及益生元作用

多項(xiàng)研究表明，α-乳白蛋白在一些特定條件下具有殺菌、抗菌以及調(diào)節(jié)腸道菌群的益生元作用等活性。Cawthern等[25]的研究證明，天然狀態(tài)的α-乳白蛋白在C18：1脂肪酸存在的條件下具有殺菌活性。Pelligrini等[26]研究發(fā)現(xiàn)，α-乳白蛋白在經(jīng)過胰蛋白酶和糜蛋白酶水解后，產(chǎn)生3 種具有殺菌特性的多肽片段，并且它們屬于廣譜殺菌劑，對絕大多數(shù)革蘭氏陽性菌起作用。Hakansson等[27]研究發(fā)現(xiàn)，α-乳白蛋白的一種異構(gòu)體對肺炎鏈球菌具有殺菌作用。這些研究表明，α-乳白蛋白具有一定的抗菌作用。

Swenson等[28]研究發(fā)現(xiàn)，α-乳白蛋白的一些折疊異構(gòu)體不僅具有殺菌活性，而且還有誘導(dǎo)腫瘤細(xì)胞凋亡的作用。α-乳白蛋白在參與誘導(dǎo)細(xì)胞凋亡的過程中，會(huì)形成一種由α-乳白蛋白和油酸組成的復(fù)合體結(jié)構(gòu)HAMLET（humanα-lactalbumin made lethal to tumor cells）[29]。HAMLET對正常的健康細(xì)胞沒有殺傷作用，但可以通過類似凋亡的機(jī)制殺死腫瘤細(xì)胞。HAMLET與腫瘤細(xì)胞表面結(jié)合后陷入細(xì)胞質(zhì)中，并穿過細(xì)胞質(zhì)到達(dá)細(xì)胞核，引起染色體斷裂及DNA片段化，并最終導(dǎo)致腫瘤細(xì)胞死亡[30]。在這個(gè)過程中，油酸參與其中并起到重要作用。目前，α-乳白蛋白在抗癌方面的研究已經(jīng)成為關(guān)注焦點(diǎn)。

Brück等[31]以6 周的健康足月嬰兒為對象，研究添加α-乳白蛋白的配方乳粉、標(biāo)準(zhǔn)配方乳粉及母乳對腸道菌群的影響差異。結(jié)果表明，富含α-乳白蛋白的嬰兒配方乳粉與母乳喂養(yǎng)類似，均對嬰兒的腸道雙歧桿菌具有增殖作用，因此α-乳白蛋白發(fā)揮了類似雙歧桿菌益生元的作用。

3 α-乳白蛋白在嬰兒配方乳粉中的應(yīng)用

母乳是嬰兒配方乳粉進(jìn)行配方設(shè)計(jì)時(shí)的唯一標(biāo)準(zhǔn)，這是醫(yī)學(xué)界和營養(yǎng)界的廣泛共識，不同國家的嬰兒配方乳粉會(huì)按照當(dāng)?shù)啬溉榈臓I養(yǎng)結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)進(jìn)行研發(fā)。蛋白質(zhì)的母乳化是嬰兒配方乳粉模擬母乳研究的重要組成部分。α-乳白蛋白作為母乳蛋白質(zhì)中的重要組分，在嬰兒配方乳粉的蛋白質(zhì)母乳化方面發(fā)揮著重要作用。提高嬰兒配方乳粉中的α-乳白蛋白比例可以使其蛋白質(zhì)組成及氨基酸比例均接近母乳水平。

多項(xiàng)研究表明，富含α-乳白蛋白的嬰兒配方乳粉提高了蛋白質(zhì)的利用率，減少了嬰兒胃腸道不適的發(fā)生率，可以有效降低嬰兒的腎臟負(fù)擔(dān)。Jean-Christophe等[32]進(jìn)行高α-乳白蛋白、低總蛋白含量的嬰兒配方乳粉（α-乳白蛋白含量3.0 g/L、總蛋白含量14.0 g/L）喂養(yǎng)實(shí)驗(yàn)，結(jié)果表明，喂養(yǎng)6 個(gè)月時(shí)，高α-乳白蛋白、低總蛋白含量配方乳粉實(shí)驗(yàn)組與對照組（α-乳白蛋白含量0.0 g/L、總蛋白含量15.0 g/L）喂養(yǎng)嬰兒的體格發(fā)育指標(biāo)無差異，且與對照組相比，實(shí)驗(yàn)組喂養(yǎng)嬰兒出現(xiàn)哭泣、煩躁的情況較少，安靜時(shí)間更長。Davis等[33]進(jìn)行了類似的喂養(yǎng)實(shí)驗(yàn)，對照組喂養(yǎng)標(biāo)準(zhǔn)配方乳粉（α-乳白蛋白含量1.3 g/L、總蛋白含量15.0 g/L），在初始階段至實(shí)驗(yàn)結(jié)束時(shí)的整個(gè)階段里，對照組喂養(yǎng)嬰兒的胃腸道不適發(fā)生率均較高，而與對照組喂養(yǎng)相比，實(shí)驗(yàn)組配方乳粉（α-乳白蛋白含量2.2 g/L、總蛋白含量14.0 g/L）喂養(yǎng)嬰兒的胃腸道不適發(fā)生率較低，且更接近母乳喂養(yǎng)組。Trabulsi等[34]也進(jìn)行了一項(xiàng)高α-乳白蛋白、低總蛋白含量的嬰兒配方乳粉臨床喂養(yǎng)實(shí)驗(yàn)，結(jié)果表明，接受高α-乳白蛋白、低總蛋白含量配方乳粉喂養(yǎng)后，嬰兒的血清色氨酸水平不低于母乳喂養(yǎng)嬰兒。Lien等[35]進(jìn)行了一項(xiàng)以134 名初生、人工喂養(yǎng)嬰兒為實(shí)驗(yàn)對象的隨機(jī)對照臨床研究，結(jié)果表明，高α-乳白蛋白、低總蛋白含量的嬰兒配方乳粉（α-乳白蛋白含量2.2 g/L、總蛋白含量14.0 g/L）喂養(yǎng)嬰兒的血尿素氮和血肌酐指標(biāo)均低于標(biāo)準(zhǔn)配方（α-乳白蛋白含量0.0 g/L、總蛋白含量15.0 g/L）組喂養(yǎng)嬰兒。血尿素氮和血肌酐指標(biāo)反映了腎臟的負(fù)擔(dān)大小。嬰兒的腎臟器官發(fā)育還不成熟，蛋白質(zhì)分解代謝能力還較低，因此超量的蛋白質(zhì)會(huì)增加?jì)雰旱哪I臟負(fù)擔(dān)。

上述研究結(jié)果說明，通過提高α-乳白蛋白的含量可以將傳統(tǒng)嬰兒配方乳粉中的總蛋白含量降低，改善嬰兒配方乳粉的胃腸道耐受性，能更好地滿足嬰兒對蛋白質(zhì)的需求，喂養(yǎng)效果更接近母乳喂養(yǎng)。這為嬰兒配方乳粉的蛋白質(zhì)母乳化研究提供了方向。國家法規(guī)的修訂也反映了降低嬰兒配方乳粉中的蛋白質(zhì)含量這一變化，在GB 10765—2010《食品安全國家標(biāo)準(zhǔn) 嬰兒配方食品》[36]中，蛋白質(zhì)指標(biāo)范圍為0.45～0.70 g/100 kJ，而在最新發(fā)布的《食品安全國家標(biāo)準(zhǔn) 嬰兒配方食品（征求意見稿）》中，擬將蛋白質(zhì)指標(biāo)范圍降低。

目前，嬰兒配方乳粉中α-乳白蛋白的母乳化僅將牛乳α-乳白蛋白強(qiáng)化至母乳水平，其結(jié)構(gòu)及功能與母乳α-乳白蛋白還存在差異。同時(shí)，α-乳白蛋白在一定的熱處理?xiàng)l件下會(huì)發(fā)生不同程度的熱聚合，影響其生物活性[37]。因此。α-乳白蛋白的母乳化還需進(jìn)一步深入研究。值得注意的是，α-乳白蛋白不能作為嬰兒配方乳粉唯一的蛋白質(zhì)來源，α-乳白蛋白中也有部分氨基酸（如精氨酸）含量較低，在對蛋白質(zhì)組分進(jìn)行配方設(shè)計(jì)時(shí)應(yīng)注意各氨基酸的合理平衡。因此，α-乳白蛋白的母乳化只是嬰兒配方乳粉蛋白質(zhì)母乳化的一個(gè)方面，除此之外，還應(yīng)該同時(shí)進(jìn)行其他蛋白質(zhì)組分的母乳化。隨著人們對母乳中各種蛋白質(zhì)組分的進(jìn)一步認(rèn)識以及乳品加工技術(shù)的發(fā)展，未來嬰兒配方乳粉的蛋白質(zhì)組成也將更接近母乳，更能夠滿足嬰兒生長發(fā)育的需要。