361021）膠原是由三條α肽鏈通過-COOH 和-NH2基團(tuán)之間的共價(jià)鍵、氫鍵和范德華力結(jié)合而成的天然蛋白，約占動物體總蛋白的30%，具有親水性、生物相容性、低免疫原性等優(yōu)點(diǎn)，是生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用的理想材料[1-3]。海洋動物源膠原蛋白具有高得率、低免疫原性和低炎癥性[4]。羅非魚（Oreochromis niloticus）是世界上第二大養(yǎng)殖魚類[5]。2021 年羅非魚全國年產(chǎn)量約達(dá)166 萬噸[6]。在羅非魚片等產(chǎn)品生產(chǎn)加工過程中會產(chǎn)生魚鱗、魚皮等大量

等組織中富含I型膠原，是優(yōu)良膠原的提取原料之一。I型膠原分子是由三條α螺旋鏈相互纏繞形成的右手超螺旋結(jié)構(gòu)，在模擬生理?xiàng)l件下I型膠原分子可以通過分子間的相互作用組裝成具有四分之一錯(cuò)位排列結(jié)構(gòu)的膠原纖維[1-3]。這種高度有序的膠原纖維組裝體由于具有適宜的理化特性、良好的生物誘導(dǎo)作用和低免疫原性，在皮膚、軟骨、跟腱等組織修復(fù)材料領(lǐng)域日益受到重視[4]。據(jù)閆鳴艷[3]和Liu等人[5]報(bào)道，膠原的分子結(jié)構(gòu)和氨基酸組成以及自組裝條件（如溫度、膠原濃度）會對膠原自組

性能而備受關(guān)注。膠原作為其中的典型代表已被廣泛應(yīng)用于醫(yī)療器械和組織工程領(lǐng)域。作為脊椎動物細(xì)胞外基質(zhì)的重要組分，膠原廣泛分布于皮膚、骨骼、韌帶、軟骨和跟腱等部位，對組織結(jié)構(gòu)和功能具有重要作用[1]。到目前為止，已知的膠原種類有29 種，根據(jù)發(fā)現(xiàn)的先后順序，被分別命名為Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、IV 型等[2]，天然膠原在生物體內(nèi)的合成路徑、分子結(jié)構(gòu)和纖維重組行為等基礎(chǔ)性科學(xué)問題已基本明確（如圖1 所示）[3]。在膠原家族中，I 型膠原（以下稱膠原）因較高的含量和優(yōu)異

）引言典型的I型膠原（以下稱膠原）是一類具有長而堅(jiān)韌的三螺旋結(jié)構(gòu)的纖維狀、大分子蛋白質(zhì)，由2條α1肽鏈和1條α2肽鏈相互纏繞形成，每條肽鏈均含有(Gly-X-Y)n重復(fù)氨基酸序列[1]。膠原因來源的廣泛性和良好的生物學(xué)性能而在組織工程和生物醫(yī)學(xué)材料等領(lǐng)域得到廣泛應(yīng)用[2]。然而，隨著膠原應(yīng)用領(lǐng)域的不斷拓展以及部分國家和地區(qū)的宗教文化限制，傳統(tǒng)的哺乳動物膠原已不能完全滿足應(yīng)用需求，特別是近年來人畜共患疾?。ㄈ缈谔阋吆童偱２〉龋┑念l繁爆發(fā)，更使得哺乳動物膠原制

242000）膠原蛋白是由3條肽鏈組成的螺旋纖維狀蛋白質(zhì)[1], 其空間結(jié)構(gòu)復(fù)雜, 分子量約為300 kD, 很難被機(jī)體直接吸收[2]。通過水解將膠原蛋白分解為膠原肽, 而相對分子量的大小是影響膠原肽吸收的重要因素。研究表明, 分子量為5 kD和3 kD的膠原肽具有良好的抗氧化、抗衰老和降血壓等生理活性[3]。膠原蛋白的氨基酸排列具有周期性特點(diǎn), 以三肽結(jié)構(gòu)Gly-X-Y為單位重復(fù)排列[4]。其中, 羥脯氨酸是膠原蛋白的特征氨基酸, 功能是維持膠原三股螺

，400715)膠原是一種廣泛分布于動物骨骼、皮膚和肌腱等組織器官的大分子蛋白質(zhì)，因其具有良好的生物相容性、生物降解性、低免疫原性和成骨性等性能，被廣泛應(yīng)用于食品、生物醫(yī)藥和組織材料等領(lǐng)域[1-3]。典型的Ⅰ型膠原分子質(zhì)量約為300 kDa，由2條α1和1條α2鏈組成，3條鏈相互纏繞形成膠原的3股螺旋結(jié)構(gòu)，這對于維持膠原的生理活性具有至關(guān)重要的作用[4]。在生理?xiàng)l件下，膠原分子自發(fā)聚集形成纖維束，對機(jī)體的組織和器官起著支撐和保護(hù)的作用[5]。在離體條件下，

610065）膠原具有良好的生物相容性、可生物降解性、良好的加工成型性和成膜性，膠原膜可廣泛應(yīng)用于可食性腸衣[1]、豬肉保鮮[2]、油炸食品包裝[3]等領(lǐng)域。然而，作為食品包裝材料，純膠原膜的機(jī)械強(qiáng)度和熱穩(wěn)定性較差，限制了其應(yīng)用范圍[4]。目前，膠原膜理化性能的提高主要通過物理改性、化學(xué)改性和共混改性來實(shí)現(xiàn)。物理改性通過在基體中加入填料或助劑來改善制品性能，效果不明顯；化學(xué)改性通過接枝、嵌段等方法改變聚合物大分子的主鏈、支鏈或側(cè)基，作用明顯但可能會破壞膠

10065）引言膠原是構(gòu)成細(xì)胞外基質(zhì)的重要組分，是動物結(jié)締組織的主要纖維蛋白，因其優(yōu)良的生物相容性、生物降解性、低抗原性等性質(zhì)，被廣泛用于化妝品、制藥、食品、醫(yī)學(xué)等領(lǐng)域[1-3]。目前，商品化膠原主要取材于牛、豬等陸生哺乳動物的皮、腱、骨等結(jié)締組織，但由于瘋牛病、口蹄疫等人畜共患病在世界范圍內(nèi)的頻繁爆發(fā)，導(dǎo)致哺乳動物膠原及其制品存在較大的生物安全風(fēng)險(xiǎn)[4-6]。因此，尋求能夠完全或部分替代哺乳動物膠原的新型膠原材料是近年來的研究熱點(diǎn)[7-9]。相對而言，從

質(zhì)的主要成分， 膠原的主要生理機(jī)能是結(jié)締組織的粘合物質(zhì)， 起到保護(hù)機(jī)體與支撐器官的作用。 膠原分子特有的三股螺旋結(jié)構(gòu)賦予其優(yōu)異的生物學(xué)功能， 因此廣泛應(yīng)用于組織工程、 藥物控釋、 美容護(hù)膚等領(lǐng)域[1-2]。 然而， 三股螺旋結(jié)構(gòu)易受到熱、 酶、 外力等因素的影響， 可采用化學(xué)交聯(lián)或共混對膠原進(jìn)行改性以優(yōu)化其性能。羧甲基纖維素(CMC)是目前用量最大的纖維素種類， 其結(jié)構(gòu)中含有大量的─COOH和─OH， 因此可與膠原形成氫鍵、 靜電作用， 但由于兩者之間僅存

021)0 引言膠原是一種廣泛分布于生物體內(nèi),具有特殊功能的蛋白質(zhì).因具有優(yōu)異的生物學(xué)性能,膠原被廣泛應(yīng)用于生物醫(yī)藥、食品、化妝品等領(lǐng)域[1].在生理?xiàng)l件下,膠原分子能夠自組裝形成膠原纖維并包裹水溶液形成膠原水凝膠,進(jìn)而構(gòu)成宏觀網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu).與膠原分子相比,膠原纖維降解速率更慢,引起的炎癥反應(yīng)更輕,更易于與細(xì)胞結(jié)合,可作為一種重要的組織工程支架材料.因此,基于膠原自組裝設(shè)計(jì)和合成形成具有纖維結(jié)構(gòu)的生物功能材料已成為研究熱題[2].然而，自組裝形成的膠原水凝膠力

000)0 引言膠原又稱膠原蛋白，是一類主要由肌成纖維細(xì)胞或成纖維細(xì)胞分泌的具有超螺旋結(jié)構(gòu)的三聚體蛋白，是細(xì)胞外基質(zhì)(extracellular matrix, ECM)的主要成分，也是結(jié)締組織中最重要的結(jié)構(gòu)蛋白，它不僅作為支架維持細(xì)胞外結(jié)構(gòu)，還在細(xì)胞增殖、分化和組織發(fā)育等方面發(fā)揮重要作用。膠原的合成與降解受一系列基因和信號轉(zhuǎn)導(dǎo)的調(diào)控，其中，膠原的降解主要受基質(zhì)金屬蛋白酶(matrix metalloproteinase, MMPs)及其組織抑制因子(ti

軟骨中的 I 型膠原、II 型膠原、X 型膠原在 OA 的發(fā)生發(fā)展過程中發(fā)揮重要作用?，F(xiàn)就這幾種重要的膠原蛋白在 OA 發(fā)病過程中變化的研究綜述如下，以期為 OA 的發(fā)病機(jī)制以及對關(guān)節(jié)炎的早期診斷和治療提供一定的理論支持。根據(jù)現(xiàn)階段的研究，正常成年人關(guān)節(jié)軟骨中存在 8 種膠原，分別是 I 型膠原、II 型膠原、VI 膠原、IX 型膠原、X 型膠原、XI 型膠原、XIV 型膠原、XXVII 型膠原[4-5]。除 X 型膠原之外，其余 7 種也存在于人的其它軟

修復(fù)[1-3]。膠原是動物組織細(xì)胞外基質(zhì)(ECM)的重要結(jié)構(gòu)蛋白，約占其總蛋白的25%～30%，主要存在于皮膚、骨、肌腱及結(jié)締組織等部位[4-6]，其自身具有良好的生物相容性和低免疫原性[7]，在高溫、酸、堿或酶等條件下可被降解，性能也隨之改變。大量研究表明，膠原作為敷料可抑制潰瘍、調(diào)節(jié)T細(xì)胞抗炎因子釋放以改善關(guān)節(jié)炎并增加骨密度，通過增強(qiáng)NK細(xì)胞活性提高免疫力，被用作止血、藥物緩釋以及組織工程和化妝品等材料[7-10]。目前確認(rèn)的膠原類型有27種，其中Ⅰ、

京210014)膠原蛋白(簡稱膠原)一般存在于哺乳動物的肌腱、韌帶、軟骨、皮膚與一些結(jié)締組織中,其具備獨(dú)特的三股超螺旋生物構(gòu)造,是一類理化性質(zhì)穩(wěn)定的功能性蛋白質(zhì)[1]。目前工業(yè)上制備膠原大都是從牛、豬這些陸生哺乳動物的皮、骨等部位提取[2]。膠原蛋白肽(簡稱膠原肽)是分子量比膠原更小的蛋白質(zhì),有較強(qiáng)的消化吸收性,因此有利于人體小腸的消化與吸收[3]。膠原的特殊理化性質(zhì)與生物結(jié)構(gòu),使其具有很高的營養(yǎng)特性與加工性能,所以有關(guān)膠原方面的研究正在被越來越多的研究者

361005)膠原是一種天然高分子蛋白質(zhì),主要存在于動物皮膚、肌鍵、韌帶、軟骨及其他結(jié)締組織中,具有支撐器官和保護(hù)肌體的功能,也是組成細(xì)胞間質(zhì)最重要的結(jié)構(gòu)蛋白[1]。膠原具有較好的生物相容性、高生物降解性、低免疫原性、止血性和促細(xì)胞生長等生物特性[2],具有巨大的生產(chǎn)開發(fā)潛力。但是,天然膠原穩(wěn)定性、力學(xué)性能、溶解性和機(jī)械性能較差,在體內(nèi)和環(huán)境中容易快速降解[3],使得膠原的應(yīng)用發(fā)展受到了限制。膠原基材料是指以膠原為基材,通過生物、化學(xué)以及物理等技術(shù)手段制

50353）Ⅰ型膠原作為具有三股螺旋結(jié)構(gòu)的棒狀生物大分子，在生物學(xué)上具有一些優(yōu)良的特征，如低免疫原性、生物可降解性及止血性等[1-2]，目前已成為生物工程材料及組織工程基底材料的首選[3-4]。在膠原的應(yīng)用過程中，膠原分子的變性及分散體系的流變性一直是人們關(guān)心的問題。本課題組曾研究了鹽酸胍（GuHCl）對Ⅰ型膠原的變性作用，以及對膠原分散體系流變性的影響，發(fā)現(xiàn)在不同條件下，鹽酸胍/Ⅰ型膠原分散體系可分別呈現(xiàn)出正觸變性、負(fù)觸變性及復(fù)合觸變性特征[5]。為了系

處理，去除毛和非膠原成分并適度松散膠原纖維，以便于促進(jìn)鞣劑、加脂劑等化料的均勻滲透.通常，膠原在強(qiáng)酸(硫酸等)、強(qiáng)堿(石灰、氫氧化鈉等)長時(shí)間作用時(shí)，膠原分子內(nèi)的氫鍵會發(fā)生斷裂、肽鍵可能會被水解，從而導(dǎo)致膠原二級結(jié)構(gòu)(三股螺旋結(jié)構(gòu))的崩塌.對于強(qiáng)酸、強(qiáng)堿對膠原二級結(jié)構(gòu)的影響，已有研究表明浸灰過程所使用的強(qiáng)堿對裸皮中膠原分子三股螺旋結(jié)構(gòu)沒有太大影響[1]；對于浸酸過程，Chen等[2]在不浸酸鉻鞣劑C-2000的應(yīng)用研究中提到在牛皮的浸酸過程中，皮膠原和許多

由瘢痕組織替代,膠原纖維內(nèi)的膠原原纖維直徑明顯變小,力學(xué)性能低下,易發(fā)生重復(fù)斷裂[1-2]。肌腱內(nèi)的膠原纖維主要由Ⅰ型膠原蛋白構(gòu)成。Ⅴ型膠原蛋白含量很少,但在損傷肌腱中卻持續(xù)高表達(dá)52周[3]。有研究顯示,過多的Ⅴ型膠原抑制Ⅰ型膠原的生長自聚[4],所以降低Ⅴ型膠原表達(dá)可能有利于促進(jìn)大直徑膠原原纖維的再生,提高損傷肌腱的修復(fù)效果。本課題組前期培養(yǎng)的肌腱細(xì)胞中膠原原纖維直徑減小,大小相對均一,與損傷肌腱類似[7]。RNA干擾技術(shù)(RNA interferen

再生［1－2］。膠原膜作為一種可生物降解的屏障膜，因其良好的生物相容性、促進(jìn)止血和傷口愈合，在臨床上應(yīng)用廣泛［3－4］。不同的膠原原料種類、提取方法、加工成膜技術(shù)以及是否使用人工交聯(lián)等，都會影響膠原膜的性能［5－6］。人工交聯(lián)可以提高膠原膜的酶穩(wěn)定性，增強(qiáng)膜的機(jī)械強(qiáng)度，但殘留的交聯(lián)劑通常具有細(xì)胞毒性，抑制組織愈合和血管化進(jìn)程［7－8］。Bio-Gide膜是目前臨床上應(yīng)用廣泛的非交聯(lián)膠原膜，大量研究證實(shí)了其在引導(dǎo)骨再生中促進(jìn)缺損區(qū)成骨的可靠性，但其價(jià)格昂貴且

361013)膠原作為人體內(nèi)含量豐富的一種蛋白質(zhì)，在醫(yī)藥、食品、美容和化妝品等領(lǐng)域上都有廣泛的應(yīng)用。隨著社會的發(fā)展，膠原需求量急劇上升，膠原安全性問題越來越引起人們的重視，其中膠原制備方法備受關(guān)注。人們對膠原的結(jié)構(gòu)探索和認(rèn)識經(jīng)歷了從淺到深的過程。由于膠原極難溶解，致使長期以來人們都未能制備得到膠原。直到1900年法國研究人員發(fā)現(xiàn)膠原可以溶于稀醋酸中，從此拉開了膠原制備歷史序幕。本文詳細(xì)介紹了膠原的七種制備方法，通過對比，明確了每種制備方法的優(yōu)缺點(diǎn)。為了提

門 361005膠原聚集體及其聚集行為研究進(jìn)展王光宇1,2, 肖美添1, 趙 鵬1*, 陳俊德2*1.華僑大學(xué)化工學(xué)院, 福建 廈門 361021；2.國家海洋局第三海洋研究所, 國家海洋局海洋生物資源綜合利用工程技術(shù)研究中心, 福建 廈門 361005膠原是生物體重要的結(jié)構(gòu)蛋白，具有良好的生物相容性、可降解性、低免疫原性、止血性和促細(xì)胞生長等生物特性，被廣泛地應(yīng)用到生物醫(yī)學(xué)材料、食品、化妝品和藥品等領(lǐng)域。膠原的聚集行為是影響膠原產(chǎn)品質(zhì)量的重要因素，是膠原

軍,*丁二酰化對膠原生物活性結(jié)構(gòu)的影響徐 洲1,2，劉 潔3，陳 意1，范浩軍1,*（1.四川大學(xué) 皮革化學(xué)與工程教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，四川 成都 610065；2.宜賓學(xué)院生命科學(xué)與食品工程學(xué)院，四川 宜賓 644000；3.齊魯工業(yè)大學(xué)皮革化學(xué)與工程學(xué)院，山東 濟(jì)南 250353）本實(shí)驗(yàn)以豬皮膠原為研究對象，通過丁二酸酐改性制備了?；?span id="syggg00" class="hl">膠原，采用儀器分析法對酰化膠原三股螺旋結(jié)構(gòu)的保留程度進(jìn)行檢測，在此基礎(chǔ)上使用原子力顯微鏡和成纖維細(xì)胞培養(yǎng)實(shí)驗(yàn)對?；?span id="syggg00" class="hl">膠原的生物

魚類加工副產(chǎn)物中膠原提取技術(shù)與性質(zhì)分析胡楊1，2， 朱士臣1， 熊善柏1，2， 劉友明1， 尤娟1，2， 尹濤1(1 華中農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)技術(shù)學(xué)院，國家大宗淡水魚加工技術(shù)研發(fā)分中心，湖北 武漢 430070；2 水產(chǎn)高效健康生產(chǎn)湖南省協(xié)同創(chuàng)新中心，湖南 常德 415000)魚類加工產(chǎn)業(yè)發(fā)展的同時(shí)，不可避免地產(chǎn)生大量魚皮、魚鱗、魚骨、魚鰭、魚鰾等不同魚類加工副產(chǎn)物，如何對這些副產(chǎn)物進(jìn)行高值加工利用引起廣泛關(guān)注。目前，魚類加工副產(chǎn)物的利用途徑主要包括制作休閑食

件對羅非魚皮Ⅰ型膠原自聚集動力學(xué)的影響閆鳴艷，秦 松* （中國科學(xué)院煙臺海岸帶研究所，山東煙臺264003）采用Boltzmann函數(shù)擬合結(jié)合兩階段動力學(xué)模型（成核階段和生長階段），研究了膠原濃度、溫度、溶液pH和離子強(qiáng)度對羅非魚皮Ⅰ型膠原自聚集動力學(xué)的影響。結(jié)果表明：膠原濃度、溫度、溶液pH和離子強(qiáng)度能調(diào)控膠原自聚集動力學(xué)。當(dāng)濃度達(dá)到或高于0.34 mg/mL時(shí)，膠原表現(xiàn)明顯的自聚集，且濃度越高越有利于膠原晶核的形成，過量的膠原分子能阻礙膠原纖維的生長；

214122)?膠原肽及其產(chǎn)業(yè)發(fā)展劉海英(江南大學(xué)食品學(xué)院,江南無錫 214122)近年來,我國的膠原肽產(chǎn)業(yè)得到了跨越式發(fā)展。膠原肽來源于動物膠原,有著獨(dú)特的性質(zhì)和廣泛的用途。膠原肽常被制成保健品,在保健食品和化妝品領(lǐng)域有著良好的應(yīng)用前景。本文就膠原肽的基本組成、性質(zhì)、功能性、產(chǎn)業(yè)發(fā)展前景做一綜述,希望對膠原肽的研究有所裨益。膠原,膠原肽,功能,吸收日常生活中提到的膠原蛋白即膠原肽。膠原蛋白(以下稱膠原肽)一詞進(jìn)入大多數(shù)中國普通民眾的視線中比較晚,嚴(yán)格地說

）結(jié)構(gòu)蛋白—豬皮膠原的提取及其理化特性的表征喬恩楠1，張傳杰1,2，顏 超1，劉 云1，崔 莉1，朱 平*1,2（1. 武漢紡織大學(xué) 化學(xué)與化工學(xué)院，湖北 武漢 430073；2. 武漢紡織大學(xué) 新型紡織材料綠色加工及其功能化教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，湖北 武漢 430073）以豬皮為原料，采用醋酸和胃蛋白酶相結(jié)合的方法提取膠原，以提取率為指標(biāo)，進(jìn)行提取條件優(yōu)化，并通過紫外光譜、紅外光譜、黏度法和熒光光譜等分析方法對提取物的化學(xué)結(jié)構(gòu)、變性溫度、特征黏度、等電點(diǎn)等理

065）天然I型膠原生物膜材料的最新研究進(jìn)展琚海燕1，但衛(wèi)華2，劉秀英1（1. 武漢紡織大學(xué) 化學(xué)與化工學(xué)院，湖北 武漢 430200；2. 四川大學(xué) 制革清潔技術(shù)國家工程實(shí)驗(yàn)室，四川 成都 610065）天然I型膠原具有極低的免疫原性、優(yōu)良的生物學(xué)性能及可再生特性，可與眾多天然或合成高分子進(jìn)行物理化學(xué)改性，開發(fā)出各種安全的、可生物降解的、多形態(tài)的功能性生物材料。本文重點(diǎn)闡述天然I型膠原的結(jié)構(gòu)模型、生物學(xué)特性及其膜材料的最新研究與發(fā)展方向，為I型膠原膜材料

學(xué)工業(yè)封面介紹：膠原生物大分子因具有特殊的生物活性而在許多領(lǐng)域備受青睞.利用離子液體（IL）中陽離子可作為電子接受體而陰離子作為強(qiáng)氫鍵受體的特性來高效溶解制備膠原溶液具有廣闊的應(yīng)用前景.封面圖給出了皮膠原在兩種IL中的溶解機(jī)理.由圖可見，IL中的陰陽離子對解離為自由的［BMIM］+和Cl-（Ac-）后分別與膠原肽鍵中的羰基氧或者—NH—上的H結(jié)合.同時(shí)由于靜電力的作用，它們可分別與膠原側(cè)鏈離子化的COO-與NH3+相互吸引鍵合.IL與膠原分子間新形成的氫鍵

0065）引 言膠原作為天然的動物生物質(zhì)資源，是細(xì)胞外基質(zhì)的主要組成部分，同時(shí)也是動物體內(nèi)含量最多、分布最廣的結(jié)構(gòu)性蛋白，占體內(nèi)蛋白總量的1/3 左右，而動物皮是膠原的主要原料來源。膠原種類繁多，現(xiàn)已證明已發(fā)現(xiàn)的28 類膠原至少構(gòu)成了脊椎動物中46 種不同的多肽鏈[1]。膠原為生物大分子，相對分子質(zhì)量約30 萬，具有由3 條呈聚脯氨酸Ⅱ型左手螺旋的平行多肽鏈相互纏繞而成的右手超螺旋結(jié)構(gòu)（三股螺旋構(gòu)象）[2]，這種結(jié)構(gòu)賦予其特殊的生物活性，如低的免疫原性、良

在大量異常堆積的膠原纖維，而正常組及外用類固醇治療后痊愈組中未見膠原異常堆積[3]。包莖局部狹窄環(huán)中膠原纖維的分型研究對于進(jìn)一步揭示包莖外環(huán)口張力過高的原因以及類固醇治療包莖機(jī)理的研究有重要意義。本研究采用免疫組織化學(xué)法對包莖局部狹窄環(huán)組織膠原纖維進(jìn)行分型研究并分析導(dǎo)致包莖外環(huán)口張力過高的主要原因。1 資料與方法1.1臨床資料隨機(jī)選擇門診手術(shù)室要求行包皮環(huán)切術(shù)者16例，包莖組8例，正常對照組8例，年齡8～12歲。包莖組患兒均為包皮外環(huán)口狹窄導(dǎo)致包皮無法上翻

0023）草魚皮膠原的體外自組裝動力學(xué)研究趙 燕，魯 亮，楊 玲，鄧明霞，楊 歡，汪海波*（武漢輕工大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，湖北 武漢 430023）體外自組裝是天然膠原的重要分子行為特征之一，并對膠原基產(chǎn)品性能產(chǎn)生顯著影響。以草魚皮酶溶性膠原蛋白為研究對象，重點(diǎn)開展膠原體外自組裝動力學(xué)行為、影響因素、組裝纖維的微觀結(jié)構(gòu)及其熱穩(wěn)定性能研究。濁度實(shí)驗(yàn)和自組裝程度分析的結(jié)果表明，草魚皮膠原蛋白具備體外自組裝能力，其自組裝進(jìn)程受膠原質(zhì)量濃度、pH值、離子強(qiáng)度、溫

損傷的早期變化與膠原合成有關(guān)。膠原是肌腱細(xì)胞外基質(zhì)的主要成分，其中最主要的膠原類型為膠原I，約占總膠原的95%，其它少量的膠原有膠原III、V、VI、XII和XIV等，這些膠原的量少但作用復(fù)雜，可能在膠原纖維形成、調(diào)節(jié)膠原直徑和其它周圍細(xì)胞相互作用等一些過程中具有一定作用。本文綜述了在運(yùn)動負(fù)載及疲勞負(fù)載下肌腱的表達(dá)及影響其表達(dá)的機(jī)理，以探討肌腱疲勞性損傷的分子機(jī)制。1 運(yùn)動誘導(dǎo)后肌腱膠原的合成I型前膠原羧基端前肽（PICP）和I型前膠原氨基端前肽（PINP

鼠跟腱修復(fù)過程中膠原I和膠原III基因表達(dá)和蛋白含量的動態(tài)變化，探討膠原在末端病大鼠跟腱修復(fù)中的作用及其機(jī)制，為完善末端病的發(fā)病機(jī)制及促進(jìn)肌腱損傷的恢復(fù)提供實(shí)驗(yàn)依據(jù)。1 實(shí)驗(yàn)對象與方法1.1 實(shí)驗(yàn)材料4周齡健康清潔級雄性Wistar大鼠56只（由蘇州大學(xué)動物實(shí)驗(yàn)中心提供），均體重為（108±7.8）g，適應(yīng)性喂養(yǎng)一周后隨機(jī)分組：（1）空白對照組（N=8）；（2）模型對照組（N=8）；（3）模型自然愈合組40只，按取材時(shí)間點(diǎn)不同分為1 d組、2 d組、3 d

細(xì)胞(HSC)是膠原合成和降解的關(guān)鍵細(xì)胞，苦參素可能是通過抑制HSC總膠原及Ⅰ型膠原的合成，從而產(chǎn)生抗肝臟纖維化作用的。1 材料與方法1．1 試劑及主要儀器 苦參素注射液為市售產(chǎn)品，由上海第一生化藥業(yè)公司生產(chǎn)。BMPI-1640培養(yǎng)基為美國Gibeo公司產(chǎn)品;無支原體胎牛血清購自杭州四季青生物制品公司;纖維連接蛋白(FN)由上海醫(yī)科大學(xué)細(xì)胞室提取并純化;3H-脯氨酸(3H-Pro)試劑盒購自中國原子能研究所;主要儀器有超凈工作臺、二氧化碳培養(yǎng)箱、倒置顯微鏡

40)梅花鹿鹿茸膠原的理化特性研究趙玉紅，金秀明(東北林業(yè)大學(xué)林學(xué)院，黑龍江 哈爾濱 150040)對胃蛋白酶法在酸性條件下制備的梅花鹿鹿茸膠原的理化性質(zhì)進(jìn)行研究。通過紫外掃描(UV)、傅里葉紅外光譜(FTIR)、氨基酸組成測定、聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDS-PAGE)和示差量熱掃描(DSC)等方法對其理化性質(zhì)進(jìn)行分析。紫外掃描圖譜可知，膠原純度較高，在230nm波長處有強(qiáng)吸收峰；紅外光譜表明其酰胺A、酰胺B、酰胺Ⅰ譜帶等主要吸收峰與Ⅰ型膠原標(biāo)品一致，具有三

[2]。1.2 膠原生物材料膠原蛋白是細(xì)胞外基質(zhì)的主要成分，作為細(xì)胞生長的依附與支架，能誘導(dǎo)上皮細(xì)胞等的增殖和分化。膠原蛋白為生物體提供了機(jī)械支撐作用，維護(hù)器官與組織的完整性，保障其正常功能的行使[3]。膠原在創(chuàng)傷修復(fù)中有十分重要的作用，是參與創(chuàng)傷愈合的主要結(jié)構(gòu)蛋白，所以，我們選擇膠原作為修復(fù)組織損傷的支架材料。膠原在醫(yī)學(xué)上的應(yīng)用包括許多方面，包括創(chuàng)面的愈合和燒傷的修復(fù)、整形，神經(jīng)損傷再生，以及血管瓣膜替代等。表1 總結(jié)了膠原在醫(yī)療上的用途。表1.膠原材料

0）運(yùn)動對肌腱中膠原代謝影響研究進(jìn)展李 敏（商丘師范學(xué)院 體育學(xué)院，河南 商丘 476000）膠原是肌腱細(xì)胞外基質(zhì)中的主要成分，對于維持肌腱的強(qiáng)度、傳遞肌肉所產(chǎn)生的力具有重要的作用。長期運(yùn)動可增加膠原的含量，提高肌腱抗負(fù)載的能力。一次和長期運(yùn)動可調(diào)節(jié)不同類型膠原的合成，而運(yùn)動后肌腱中不同類型膠原合成主要和運(yùn)動負(fù)荷有關(guān)，并受體內(nèi)雌二醇量的影響。一些基質(zhì)金屬蛋白酶的表達(dá)和活性在運(yùn)動后會提高，增加膠原的降解量，從而提高了肌腱中膠原的更新率。運(yùn)動；肌腱；膠原；代謝

鄭高利*不同來源膠原肽的抗氧化活性及吸濕保濕性能賈建萍，魯健章，周彥鋼，程 敏，葉小弟，鄭高利*(浙江省醫(yī)學(xué)科學(xué)院，浙江 杭州 310013)目的：對不同來源(豬皮、牛皮、驢皮、鱈魚皮、牛骨)膠原肽的抗氧化活性和吸濕保濕性能進(jìn)行比較研究。方法：采用清除 DPPH自由基和 ABTS+·及還原力測定進(jìn)行膠原肽抗氧化活性的評價(jià)，同時(shí)對膠原肽的吸濕性和保濕性進(jìn)行比較分析。結(jié)果：驢皮膠原肽具有較強(qiáng)的清除DPPH自由基的能力，IC50值為0.63mg/mL。鱈魚皮膠原