童今柱 婁鵬祥 吳曉齡

摘要 [目的]探究肌原纖維蛋白結構變化與鴨肉品質的關系。[方法]采用水浴、微波、紅外3種加熱方式處理鴨肉，并對鴨肉肌原纖維蛋白的結構性質（羰基含量、巰基含量、二級結構）以及鴨肉品質指標（pH、顏色、持水性、質構）進行測定。[結果]隨著溫度的升高，硬度、白度值（L*）、羰基值、無規(guī)卷曲呈顯著上升的趨勢（P<0.05），紅度值（a*）、持水力、蛋白質二級結構（α螺旋）呈顯著下降的趨勢（P<0.05）；硬度與α螺旋呈現(xiàn)極顯著負相關（P<0.01），彈性與無規(guī)卷曲呈正相關（P<0.01），L*值與持水力呈負相關（P<0.01），a*值與羰基值呈負相關（P<0.01）。[結論]鴨肉肌原纖維蛋白結構變化對鴨肉品質產生明顯的影響，表現(xiàn)在肌原纖維二級結構變化即α螺旋下降、無規(guī)卷曲上升導致鴨肉硬度和彈性上升，羰基值上升導致a*上升。

關鍵詞 鴨肉；肌原纖維蛋白；結構性質；品質；相關性

中圖分類號 TS251.5+5 文獻標識碼 A

文章編號 0517-6611（2019）08-0162-06

doi：10.3969/j.issn.0517-6611.2019.08.043

Abstract [Objective] The research aimed to explore the relationship between the structural changes of myofibrillar protein and the quality of duck meat.[Method]Duck meat was treated with water bath，microwave and infrared.The structural properties of muscle fibrillar protein （carbonyl content，sulfhydryl content，secondary structure） and the quality index of duck meat （pH，color，water holding capacity，texture） were studied.[Result]The hardness，L*，carbonyl value，random crimp showed a significant upward trend with the increase of temperature （P<0.05）， and the a*，water holding capacity and αhelix decreased significantly （P<0.05）.Hardness was negatively correlated with αhelix （P<0.01）， elasticity was positively correlated with random crimp （P<0.01），L* was negatively correlated with hydraulic capacity （P<0.01）， and a* was negatively correlated with carbonyl value （P<0.01）.[Conclusion]The structural changes of myofibrillar protein in duck meat has a significant effect on the quality of duck meat.The change of secondary structure of myofibrils，namely，the decrease of αhelix and the increase of random coil resulted in the increase of hardness and elasticity of duck meat.The increase of carbonyl value leads to the increase of a*.

Key words Duck meat；Myofibrillar protein；Structure properties；Quality；Relevance

鴨肉具有低脂肪、低膽固醇和高蛋白等優(yōu)點，深受消費者歡迎[1]。鴨肉的色澤、嫩度和保水力是消費者最為關注的品質指標，了解影響鴨肉品質發(fā)展的因素，可以為改善鴨肉品質提供理論指導[2]。蛋白質是機體必不可少的組成元素，對肉制品的風味、口感和營養(yǎng)起到調控作用[3]。肌原纖維蛋白是鴨肉中含量最高的蛋白質，在鴨肉加工過程中蛋白質易發(fā)生降解，結構變化導致其功能特性和理化特性受到影響，使肉的品質發(fā)生變化。

蒸煮加熱是食品工業(yè)中最常見的熟化方式。蒸煮加熱存在耗費時間長、加熱不均勻的問題，規(guī)模化生產會降低肉制品的口感和品相，微波和紅外加熱相對水浴加熱避免了可溶性物質溶入水中，減少營養(yǎng)成分的損失，加工過程無廢水產生利于環(huán)保，因此微波和紅外加熱技術的應用前景廣闊。周琪[4]研究表明微波加熱可以顯著改善牛肉的硬度和彈性等質構指標，而且確定微波煮制牛肉最佳條件為煮制中心溫度為65 ℃、微波功率80%、微波時間120 s；黃鳴等[5]研究了微波和紅外這2種加熱技術各自的特征、加熱原理以及在食品加工過程中的應用。

近年來，鴨肉肌原纖維蛋白的研究多集中在蛋白質功能性質變化對肉品質的影響，例如蛋白質的凝膠特性、乳化性等，蛋白質的結構變化與肉品質之間的關系研究相對缺乏。筆者從蛋白質結構的角度出發(fā)，對比研究水浴、微波和紅外3種加熱方式對鴨肉肌原纖維蛋白結構的影響，并探究結構變化與鴨肉品質變化之間的聯(lián)系。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

櫻桃谷鴨鴨胸肉購于合肥家樂福超市；氯化鈉、磷酸氫二鈉、磷酸二氫鈉、Tris-甘氨酸、三氯乙酸、2，4-二硝基苯肼、乙醇、乙酸乙酯，均為分析純，上海蘇懿化學試劑有限公司；乙二醇二乙醚二胺四乙酸（glycol-bis-（2-aminoethylether）-N，N，N′，N′-tetr，EGTA）、乙

二胺四乙酸（Ethylene Diamine Tetraacetic Acid，EDTA）、二硫代二硝基苯甲酸（5，5'-dithiobis-（2-nitrobenzoic acid），DTNB）、鹽酸胍，均為分析純，阿拉丁試劑有限公司。

1.2 儀器與設備

YB型系列電子天平，上海安亭科學儀器廠；WP800TL23-K3 型微波爐，格蘭仕微波爐電器有限公司；YZB/京0558-2003DYC系列電泳槽，北京市六一儀器；TA-XTplus型物性測試儀，英國Stable公司；CT15RT型離心機，上海天美生化儀器設備工程有限公司等。

1.3 試驗方法

1.3.1 樣品的制備。

參考 Khan等[6]的方法，將鴨肉用蒸餾水將表面血漬洗凈。再剔除鴨胸肉表面脂肪和筋膜，分切為4.0 cm×4.0 cm×6.0 cm大小并進行編號稱重，放入蒸煮袋中真空包裝。參考張帆[7]的方法，采用3種加熱方式處理鴨肉：

①微波加熱組，微波爐火力設為低火、中低火、中火、中高火，加熱1 min；

②水浴加熱組，水浴鍋溫度設為60、70、80、90 ℃，加熱10 min；

③紅外加熱組，紅外干燥箱溫度設為60、70、80、90 ℃，加熱10 min。

以未處理組（25 ℃）作為對照。加熱結束后冷卻，剔除表面由于失水過多帶來差異，然后對各指標進行測定，每個取樣點處均做3次平行。

1.3.2 鴨肉品質的測定。

1.3.2.1

pH測定。參考Toldr等[8]的方法，將處理好的肉樣剁碎，取2 g置于50 mL小燒杯中加18 mL蒸餾水，5 000 r/min勻漿1 min，用PHS-25B型數(shù)字酸度計測其pH。

1.3.2.2 顏色測定。參考Sharifzadeh等[9]的方法，使用色差儀來測定鴨肉白度值（L*）、紅度值（a*）、黃度值（b*）。

1.3.2.3 持水性的測定。參考李學鵬等[10]的方法，將鴨肉（約5 g，精確記重W0）放在50 mL離心管中，離心管底部放入紗布，在4 000 r/min、4 ℃下離心10 min后記重（W1），持水率由公式WHC=（W0-W1）/W0×100%計算得到。

1.3.2.4 物性的測定。參考Larsen等[11]的方法，采用物性儀測定（硬度、剪切力、咀嚼度、黏度、彈性等），儀器參數(shù)：P36R探頭；測試前速率3 mm/s；測試速率3 mm/s；測試后速率10 mm/s；測定間隔時間5 s；壓縮比15%。

1.3.3 肌原纖維蛋白的提取。

參考Xiong等[12]的方法并稍作修改。將處理好的肉樣剔除表面后絞碎，取10 g放入燒杯中，加4倍體積冰的分離緩沖液A（0.1 mol/L NaC1、2 mmol/L MgCl2·6H2O、l mmol/L EGTA、10 mmol/L Na2HPO4·12H2O、10 mmol/L NaH2PO4·2H2O，pH 7.0），采用勻漿機在0～4 ℃，10 000 r/min條件下勻漿20 s，重復3次。然后在4 ℃條件下，5 500 r/min離心10 min，去除上清，取沉淀，再加入分離緩沖液A液，用磁力攪拌器慢速混勻15 min，然后在4 ℃條件下，5 500 r/min離心10 min，棄去上清液，取沉淀。重復3次，制得粗蛋白。再加入4倍體積冰的分離緩沖液B（0.1 mol/L NaCl、10 mmol/L Na2HPO4·12H2O、10 mmol/L NaH2PO4·2H2O，pH 7.0），用磁力攪拌器慢速混勻15 min。再在4 ℃、5 500 r/min條件下離心10 min，去除上清，取沉淀，重復上述步驟2次，用紗布過濾，再離心1次，得到肌原纖維蛋白質，用雙縮脲試劑法測出蛋白質濃度。再用緩沖液C溶解（0.6 mol/L NaCl、10 mmol/L Na2HPO4·12H2O、10 mmol/L NaH2PO4·2H2O，pH 7.0）后備用。

1.3.4 肌原纖維蛋白結構測定。

1.3.4.1 巰基的測定。巰基的含量與二硫鍵有關，反映蛋白質空間結構的穩(wěn)定性，測定方法參考Beveridge等[13]方法；將提取的肌原纖維蛋白加入5倍體積的緩沖溶液勻漿，取0.5 mL勻漿液溶于2.5 mL的Tris-甘氨酸-8 mol/L尿素緩沖液，漩渦振蕩，加入20 μL Ellman試劑（4 mg DTNB、1 mL的Tris-甘氨酸緩沖液、0.086 mol/L Tris、0.09 mol/L甘氨酸、4 mmol/L EDTA，pH 8.0），將懸濁液置于室溫（25 ℃±1 ℃）下保溫1 h，10 000 r/min離心15 min，測定412 nm處吸光值（A412），以牛血清白蛋白為標準，280 nm測定相應蛋白質含量。計算公式如下：

CSH=73.53A412/C

其中73.53=106/（1.36×104），1.36×104為摩爾消光系數(shù)；CSH為巰基濃度（μmol/g）；C為樣品的蛋白質濃度（mg/mL）。

1.3.4.2

羰基的測定。羰基值反映蛋白質被氧化的程度，測定方法按照Oliver等[14]方法；取1 mL蛋白液與50 mL離心管中，加入4 mL 10 mmol/L的2，4 -二硝基苯肼和2 mol/L鹽酸的混合溶液，同時做空白，25 ℃反應1 h，然后各加入5 mL 20%三氯乙酸混合后4 ℃ 11 000 r/min離心5 min，棄上清，沉淀用2 mL體積1∶1的乙醇-乙酸乙酯溶液洗滌數(shù)次，然后加2 mL 6 mol/L pH為2.3的鹽酸胍，37 ℃保溫30 min后370 nm測吸光度，計算羰基含量的摩爾吸光數(shù)為22 000 cm2/mol。

1.3.4.3 二級結構測定方法。采用傅里葉光譜法進行測定，參考葉鋒等[15]的測定方法。

1.4 統(tǒng)計分析

運用SPSS 19.0統(tǒng)計軟件對所得數(shù)據(jù)進行相關性分析，運用PeakFit軟件對圖譜進行分析。

2 結果與分析

2.1 肌原纖維蛋白二級結構的變化

由于酰胺Ⅰ帶是靠C=O的伸縮振動，因此酰胺Ⅰ帶的特征吸收峰為1 700～1 600 cm-1，而吸收峰位置又受到C=O和NH之間的氫鍵性質的影響[16]，因此常被用于分析蛋白質的二級結構。從不同加熱條件下鴨肉肌原纖維蛋白紅外原始圖譜（圖1）可看出，不同的加熱方式和溫度使得吸光度發(fā)生變化，說明蛋白質的二級結構產生變化；水浴條件下隨著溫度的升高，酰胺Ⅰ帶吸收峰由1 662.10 cm-1移動至1 654.20 cm-1，這是α螺旋特征吸收峰，同樣微波組和紅外組也是隨著溫度升高，酰胺Ⅰ帶吸收峰分別從1 662.10 cm-1移動至1 654.77和1 654.81 cm-1，為了更好地分辨肌原纖維蛋白酰胺Ⅰ帶的差異，對其進行二階求導，小肩峰和重疊峰被分離開來，再經過計算峰面積即為α螺旋、β折疊、β轉角、無規(guī)卷曲的比例，詳見表1。

對不同加熱方式處理后的肌原纖維蛋白傅里葉光譜圖進行基線校正，再用軟件進行求二階導數(shù)和去卷積，去除不需要的子峰，并用Peakfit擬合多次使殘差最小。根據(jù)峰面積計算各二級結構的比率。各子峰與二級結構對應關系為：1 615～1 637 cm-1為β折疊；1 637～1 645 cm-1為無規(guī)卷曲；1 646～1 661 cm-1為蛋白質二級結構（α螺旋）；1 660～1 695 cm-1為β轉角。由表1可知，未處理蛋白以β折疊為主，占蛋白質二級結構總量的38.292%，其他分別為α螺旋34.814%、β轉角19.934%和無規(guī)卷曲6.959%；而且隨著溫度的升高，α螺旋整體呈現(xiàn)顯著下降的趨勢（P<0.01），紅外和微波組的β折疊呈現(xiàn)上升的趨勢，水浴組的β轉角和無規(guī)卷曲呈現(xiàn)上升的趨勢（P<0.01），說明加熱使得蛋白質的氫鍵作用力減弱，導致蛋白質的結構由有序向無序轉變，這與郭麗萍等[17]研究超高壓結合熱處理對豬肉蛋白質相互作用力及結構的影響結果一致；此外水浴加熱相對于微波和紅外加熱對肌原纖維蛋白的二級結構影響存在顯著差別。

2.2 肌原纖維蛋白羰基值的變化

羰基的含量是反映蛋白質被氧化程度的重要指標之一。由圖2可知，隨著加熱溫度的上升，羰基值都呈現(xiàn)上升的趨勢，當溫度低于70 ℃時，紅外組的羰基值明顯高于水浴和微波加熱組（P<0.05），當溫度高于70 ℃時，水浴加熱的羰基值明顯高于紅外和微波加熱組（P<0.05），且紅外和水浴加熱組的羰基值上升較為平緩，表明加熱溫度和方式對鴨肉肌原纖維蛋白羰基含量影響較大。在加熱過程中，鴨肉的肌原纖維蛋白質發(fā)生蛋白氧化反應，水浴加熱處理組的持續(xù)加熱時間比較長，更容易誘發(fā)肉中的脂肪氧化和蛋白羰基的形成，而微波和紅外加熱處理組由于升溫速度較快可能導致其脂肪氧化水平以及羰基氧化水平要弱于水浴處理組[18]。

2.3 肌原纖維蛋白巰基值的變化

由圖3可知，巰基含量隨著溫度的上升呈現(xiàn)出先下降后上升的趨勢，在60～80 ℃時相比對照組（25 ℃）巰基含量明顯下降（P<0.05），80～90 ℃又明顯上升（P<0.05），表明天然蛋白質中包埋有許多疏水基團和疏基，當溫度升高，巰基基團暴露，部分被空氣中的氧氣氧化，產生二硫鍵，導致巰基含量下降[19]，當溫度過高肌原纖維蛋白二級結構被破壞，二硫鍵斷裂，導致巰基含量上升。

2.4 鴨肉物性的變化

由圖4可知，鴨肉在經過3種不同加熱方式處理后，硬度都隨溫度上升而呈現(xiàn)增大的趨勢。微波和紅外加熱組在60 ℃時相比對照組（25 ℃）硬度差異不顯著，且紅外加熱組在60～90 ℃硬度增加不顯著；微波加熱組在60～70 ℃硬度增加顯著（P<0.05），70～90 ℃硬度增加不顯著；而水浴加熱組在60 ℃時相比對照組硬度明顯提高（P<0.05）且在60～90 ℃硬度增加顯著（P<0.05），說明加熱會使鴨肉硬度逐漸變大，可能是由于溫度升高導致鴨肉肌原纖維蛋白結構發(fā)生變化，蛋白質變性形成不可逆凝膠，這與蘇偉等[20]研究不同加熱溫度對三穗鴨肉品質的影響結果相一致；而不同加熱方式對鴨肉的硬度變化影響有明顯的差異，可能是由于加熱時熱能的傳遞方式不同導致的，水浴加熱組

是通過熱對流完成熱量的傳遞，而微波和紅外加熱組是通過熱輻射來完成熱量的傳遞；同時隨著溫度的升高，彈性整體呈現(xiàn)增大的趨勢，水浴組和微波組在60～80 ℃相比對照組呈現(xiàn)增大趨勢（P<0.05），在80～90 ℃趨于不變，這也許是由于隨著溫度的升高，肌原纖維蛋白形成凝膠，導致彈性增大后又趨于平衡，而紅外組60～80 ℃呈現(xiàn)減小的趨勢（P<0.05），80～90 ℃呈現(xiàn)增大的趨勢（P<0.05），這可能是由于紅外加熱，熱滲透慢導致凝膠形成遲緩。

2.5 鴨肉顏色的變化

由圖5可知，鴨肉的L*值呈現(xiàn)緩慢增長的趨勢，紅外加熱組在70～80 ℃增加相對顯著（P<0.05），水浴和微波加熱組在60～80 ℃增加顯著（P<0.05），在80～90 ℃都不顯著（P>0.05），加熱組L*值總體高于對照組且隨著溫度升高而升高，L*值與樣品的水分含量相關，隨著加熱時間的延長，鴨肉中的水分逐漸減少，使肉品的L*值升高[21]。b*值呈現(xiàn)先增大后減小的趨勢，70 ℃之后變化的沒有規(guī)律。a*值與鴨肉中肌紅蛋白的狀態(tài)有關，氧合肌紅蛋白為鮮紅色，而高鐵肌紅蛋白為褐色，隨著加熱時間的延長，樣品中的氧合肌紅蛋白含量增加，導致鴨肉的a*下降，后期由于鴨肉內部的肌紅蛋白與氧結合生成氧合肌紅蛋白，導致鴨肉a*上升[22]。

2.6 鴨肉pH的變化

由圖6可知，鴨肉的pH隨著溫度的升高整體呈現(xiàn)上升的趨勢，在60～70 ℃相對于對照組呈現(xiàn)顯著上升的趨勢（P<0.05），在70～90 ℃ pH增加不明顯，且紅外組相對于水浴和微波組呈現(xiàn)下降的趨勢，這可能是由于鴨在宰后體內乳酸的積累使得肌肉的pH下降，而加熱使得部分乳酸隨著水分流失，也許會造成pH的上升；此外，鴨肉經過加熱，蛋白質會變性，結構發(fā)生改變，游離氨基增多等可能會導致pH升高[10]，也可能因為熱處理導致蛋白質構象的變化，從而使蛋白質肽鏈中酸性基團受到包埋造成pH升高[23]；紅外組70 ℃后pH下降可能是因為紅外組相對于水浴和微波組水分流失少。

2.7 鴨肉持水力的變化

肉的嫩度和營養(yǎng)成分等食用品質與持水性緊密相關，同時持水性也決定著肉品的最終感官質量。由圖7可知，鴨肉經過不同加熱方式的處理后，相比對照組（25 ℃）持水力總體呈現(xiàn)下降趨勢，且水浴和微波組在60～70 ℃下降顯著（P<0.05），而紅外組在70～90 ℃下降顯著（P<0.05），這可能是在加熱過程中發(fā)生氧化，使得氨基酸側鏈基團和肽鍵被破壞，從而導致部分蛋白質通過共價交聯(lián)形成聚集體，這就會導致肌原纖維蛋白水合能力受到影響，使得一些結合水轉換成自由水而逸出[10]，且由于紅外相對于水浴和微波熱滲透慢導致水分流失的速度不同。

2.8 相關性分析

由表2可知，硬度與α螺旋含量呈現(xiàn)極顯著負相關（P<0.01）；彈性與無規(guī)卷曲含量呈現(xiàn)極顯著正相關（P<0.01），與羰基值和巰基值呈顯著正相關（P<0.05），與α螺旋呈顯著負相關（P<0.05），這可能是因為α螺旋結構相對有序，分子間的空隙較少，不能容納更多的水分，而轉化成無規(guī)卷曲時，分子間水分變多，因此彈性變大，硬度也上升；與羰基和巰基相關可能是由于加熱使得蛋白質巰基轉化成二硫鍵形成致密的蛋白質網(wǎng)絡結構使得彈性變大[24]；L*值與持水力呈現(xiàn)極顯著負相關（P<0.01），與α螺旋呈顯著負相關，與巰基值呈顯著正相關（P<0.05），這可能是因為隨著加熱時間的延長，蛋白質樣品中的水分逐漸減少，使鴨肉的L*值升高[21]，與α螺旋和巰基相關說明蛋白質二級結構或空間結構也影響著鴨肉的色澤；a*值與羰基值呈現(xiàn)極顯著負相關（P<0.01），肌肉食品中含有很多助氧化的亞鐵血紅素蛋白肌紅蛋白或者血紅蛋白也會引起蛋白氧化，肉品中肌紅蛋白和氧繼續(xù)作用生成氧化型肌紅蛋白時，肉呈現(xiàn)褐色，F(xiàn)e2+變?yōu)镕e3+隨后鴨肉的a*值下降，而Fe3+是肌肉蛋白氧化的起始因子，促進蛋白質發(fā)生氧化生成羰基[25]；持水力與羰基值呈顯著負相關，與α螺旋呈顯著正相關（P<0.05），可能是因為蛋白質氧化導致肌原纖維完整性被破壞，暴露出的內部基團使蛋白質聚集的可能性增大，蛋白質之間相互聚集，從而使持水性降低，羰基含量升高；羰基值和巰基值與α螺旋呈顯著負相關，與β轉角、無規(guī)卷曲呈正相關（P<0.05），β折疊、β轉角、無規(guī)卷曲之間也是呈正相關（P<0.01），說明加熱使得蛋白質結構從有序向無序轉變[26]。

3 結論

隨著溫度的升高，硬度、L*、羰基值、無規(guī)卷曲呈顯著上升的趨勢（P<0.05），a*、持水力、α螺旋呈顯著下降的趨勢（P<0.05），說明不同的加熱方式和溫度對肌原纖維蛋白結構和肉品質產生顯著的影響。微波和水浴加熱由于傳熱速度快，熱凝膠形成迅速，導致硬度和彈性迅速升高，且水分流

失較快，持水力下降迅速。相關性結果顯示，硬度與α螺旋呈極顯著的負相關（P<0.01），彈性與無規(guī)卷曲呈極顯著正相關（P<0.01），L*值與持水力呈極顯著負相關（P<0.01），a*值與羰基值呈極顯著負相關（P<0.01），說明鴨肉肌原纖維蛋白質二級結構在加熱過程中發(fā)生重排，螺旋結構減少，無序結構增多，分子間能容納更多水分，導致鴨肉的硬度和彈性升高；肌紅蛋白氧化促進肌原纖維蛋白質氧化生成羰基，導致a*值下降。綜上所述，說明不同加熱方式和溫度對鴨肉肌原纖維蛋白結構產生顯著影響，導致鴨肉的品質發(fā)生變化，通過對比研究3種加熱方式對鴨肉肌原纖維蛋白結構和肉品質的影響，不僅可以改善鴨肉的品質，還為開發(fā)新型肉制品熟化方式提供理論指導。

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