徐婧婷, 劉思思, 劉 賀, 郭順堂,*

(1.中國農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與營養(yǎng)工程學(xué)院,北京 100083;2.北京市懷柔區(qū)衛(wèi)生局衛(wèi)生監(jiān)督所,北京 101400)

小米蛋白的營養(yǎng)消化性研究

徐婧婷1, 劉思思2, 劉 賀1, 郭順堂1,*

(1.中國農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與營養(yǎng)工程學(xué)院,北京 100083;
2.北京市懷柔區(qū)衛(wèi)生局衛(wèi)生監(jiān)督所,北京 101400)

采用體外模擬消化法分別對小米乳、小米醇提蛋白、小米分離蛋白進(jìn)行營養(yǎng)消化性分析.研究發(fā)現(xiàn),與對照大豆乳相比,小米乳中的蛋白質(zhì)表現(xiàn)出較低的消化率,僅為35.2%.其中,小米蛋白主要成分之一醇溶蛋白是導(dǎo)致小蛋白消化率較低的主要原因.醇溶蛋白本身形成的二硫鍵以及其強烈的疏水性是導(dǎo)致其不被消化的關(guān)鍵因素.

小米蛋白;體外消化;消化率

粟類為世界第六大谷物,主要種植在亞洲、非洲.在中國,主要種植的粟類為谷子,谷子籽粒脫皮后的種仁稱為小米(foxtailmillet),是我國北方地區(qū)主要糧食作物之一.小米的營養(yǎng)豐富、齊全,主要包括碳水化合物、蛋白質(zhì)和氨基酸、脂肪酸等,各種營養(yǎng)素比例適宜,是良好的營養(yǎng)源.

蛋白質(zhì)是生命活動不可缺少的物質(zhì)基礎(chǔ).小米中的蛋白質(zhì)主要貯存在胚和胚乳細(xì)胞中,屬低過敏性蛋白,其成分主要包括:清蛋白、球蛋白、醇蛋白、谷蛋白和其他不溶性蛋白.不同小米品種之間蛋白質(zhì)含量存在一定的差異.通過對我國上百種谷子樣品進(jìn)行分析得到,我國小米的蛋白質(zhì)含量差異不大,均在10%～15%[1-3].通過分析小米蛋白的組成發(fā)現(xiàn),其醇溶蛋白質(zhì)含量最多,占總蛋白的60%左右[4].SDS-PAGE凝膠電泳分析得到,清-球蛋白組分中,有4條帶最為明顯,分別是54,34,22,12 ku;醇溶蛋白組分中,也有4條帶,分別是23,21,18,12 ku;而谷蛋白則有多條組分帶[4].進(jìn)一步分析了小米醇溶蛋白片段的氮端氨基酸序列,認(rèn)為19～27 ku部分富含亮氨酸和丙氨酸,14～17 ku部分富含蛋氨酸和半胱氨酸,小米醇溶蛋白與玉米醇溶蛋白具有較高的同源性[5].對氨基酸含量進(jìn)行分析,發(fā)現(xiàn)小米中谷氨酸含量最高,亮氨酸、天門冬氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、脯氨酸含量較多[6].小米的必需氨基酸(除色氨酸外)占蛋白質(zhì)的42.03%,必需氨基酸指數(shù)(EAAI)為76.22,高于其他糧食;多數(shù)必需氨基酸的氨基酸評分值(AAS)均大于100,能滿足人體的需求[3].與多數(shù)谷物類似,小米的第一限制性氨基酸為賴氨酸,而與富含賴氨酸的豆類蛋白不同,將兩者混合食用會使必需氨基酸的盈缺得到互補.

小米蛋白具有重要的生理功能.谷類籽粒蛋白質(zhì)能顯著提高血漿中高密度脂蛋白的濃度,具有抗動脈粥樣硬化的功能.同時谷類籽粒蛋白質(zhì)對膽固醇的新陳代謝也有一定調(diào)整作用,并且進(jìn)一步的研究發(fā)現(xiàn),蛋白質(zhì)對由D-半乳糖胺導(dǎo)致的肝損傷具有修復(fù)作用.將試驗小鼠喂養(yǎng)小米蛋白質(zhì)14 d后,可以抑制血清天冬氨酸轉(zhuǎn)氨酶、丙氨酸轉(zhuǎn)氨酶和乳酸脫氫酶活性的提高[5,7].通過研究小米酸不溶性蛋白對CCl4所致小鼠肝損傷動物模型的保肝作用,發(fā)現(xiàn)小米酸不溶性蛋白確實具有保肝療效[8].通過建立大鼠十二指腸潰瘍模型證明了小米飲食可提高胃粘膜屏障的完整性,小米和大米飲食可增加胃粘膜組織中前列腺素E2含量,對實驗性大鼠十二指腸潰瘍愈合作用優(yōu)于面粉飲食[9].與此同時,通過研究自制小米多肽的體外抗氧化性并進(jìn)行小鼠實驗,證實了小米多肽具有明顯的免疫調(diào)節(jié)作用[10].另有對小米蛋白中的其他功能成分的研究,發(fā)現(xiàn)小米蛋白中含有不少具有淀粉酶活性及抗菌活性的蛋白質(zhì)成分.盡管已有研究對小米蛋白組成、氨基酸組成和生理功能進(jìn)行了詳盡的分析,但其蛋白的營養(yǎng)消化性仍未知.同時,大量試驗證明,與小米蛋白同源性較高的高粱蛋白具有較強的抗消化性.因此,小米蛋白消化性如何,是否具有抗消化組分,小米蛋白消化產(chǎn)物具有何特征等均未見報道.因此,本課題通過模擬體外消化法,探討小米蛋白的消化速度及難易程度,找出其不消化組分及原因,為小米蛋白的深加工利用提供一定理論依據(jù).

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

武鄉(xiāng)小米,市售,購于北京;大豆,市售;胃蛋白酶(Pepsin,粉體,975單位/(mg蛋白))、胰蛋白酶(Trypsin,粉體,500單位/(mg蛋白))均為sigma公司產(chǎn)品;真菌淀粉酶VERON M4,德國AB酶制劑公司.

1.2 儀器與設(shè)備

KDY-9820型凱氏定氮儀,北京華威興業(yè)科技有限公司;HZQ-F100型振蕩培養(yǎng)箱,中國哈爾濱東聯(lián)電子技術(shù)開發(fā)有限公司;FD-1型冷凍干燥機,北京博醫(yī)康技術(shù)公司;MOEDL BE-210N型電泳槽,日本BIO-CRAFT公司;DYY-III8B型穩(wěn)壓穩(wěn)流定時電泳儀,北京六一儀器廠;TS-1型脫色搖床,江蘇海門市麒麟醫(yī)用儀器廠;M218nfs型掃描儀,美國惠普公司;HR-G1型干膠儀,北京華瑞儀器有限公司.

1.3 方法

1.3.1 淀粉酶酶解小米乳水解度DE值測定

小米洗凈,按料液比(g/mL)1∶2加水于100℃蒸煮20min,冷卻后,10倍水打漿備用.將淀粉酶配制成1mg/mL溶液,向小米乳中加入不同劑量淀粉酶(按照淀粉酶添加量與淀粉含量質(zhì)量比添加,添加量為400,600,800,1 000mg/kg).搖床37℃振蕩反應(yīng),反應(yīng)至15,30,45,60,90 min時,取出小米乳溶液離心(4 000 r/min,20 min),留上清液測定DE 值,0min即未加淀粉酶處理.配制A液:稱取69.3 g硫酸銅(CuSO4·5H2O)溶于蒸餾水中,定容至1000mL;B 液:稱取346 g酒石酸鉀鈉(NaC4H4O6·4H2O),100 g氫氧化鈉溶于蒸餾水中,定容至1 000mL.DE值測定:取適量樣液加蒸餾水至25 mL蒸餾水,置于250 mL三角瓶中,依次加A、B液各10mL,加熱煮沸,保持微沸2 min.迅速冷卻后依次加入質(zhì)量分?jǐn)?shù)為30%的碘化鉀10 mL,26%硫酸10 mL,1%淀粉溶液2mL,用標(biāo)定過的0.1 mol/L硫代硫酸鈉滴定至藍(lán)色消失.其中,空白樣以蒸餾水代替樣液.

1.3.2 小米醇提蛋白的提取

取脫脂小米粉,加入體積分?jǐn)?shù)為70%的乙醇,料液比1∶5,攪拌1.5 h,溫度30℃,離心(4 000 r/min,20min),取上清液,重復(fù)一次.向提取液中加入0～4℃的冷鹽水稀釋至原體積的3倍,緩慢加入并攪拌,使最終溶液中氯化鈉質(zhì)量分?jǐn)?shù)為0.3%,在0～4℃冰箱中靜置1 d使蛋白沉淀,水洗滌沉淀數(shù)次,冷凍干燥備用.

1.3.3 小米分離蛋白的提取

取脫脂小米粉,加入蒸餾水,料液比1∶5,用0.1 mol/L NaOH調(diào)溶液pH值為9.5,攪拌1.5 h,溫度30℃,離心(4 000 r/min,20min),取上清液,重復(fù)一次.調(diào)整提取液 pH值為4.2,靜置 0.5 h,離心(1 000 r/min,5min),取沉淀并水洗沉淀數(shù)次,得到的沉淀加水調(diào)pH值為7.0復(fù)溶,冷凍干燥備用.

1.3.4 大豆乳的制備

將大豆以1∶3的料液比在4℃冰箱里浸泡12 h,使其充分溶脹.去掉多余的水分后,再以1∶5的料液比碾磨2min,加入消泡劑以除去泡沫,在鋪有脫脂棉的布氏漏斗上抽真空過濾,得到的濾液即為生豆乳.將生豆乳置于沸水浴中攪拌加熱,直至豆乳內(nèi)部溫度上升至90℃后保持10min,再于冰水浴中冷卻至室溫,保存?zhèn)溆?

1.3.5 小米乳體外模擬消化

分別制備不同條件下的小米乳或小米蛋白溶液,用1 mol/L的HCl將溶液的pH值調(diào)到2.0,加入質(zhì)量分?jǐn)?shù)為1%的胃蛋白酶,在37℃條件下振蕩消化2 h,酶解液用1 mol/L的NaOH將pH值調(diào)到7.4,加入質(zhì)量分?jǐn)?shù)為1%胰蛋白酶在37℃條件下繼續(xù)振蕩消化.分別消化0,15,30,60,120min后取出樣品,80℃加熱20 min滅酶,離心(4 000 r/min, 20min)后殘渣、上清液分別凍干備用.

1)小米乳:小米洗凈,按料液比1∶2加水于100℃蒸煮20min,冷卻后,10倍水打漿,再用淀粉酶酶解1 h.其中,以大豆乳作為對照實驗.

2)小米醇提蛋白:將小米醇提蛋白凍干粉配制成0.2 g/L的溶液,充分分散,于100℃水浴加熱20 min.

3)小米分離蛋白:將小米分離蛋白凍干粉配制成0.2 g/L的溶液,充分分散,于100℃水浴加熱20 min.其中,上清液置于-18℃保存?zhèn)溆?沉淀用于SDS-PAGE(Sodium Dodecyl Sulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis)電泳.

1.3.6 亞硫酸氫鈉處理小米醇提蛋白體外模擬消化

取200mg小米醇提蛋白粉,加入2mL 0.5mol/L NaHSO3溶液于沸水浴中加熱煮制20 min,冷卻至37℃,加蒸餾水35mL.用1mol/L的HCl將溶液的pH值調(diào)到2.0,加入質(zhì)量分?jǐn)?shù)為1%的胃蛋白酶,在 37℃條件下振蕩消化2 h,酶解液用1 mol/L的NaOH將pH值調(diào)到7.4,加入質(zhì)量分?jǐn)?shù)為1%胰蛋白酶在37℃下繼續(xù)振蕩消化.分別消化0,15, 120 min后取出樣品,80℃加熱20 min滅酶,離心(4 000 r/min,20min)后殘渣凍干備用.另取200mg小米醇提蛋白粉,加入2mL 0.5mol/L NaHSO3溶液室溫下反應(yīng).空白組不添加消化酶.

1.3.7 SDS-PAGE電泳

將蛋白凍干粉(以蛋白含量計2～5 mg)加入1.5mL的離心管中,加入0.5mL的含有20%甘油, 0.2%SDS-PAGE,0.063 mol·L-1Tris-HCl(pH 6.8)的樣品處理液,再添加0.36 g尿素,20μL飽和溴酚藍(lán)溶液,20μL巰基乙醇,加蒸餾水使總體積為1 mL,充分混合均勻,靜置過夜后進(jìn)行電泳.采用BE -210N型垂直平板電泳裝置,膠板厚1mm.分離膠質(zhì)量分?jǐn)?shù)12.5%,交聯(lián)度2.7%;濃縮膠質(zhì)量分?jǐn)?shù)4%,交聯(lián)度2.7%.電泳緩沖液含有5mmol/L Tris, 38.4mmol/L甘氨酸和0.1%SDS-PAGE.樣品上樣量為5μL.電泳過程中,濃縮膠部分保持電流15 mA,進(jìn)入分離膠后,電流為25 mA.電泳結(jié)束后,電泳膠片用含33%甲醇和12%三氯乙酸(TCA)的固定液固定4 h,然后用考馬斯亮藍(lán)G-250染色液染色3 h.染色結(jié)束后,用蒸餾水對膠片脫色,直至底色基本脫去為止.用惠普掃描儀掃描,干膠儀干膠.

1.3.8 凱氏定氮法

取0.3 g醇溶蛋白、分離蛋白,分別放入消化管中,向管中加入 0.50～0.55 g催化劑(K2SO4及CuSO4·5H2O混合物(3∶1)),10 mL H2SO4.輕輕搖勻,放入消化爐中消化,在消化管口放一小漏斗.用電爐以小火加熱,待內(nèi)容物全部炭化,泡沫停止產(chǎn)生后,加大火力,保持瓶內(nèi)液體微沸,至液體變藍(lán)綠色呈澄清透明后,再持續(xù)加熱30 min.冷卻,小心用蒸餾水沖洗小漏斗,冷卻至室溫.使用半自動凱氏定氮儀對樣品進(jìn)行蒸餾.用標(biāo)定過的0.1 mol/L的HCl滴定.每個樣品做3個平行.

消化率計算公式如下:

2 結(jié)果與分析

2.1 小米乳淀粉水解度的測定結(jié)果

在小米胚乳細(xì)胞中,淀粉以單個淀粉粒的形式存在且排列緊密.小米蛋白體則是蛋白質(zhì)的主要存在形式,位于淀粉粒之間的空隙或“鑲嵌”在淀粉粒之間[6].蛋白體與淀粉粒之間緊致的空間關(guān)系是影響蛋白質(zhì)或淀粉消化率的重要原因.當(dāng)?shù)矸塾鏊诟邷叵掳l(fā)生糊化作用時,因淀粉粒的快速膨脹將進(jìn)一步擠占蛋白體的空間,使蛋白酶與蛋白體更不易接觸,從而降低消化率.糊化后的黏稠液體也使得蛋白消化物分離變得更加困難.因此,在小米乳進(jìn)行體外模擬蛋白消化前,先與淀粉酶作用,結(jié)果如圖1.在各劑量組下,最初的15 min內(nèi),淀粉水解度迅速提高,至60 min后,上升速度呈緩慢增加趨勢或與之前持平.600劑量組與800劑量組、1 000劑量組相比,淀粉水解度相差不大,DE值僅由15.03上升至16.47,差異不顯著(P＞0.05).觀察經(jīng)淀粉酶作用的小米乳狀態(tài),高溫滅酶后,與未經(jīng)淀粉酶處理的樣品相比,已由黏稠液體狀變?yōu)樗畼訝顟B(tài).

圖1 小米乳淀粉水解度變化情況Fig.1 Hydrolysis curve of foxtailmillet starch

2.2 小米乳模擬體外消化結(jié)果

將經(jīng)過淀粉酶處理的小米乳進(jìn)行體外模擬消化,其蛋白消化率變化如圖2,即小米乳經(jīng)淀粉酶、胃蛋白酶作用2 h后,消化率值由空白組1.4%上升至20.2%.在胰蛋白酶消化的過程中,小米乳消化率呈緩慢上升趨勢,在開始的1 h內(nèi),水解消化已達(dá)到極限值兩小時胰蛋白酶模擬消化后,消化率值從20.2%上升至35.2%.僅從消化率值增加來看,胃蛋白酶對小米蛋白具有更高的消化效率.以大豆乳作為對照實驗時發(fā)現(xiàn),無論是僅經(jīng)過胃蛋白酶消化,還是經(jīng)過胃蛋白酶-胰蛋白酶的聯(lián)合消化,小米乳的消化率都要低于大豆乳(表1).

圖2 小米乳的胰蛋白酶體外模擬消化情況Fig.2 In vitro trypsin digestion curve of foxtailmillet

表1 小米乳與大豆乳的體外模擬消化率Tab.1 In vitro protein digestibility of foxtailmillet and soy

進(jìn)一步分析小米乳殘渣中的蛋白成分(圖3)發(fā)現(xiàn),隨著胰蛋白酶水解的進(jìn)行,18～21,23,15,12 ku段條帶始終無變化且條帶明顯,這些組分與有關(guān)報道的小米醇溶蛋白分布區(qū)域類似[6].

圖3 小米乳消化殘渣SDS-PAGE電泳圖Fig.3 SDS-PAGE electrophoresis of foxtailmilletdigestion residues

2.3 小米分離蛋白和小米醇溶蛋白和體外模擬消化

由于小米乳中各種成分較多,體系比較復(fù)雜,因此,將分離純化得到的小米分離蛋白和小米醇提蛋白分別進(jìn)行胃蛋白酶-胰蛋白酶體外模擬消化,電泳觀察其蛋白消化情況,見圖4、圖5.

從圖4可以發(fā)現(xiàn),小米分離蛋白在經(jīng)過胃蛋白-胰蛋白酶模擬消化后,大部分條帶已經(jīng)消失,只有小分子區(qū)域段還存在部分模糊條帶.而圖5顯示的小米醇提蛋白則基本沒有變化,各部分條帶清晰,僅18～21 ku區(qū)域條帶顏色稍有減弱(取樣量相等),可認(rèn)為該部分有少部分蛋白被消化.可見,醇溶蛋白確實是小米蛋白消化率低的主要原因,蛋白酶幾乎無法與其作用.

有研究發(fā)現(xiàn),高粱醇溶蛋經(jīng)蒸煮后蛋白體結(jié)構(gòu)仍保持完好,甚至更不易被胃蛋白酶所消化.這可能是因為在蛋白體周圍形成一層通過二硫鍵結(jié)合的蛋白質(zhì)外殼緣故,或是因為二硫鍵形成而導(dǎo)致蛋白體外圍的內(nèi)層在熱的作用下進(jìn)行一種名為“韌化作用(toughening)”的緣故引起的[11].因此,為進(jìn)一步證明小米醇溶蛋白不消化的原因,本研究選擇將小米醇溶蛋白進(jìn)行NaHSO3處理,再進(jìn)行體外模擬消化,SDS-PAGE電泳譜圖如圖6.結(jié)果發(fā)現(xiàn),經(jīng)NaHSO3處理過的醇溶蛋白在12 ku、15 ku區(qū)域段條帶依然明顯,但23 ku、18～21 ku區(qū)域大部分條帶消失,這說明二硫鍵的存在是導(dǎo)致小米醇溶蛋白不消化的原因之一.而將醇提蛋白在生、熟不同階段分別進(jìn)行NaHSO3處理時,其殘渣蛋白電泳條帶并無差異,證明在蒸煮過程中,亞基間并沒有形成新的二硫鍵.由于說明小米醇溶蛋白本身具有的二硫鍵才是影響其消化率的關(guān)鍵因素之一.與此同時,雖然經(jīng)過了NaHSO3處理,但仍有部分條帶依然無法被消化酶酶解消化,這說明除了二硫鍵,還有其他因素影響小米醇溶蛋白消化性.

圖4 小米分離蛋白消化殘渣SDS-PAGE電泳圖Fig.4 SDS-PAGE electrophoresis of foxtailmillet protein isolate digest residues

圖5 小米醇提蛋白消化殘渣SDS-PAGE電泳圖Fig.5 SDS-PAGE electrophoresis of foxtailmillet prolamine digest residues

圖6 NaHSO3處理小米醇提蛋白消化殘渣SDS-PAGE電泳圖Fig.6 SDS-PAGE electrophoresis of foxtailmillet prolamine digest residues treated by NaHSO3

3 討 論

研究發(fā)現(xiàn),小米乳蛋白的體外模擬消化率并不高.而且由于本實驗僅對小米乳進(jìn)行了模擬體外消化,其他各成分對小米蛋白消化性的影響未知,也無法模擬其他成分的消化.值得注意的是,小米的植酸含量為3.54～7.96mg/g,而大米的植酸含量僅為1.00～1.35mg/g[12].植酸因有6個磷酸基團(tuán)而具有較強極性,螯合能力強,可與金屬離子及蛋白質(zhì)發(fā)生螯合作用形成不溶性復(fù)合物從而降低其生物利用率.酚酸類物質(zhì)除因含有羥基可與蛋白質(zhì)結(jié)合之外,在中性至堿性條件下,酚酸類物質(zhì)還會被氧化形成高氧化活性物質(zhì),氧化蛋白質(zhì)氨基酸殘基而致其聚合,影響其生物利用率[13].

小米醇溶蛋白作為小米儲藏蛋白約占總蛋白含量的60%,而在消化過程中,醇溶蛋白基本不被消化.除了以上討論過的二硫鍵外,疏水性也是導(dǎo)致其不被消化的重要原因.小米的全蛋白氨基酸含量分析表明,谷氨酸含量最高,亮氨酸、天門冬氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、脯氨酸含量較多[6].其中,只有谷氨酸與天門冬氨酸為親水性氨基酸,其他氨基酸均為疏水性氨基酸.因含有較多的疏水性氨基酸,小米醇溶蛋白強烈疏水.由于蛋白酶主要在親水性環(huán)境中發(fā)揮作用[14-15],而小米醇溶蛋白疏水性強,酶與醇溶蛋白間難以接觸,不能充分發(fā)揮效果,這也是導(dǎo)致其低消化率的原因.

4 結(jié) 論

利用體外模擬消化法進(jìn)行小米乳模擬消化時,與對照大豆乳相比,小米乳中的蛋白質(zhì)表現(xiàn)出較低的消化率,僅為35.2%.其中,作為小米蛋白主要成分的醇溶蛋白為小米蛋白不被消化的主要原因.醇溶蛋白本身形成的二硫鍵以及其強烈的疏水性是導(dǎo)致其不被消化的關(guān)鍵因素.同時,小米中其他化學(xué)成分也與小米蛋白的低消化率相關(guān).

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Nutrition and Digestion Study of M illet Protein

XU Jingting1, LIU Sisi2, LIU He1, GUO Shuntang1,*
(1.College of Food Science and Nutritional Engineering,China Agricultural University,Beijing 100083,China; 2.Huairou Sanitation Supervision Institution,Beijing 100083,China)

In vitro protein digestion was used to analysis the digestibility ofmilletmilk,foxtailmillet prolamine andmillet protein isolate.Compared with soybeanmilk,the foxtailmillethad a low protein digestibility(only 35.2%),which wasmainly caused by foxtailmillet prolamine.Disulphide crosslinking and its strong hydrophobicity were the key factors.

millet protein;in vitro digestion;digestibility

TS210.1

10.3969/j.issn.2095-6002.2014.04.004

2095-6002(2014)04-0015-06

(責(zé)任編輯:葉紅波)

2014-06-30

徐婧婷,女,博士,主要從事蛋白質(zhì)加工與利用方面的研究;

*郭順堂,男,教授,博士,主要從事蛋白質(zhì)綜合利用方面的研究.通訊作者.

徐婧婷,劉思思,劉賀,等.小米蛋白的營養(yǎng)消化性研究.食品科學(xué)技術(shù)學(xué)報,2014,32(4):15-20. XU Jingting,LIU Sisi,LIU He,etal.Nutrition and digestion study ofmillet protein.Journal of Food Science and Technology,2014,32(4):15-20.