趙 烜，李向瑩，秦于思，陳 笛，王存芳*

（齊魯工業(yè)大學(xué)（山東省科學(xué)院）食品科學(xué)與工程學(xué)院，山東 濟南 250353）

熱處理是乳制品生產(chǎn)加工中至關(guān)重要的環(huán)節(jié)，可以保證產(chǎn)品的生物安全性，延長乳制品的貨架期，還可以改善乳制品的加工性能[1-2]。α-乳白蛋白（α-lactalbumin，α-La）是乳清蛋白中主要成分之一，經(jīng)熱處理發(fā)生變性，伴隨著其天然結(jié)構(gòu)的破壞和與其他乳蛋白的相互反應(yīng)，導(dǎo)致乳的性能和乳中蛋白形態(tài)發(fā)生改變[3]。本文闡述了α-La在熱處理過程的自身變化和與其他乳蛋白之間的相互作用，可以為液態(tài)乳的加工提供理論依據(jù)。

1 典型的熱處理方式

目前對乳的熱處理方式有巴氏殺菌、高溫滅菌。巴氏殺菌旨在除去乳中的有害微生物，盡量保留乳中的營養(yǎng)物質(zhì)[4]；滅菌的目的是實現(xiàn)商業(yè)無菌，主要是使最耐熱的致病菌肉毒桿菌芽孢失活，一般最低滅活條件為121 ℃、3 min[5]。滅菌乳又可分為保持滅菌乳和超高溫滅菌（ultra-high temperature，UHT）乳兩類。保持滅菌是將經(jīng)過巴氏殺菌、均質(zhì)、灌裝入容器并密封等處理之后，然后乳連同容器再次滅菌。UHT工藝包括：預(yù)熱（80～95 ℃）、預(yù)熱溫度的保持、升溫至滅菌溫度、滅菌溫度的保持、冷卻和無菌灌裝。嗜溫微生物孢子滅活的有效性和控制化學(xué)變化的有限化，分別界定了滅菌溫度和保持時間組合的下限和上限[6]。表1總結(jié)了典型的熱處理方式及其特點[7-8]。熱變性程度受到熱處理溫度和持續(xù)時間的影響，溫度越高，持續(xù)時間越長，變性程度越高。乳清蛋白各成分的變性溫度不同，例如α-La在66 ℃開始變性，β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-Lg）的變性溫度則在75 ℃。因此，若熱處理方式不同，達到的溫度不同，可能引起蛋白質(zhì)變性的程度不同。

表 1 不同的熱處理方式及其特點Table 1 Different heat treatment methods and their characteristics

2 不同乳源中的主要乳清蛋白

乳清蛋白中各蛋白組分的含量及所含有的二硫鍵（S—S）、巰基（—SH）個數(shù)是乳蛋白聚集的基礎(chǔ)，其具體機制是在達到蛋白的變性溫度后，—SH和S—S暴露，—SH具有反應(yīng)活性，通過—SH/S—S的交換反應(yīng)連接蛋白質(zhì)，形成蛋白聚集體。不同乳源乳清蛋白中各蛋白組分的含量具有一定的差異，如表2所示，山羊乳中β-Lg在乳清蛋白中含量最高，而牛乳中含量較高的乳清蛋白組分為α-La。不同乳源乳清蛋白中α-La、β-Lg、SA含量的差異，導(dǎo)致在實際生產(chǎn)中不同乳源會出現(xiàn)蛋白聚集體的差異，從而對不同乳源的乳品品質(zhì)產(chǎn)生較大的影響。

表 2 不同乳源的主要乳清蛋白及特殊化學(xué)鍵Table 2 Major whey proteins and special chemical bonds from different milk sources

3 α-La的結(jié)構(gòu)

α-La是低分子質(zhì)量的球形乳清蛋白，約為14.2 kDa[13]。天然的α-La的結(jié)構(gòu)由兩個部分組成：一個大的α-螺旋結(jié)構(gòu)域和一個小的β-折疊結(jié)構(gòu)域，它們通過鈣結(jié)合環(huán)連接[14]。α-La是金屬結(jié)合蛋白，每分子結(jié)合1 個Ca2＋。Ca2＋結(jié)合在蛋白質(zhì)的10 個序列氨基酸之內(nèi)，稱之為轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)，它形成一個由二硫鍵連接殘基73和殘基19包圍的環(huán)狀部分。轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)中有5 個天冬氨酸（Asp）殘基存在，其中有3 個參與Ca2＋的結(jié)合[12]。α-La通過4 個分子間二硫鍵（6-120、61-77、73-91和28-111）保持其結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，α-La中最活躍的S—S是處在蛋白結(jié)構(gòu)表面的Cys6-120，一旦被切割開，就可以與其他分子上的—SH發(fā)生—SH/S—S反應(yīng)[15]。α-La有兩種構(gòu)象，在乳正常pH值時天然構(gòu)象為N構(gòu)象，當(dāng)pH＜5.0時，會由N構(gòu)象向A構(gòu)象（酸構(gòu)象）轉(zhuǎn)變[12]。

4 熱處理對α-La及其與其他乳蛋白相互作用的影響

4.1 熱處理對α-La結(jié)構(gòu)的影響

α-La熱變性的本質(zhì)是蛋白結(jié)構(gòu)的去折疊化，三級結(jié)構(gòu)被破壞，暴露出包埋在分子內(nèi)部的二硫鍵，形成改性單體蛋白。由于α-La不含有游離的—SH，變性的α-La不具有反應(yīng)活性，不能發(fā)生巰基-二硫鍵的交換[15]，因此自身不能形成聚合物及良好的凝膠結(jié)構(gòu)。Schokker等[16]的研究證實了這一點，其對α-La溶液（10 g/L）進行75 ℃、70 min的熱處理，未生成聚合物。α-La的熱力學(xué)轉(zhuǎn)變溫度為66 ℃，即在66 ℃時有部分發(fā)生變性，其變性溫度為96 ℃[17-18]。在60～120 ℃下，其變性程度與熱敏指標(biāo)糠氨酸、乳果糖含量均存在很強的相關(guān)性（R2＞0.99），可作為高溫?zé)崽幚淼闹甘疚颷19]。

由于Ca2＋的存在，α-La會反復(fù)發(fā)生一種熱力學(xué)轉(zhuǎn)變現(xiàn)象[20]。當(dāng)α-La與Ca2＋相結(jié)合時具有較好的穩(wěn)定性，表現(xiàn)為即使發(fā)生變性，冷卻后仍可復(fù)性。當(dāng)1 molα-La中含有的Ca2＋低于1 mol時，熱力學(xué)轉(zhuǎn)變溫度從66 ℃降低到34 ℃左右，但若提高體系中Ca2＋含量，熱轉(zhuǎn)變溫度回升至60 ℃左右[21]。α-La與Ca2＋的結(jié)合常數(shù)與pH值有關(guān)，熱力學(xué)轉(zhuǎn)變現(xiàn)象也受到pH值的影響。pH 6～8時，α-La與Ca2＋的結(jié)合常數(shù)恒定；當(dāng)pH值小于4時，結(jié)合常數(shù)快速降低；pH值小于3.5時，環(huán)境中高濃度的H＋會與Ca2＋競爭在蛋白上的結(jié)合位點，減弱了Ca2＋與α-La的結(jié)合，使α-La的構(gòu)象發(fā)生酸轉(zhuǎn)變，鈣結(jié)合位點處的Asp殘基發(fā)生質(zhì)子化，α-La失去結(jié)合Ca2＋的能力。此時，α-La在較低溫度時便可發(fā)生變性，且不能復(fù)性[22]。α-La對Ca2＋具有較高的親和力，一旦與Ca2＋重新結(jié)合，α-La就可重新獲得天然構(gòu)象，復(fù)性程度可達80%～90%[22-24]。Anema等[25]的研究表明，即使α-La與Ca2＋的結(jié)合常數(shù)恒定，α-La的熱變性也受pH值調(diào)控。90 ℃熱處理α-La 20min，隨著pH值從6.5升高到6.9，α-La的變性比例從90%升高到接近100%。說明在同一加熱時間，pH值越高，α-La的變性程度越高。

α-La的變性程度與溫度也有關(guān)。Jeanson等[26]研究發(fā)現(xiàn)，在65 ℃下處理60 min，α-La依然沒有發(fā)生熱力學(xué)轉(zhuǎn)變，基本沒有發(fā)生變性；當(dāng)加熱至75～85 ℃，變性速率隨著加熱時間延長明顯加快；當(dāng)溫度升高到85 ℃時，α-La的變性比例進一步升高，在加熱40 min時，α-La幾乎全部變性；在90 ℃加熱30 min就可使天然α-La完全變性。α-La熱變性隨著溫度的升高和冷卻可以分為5 個階段（表1）。在30 min內(nèi)對牛乳中天然α-La進行不同溫度的熱處理，結(jié)果表明，加熱溫度越高，蛋白發(fā)生變性的比例越高（圖1）。若以10%的天然α-La殘存率為標(biāo)準(zhǔn)，溫度越高，則所需時間越短[26]（圖1）。

表 3 α-La熱變性的5 個階段[27-29]Table 3 Five stages of α-La thermal denaturation[27-29]

圖 1 不同溫度下30 min熱處理與天然α-La殘存率的關(guān)系、當(dāng)殘存率為10%時加熱溫度與加熱時間的關(guān)系[26]Fig. 1 Effect of heat treatment for 30 minutes at different temperatures on residual rate of natural α-La and relationship between heating temperature and heating time at residual rate of 10%[26]

總之，α-La的變性程度受到pH值、加熱溫度、加熱時間的影響。當(dāng)pH值不影響α-La與Ca2＋結(jié)合常數(shù)時，隨著pH值升高，蛋白的變性程度增大，變性速率加快。若α-La與Ca2＋結(jié)合常數(shù)受pH值的影響，則α-La的復(fù)性能力減弱。加熱溫度越高，則蛋白變性程度越高，所需熱處理時間越短。同樣地，加熱時間越長，在能導(dǎo)致蛋白變性的溫度下，變性程度越高。

4.2 熱處理導(dǎo)致的α-La與β-Lg的結(jié)合

β-Lg存在的情況下，熱變性的α-La能與β-Lg的—SH發(fā)生—SH/S—S交換而形成聚集體，可以推測β-Lg在蛋白聚集的反應(yīng)中起到主導(dǎo)作用。天然β-Lg以二聚體的形式存在，其熱轉(zhuǎn)變溫度高于α-La，且受熱后解聚成單體，進一步受熱則暴露出分子內(nèi)部的—SH和疏水側(cè)鏈，易于發(fā)生—SH/S—S反應(yīng)并形成疏水鍵，此時再與1分子未變性β-Lg內(nèi)的S—S反應(yīng)形成分子間二硫鍵，同時釋放出一個新的具有反應(yīng)活性的—SH[30]。若對α-La和β-Lg的混合溶液進行熱處理，蛋白高度變性后出現(xiàn)4 種聚集體：β-Lg聚集體、α-La/β-Lg二聚體、α-La/β-Lg聚合物和α-La二聚體。Schokker等[16]闡明了α-La與β-Lg加熱產(chǎn)物的反應(yīng)機制：天然β-Lg受熱變性后暴露出—SH具有反應(yīng)活性繼而發(fā)生聚合，形成了β-Lg聚集體（二聚體、三聚體、多聚體）；熱變性的α-La暴露出分子內(nèi)部的二硫鍵，與1分子具有反應(yīng)活性的β-Lg發(fā)生—SH/S—S交換生成α-La/β-Lg二聚體；1分子β-Lg三聚體先與1分子去折疊化的α-La形成中間產(chǎn)物，另一分子去折疊化的α-La結(jié)合到中間產(chǎn)物的α-La上形成α-La/β-Lg聚合物；當(dāng)β-Lg三聚體從α-La/β-Lg聚合物上脫落，剩下的部分即為α-La二聚體（圖2）[12,16,31]。α-La只有在β-Lg存在時才會發(fā)生聚合反應(yīng)，Dalgleish等[32]的研究證實：當(dāng)少量的β-Lg加入到α-La溶液中進行熱處理，僅生成數(shù)量相當(dāng)少的聚合物，提高溶液中β-Lg的含量，聚合物的含量也隨之增加。β-Lg不僅起到催化作用，并且提供了游離—SH與α-La分子內(nèi)的S—S（可能是Cys6-Cys120）發(fā)生—SH/S—S交換作用。這也充分說明，β-Lg在與α-La的聚合反應(yīng)中起到了關(guān)鍵作用。

圖 2 α-La、β-Lg與酪蛋白膠束結(jié)合示意圖[12,16,31]Fig. 2 Binding mechanism of α-La and β-Lg to casein micelles[12,16,31]

α-La與β-Lg的反應(yīng)受到熱處理溫度和時間影響。王立楓等[33]對α-La與β-Lg混合溶液60～90 ℃加熱10、20、30 min，結(jié)果表明，60 ℃時，還未達到β-Lg的變性溫度，已有部分α-La發(fā)生變性并與β-Lg形成極少量α-La/β-Lg二聚物；70 ℃時，α-La/β-Lg二聚物生成率上升到1.63%；80 ℃時，達到了β-Lg的熱轉(zhuǎn)變溫度，α-La與其形成了蛋白聚合物，蛋白聚合率為16.95%，而α-La/β-Lg二聚物的生成率持續(xù)降低，當(dāng)時間延長到30 min，蛋白聚合物的生成率隨著時間延長稍有增加；90 ℃時，溫度明顯高于β-Lg的變性溫度，蛋白聚合物的生成率達到23.10%，此時α-La/β-Lg二聚物的生成率降到1.23%，延長加熱時間使蛋白聚合物增幅更明顯。因此隨著溫度的升高以及時間的延長，α-La/β-Lg二聚物的質(zhì)量分數(shù)下降，而α-La/β-Lg聚合物的質(zhì)量分數(shù)明顯增加（圖3）。

圖 3 不同加熱溫度和時間下α-La/β-Lg聚合物的質(zhì)量分數(shù)變化[32]Fig. 3 Variation in α-La/β-Lg complex concentration at different heating temperatures and times[32]

王立楓等[33]從β-Lg含有—SH的角度解釋了α-La與β-Lg的聚合反應(yīng)主要受溫度影響的原因，β-Lg暴露出—SH的臨界溫度為70 ℃。在60～70 ℃加熱乳清蛋白10 min，基本未檢測到釋放出的—SH，但在80 ℃加熱1 min，—SH的釋放量則大幅度增長。在高溫下，α-La分子內(nèi)S—S的斷裂也會略有助于—SH的釋放。在產(chǎn)生α-La/β-Lg蛋白質(zhì)聚合物的過程中，這兩種蛋白含量都顯示出不同程度的降低，其中β-Lg含量減少尤為明顯，且高于α-La，表明在聚合作用中β-Lg的主導(dǎo)地位。采用HTST巴氏殺菌熱處理原料乳，形成的可溶性α-La/β-Lg乳清蛋白聚合物具有高電荷、結(jié)構(gòu)致密的特點，可用于生產(chǎn)低黏度、低濁度和高溶解性的蛋白飲料[34]。

4.3 熱處理導(dǎo)致的α-La與酪蛋白膠束的結(jié)合

在乳的加熱過程中，α-La和β-Lg的聚合物表現(xiàn)出與κ-酪蛋白（κ-casein，κ-CN）的反應(yīng)性[17]。在乳的熱加工過程中，最主要的反應(yīng)是乳清蛋白與κ-CN的聚合，這種聚合由β-Lg主導(dǎo)，伴隨著α-La的參與。目前的研究大多以乳清蛋白為整體來探究與κ-CN的聚合反應(yīng)，κ-CN以毛發(fā)狀附著在酪蛋白膠束表面[35]，α-La與酪蛋白膠束的結(jié)合依賴β-Lg的存在[36]。在α-La/β-Lg聚集體中，帶有活性—SH的β-Lg結(jié)合到κ-CN上，實現(xiàn)了α-La與酪蛋白膠束的間接反應(yīng)。因此，α-La、β-Lg與酪蛋白膠束結(jié)合形成的聚集體有兩種：第一種是β-Lg聚集體與κ-CN結(jié)合；第二種是α-La/β-Lg聚合物的首端β-Lg與κ-CN結(jié)合[37]。

至今有兩種有關(guān)α-La、β-Lg與κ-CN的熱聚合機制被提出。第一種機制是：κ-CN先從酪蛋白膠束上解聚下來進入乳清相，然后與α-La/β-Lg聚集體、β-Lg聚集體通過—SH/S—S交換發(fā)生相互作用形成聚集體[38]。第二種機制是：乳清蛋白與位于酪蛋白膠束表面的κ-CN發(fā)生聚合，形成不溶性聚合物（圖2）[31]。另外αs2-CN也可以與乳清蛋白發(fā)生反應(yīng)，但是由于αs2-CN處在膠束內(nèi)部，難以與乳清蛋白接近，只有膠束結(jié)構(gòu)被破壞才會暴露出來[39]。具體哪種聚合機制處于主導(dǎo)地位至今尚不明確，許維怡[40]的研究證明可能是第二種機制占主導(dǎo)。乳清蛋白/酪蛋白膠束聚合物機制中，pH 6.8是一個臨界值，此時結(jié)合在酪蛋白膠束上的不溶性聚合物開始解聚進入乳清相。在pH值從6.8上升至7.2的過程中，α-La、κ-CN和β-Lg在乳清相中的質(zhì)量分數(shù)均升高，這表明形成的聚合物（含α-La、κ-CN和β-Lg）從酪蛋白膠束表面解聚進入了乳清相中，形成了可溶性的乳清蛋白/κ-CN聚合物；當(dāng)pH值大于7.2時，乳清相中的α-La、β-Lg和κ-CN形成的聚合物含量出現(xiàn)小幅度下降，目前導(dǎo)致這種變化的原因還不清楚[41-43]，可能是由于在堿性條件下，αs2-CN和β-CN也逐漸從膠束中解離，與κ-CN發(fā)生競爭，導(dǎo)致了α-La、β-Lg和κ-CN三者形成的聚合物減少。在70～110 ℃的熱處理條件下，對這種聚合物的結(jié)構(gòu)影響不大，但在超高溫處理下，聚合物遭到一定程度的破壞[40]。α-La、β-Lg與κ-CN的相互作用產(chǎn)生的兩種聚合物可以有效縮短酸凝乳的凝乳時間，使酸凝乳具有更致密、均勻的凝膠微結(jié)構(gòu)，可溶性聚合物的作用要優(yōu)于乳清蛋白/膠束聚合物。在熱加工時調(diào)節(jié)pH值也不會影響酸凝乳的最終pH值，可將該現(xiàn)象運用到酸凝乳生產(chǎn)中，用于提高生產(chǎn)效率、改善產(chǎn)品性能[40]。采用75 ℃/15 min的條件處理原料乳，將pH值控制在7.0左右，既可以減少能耗，也可利用此反應(yīng)提高酸凝乳的特性[40,43]。

4.4 熱處理導(dǎo)致的α-La與血清白蛋白的結(jié)合

血清白蛋白（serum albumin，SA）是形成凝膠的一個重要蛋白，變性溫度為62 ℃。在80 ℃時，變性速率比β-Lg快50～100 倍[43]。SA在Cys34處有一個—SH，分子內(nèi)有17 個二硫鍵。SA受熱變性可分為兩個階段：第一階段是在高于變性溫度時會可逆地形成熔融態(tài)SA，第二階段是緩慢地向另一個熔融狀態(tài)不可逆轉(zhuǎn)變，此時的熔融狀態(tài)具有更高的表面疏水性，分子間的疏水作用力更強，分子內(nèi)部的—SH暴露從而具有反應(yīng)活性[44]。SA與α-La的反應(yīng)結(jié)合機制和α-La與β-Lg的反應(yīng)機制較為相似。Havea等[45]研究了牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）與α-La可能的聚合途徑：具有反應(yīng)活性的BSA之間相互作用，通過—SH/S—S交換反應(yīng)形成二聚體、三聚體；熔融態(tài)的α-La和具有反應(yīng)活性的BSA可以通過疏水鍵不可逆地締合形成絡(luò)合物；進一步加熱則發(fā)生—SH/S—S鍵交換，形成α-La/BSA的聚合物，從而使得α-La分子（Cys6或Cys120）獲得游離—SH基團使反應(yīng)繼續(xù)進行。由于SA含有比β-Lg更多的二硫鍵，熱處理乳中α-La/BSA聚合物的數(shù)量可能多于α-La/β-Lg[46]。HTST處理乳中生成的α-La/BSA聚合物的凝膠性強于BSA單獨加熱后的凝膠性，因此，α-La/BSA聚合物可作為食品添加劑改善產(chǎn)品的凝膠結(jié)構(gòu)。

4.5 熱處理導(dǎo)致的α-La與IgG的結(jié)合

牛乳中α-La的氨基酸殘基與人乳α-La具有74%的同源性，6%的殘基具有相似的化學(xué)性質(zhì)，但α-La仍是乳中主要的過敏原之一[47-49]。α-La具有3 個與免疫球蛋白G（immunoglobulin G，IgG）結(jié)合的位點，并且能被半數(shù)以上的過敏人群識別。加熱可以誘導(dǎo)蛋白結(jié)構(gòu)的變化，防止過敏反應(yīng)的發(fā)生，從而降低乳的致敏性。α-La結(jié)合IgG抗原表位的關(guān)鍵氨基酸序列為6～20、21～35、36～50和86～100，關(guān)鍵氨基酸為Phe9、Leu15、Pro24、Try26和His32[50]。α-La與IgG的結(jié)合能力可反映熱處理后變性過敏原蛋白的抗原性變化。在60～80 ℃的熱處理條件下，α-La與IgG的結(jié)合能力呈上升趨勢，但在60～75 ℃范圍內(nèi)，結(jié)合能力都小于未經(jīng)熱處理的對照組，60 ℃時的下降幅度最大，與對照組相比下降了0.11%，與IgG的結(jié)合能力最低。需要說明的是，溫度達到75 ℃時，α-La的抗原性升高到與對照組α-La相同的水平。溫度達到80 ℃時，這種結(jié)合能力升高到最大值，抗原性較對照組α-La增加了5%[49]。在溫度上升到90 ℃的過程中，抗原性隨著溫度的升高繼續(xù)增加，并在90 ℃時達到最大。溫度繼續(xù)上升，抗原性則呈顯著下降趨勢；當(dāng)溫度上升至120 ℃，加熱時間為20 min時，抗原性下降到低于對照組α-La的水平[51]。因此，將熱加工溫度控制在60～75 ℃（HTST）或120 ℃以上（UP、UHT），在此條件下α-La與IgG的結(jié)合水平低于未經(jīng)熱處理的原料乳，從而可控制α-La的抗原性，有效降低乳制品的致敏性。

5 結(jié) 語

不同程度的熱處理導(dǎo)致α-La的變性程度不同，與其他蛋白成分的相互反應(yīng)也處在不同的階段?？赏ㄟ^控制熱處理條件達到不同的需求，例如降低乳的致敏性、改善酸凝乳的凝膠特性。對乳進行熱處理時，發(fā)生的最重要的反應(yīng)是α-La/β-Lg聚集體與κ-CN的可溶性聚合物的生成，α-La/β-Lg聚集體與κ-CN的可溶性聚合物的生成有利于縮短生產(chǎn)發(fā)酵乳的時間，改善酸乳凝膠結(jié)構(gòu)，對生產(chǎn)優(yōu)質(zhì)凝固型酸奶具有重要的實際意義和借鑒價值[52-54]。HTST是原料乳生產(chǎn)最常用的殺菌方式，可在保留營養(yǎng)價值的同時發(fā)生一些有利反應(yīng)，形成的α-La/β-Lg聚集體可用于生產(chǎn)低黏度、低濁度和高溶解性的蛋白飲料，α-La/BSA聚合物具有良好的凝膠結(jié)構(gòu)。α-乳白蛋白與IgG的結(jié)合能力在HTST、UP和UHT處理條件下強于原料乳，可以用于降低乳品的致敏性。

α-La不僅在乳的熱加工中具有重要的地位，并且可以單獨運用于食品工業(yè)中，具有安全、天然、營養(yǎng)的特點，能滿足消費者對食品安全和營養(yǎng)的需求。α-La具有良好的乳化性，可添加到β-胡蘿卜素乳液中增強其溶解度，亦能提高其營養(yǎng)價值[55]。在嬰幼兒配方乳粉中添加α-La使其含量接近母乳水平，以完善嬰幼兒乳粉的營養(yǎng)結(jié)構(gòu)[56]。在實際生產(chǎn)中，可以根據(jù)需要選擇不同的熱處理方式，把握好安全與營養(yǎng)的平衡[57]，利用一些有益反應(yīng)提高產(chǎn)品質(zhì)量和生產(chǎn)效益。隨著科學(xué)技術(shù)和加工工藝的不斷發(fā)展，相信α-La在食品領(lǐng)域中會有更多的應(yīng)用[58]。因此深入開展熱處理對α-La及與其他乳蛋白相互作用的研究具有重要意義。